Главная страница
Навигация по странице:

  • 2. Катаболизм гема, локализация процесса, обезвреживание и выведение билирубина.

  • Превращения связанного билирубина

  • 4. Назовите транспортные формы холестерина в крови. Какие их них является атерогенными и антиатерогенными

  • Ферментативная кинетика. Как с помощью графического анализа результатов эксперимента отличить конкурентное торможение от неконкурентного Представить графики зависимостей.

  • Неконкурентные ингибиторы

  • 3. Наиболее часто встречаемые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот.

  • 4. Назовите важнейший витамин-антиоксидант

  • 2. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: химизм, конечные продукты.

  • 4. В каком случае понятия «Тканевое дыхание» и «Биологическое окисление» однозначны

  • Витамин В1

  • Биохимические сдвиги при сахарном диабете; механизмы возникновения гипергликемии при сахарном диабете.

  • 2. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух).

  • 3. Витамин А: принятые названия, коферментная форма (если имеется); важнейшие источники витамина; процессы, в которых он участвует; биохимические сдвиги при гиповитаминозе. Витамин А

  • Характерным признаком недостаточного

  • Основные положения биоэнергетики. Сходство и различия в получении и использовании энергии ауто- и гетеротрофными организмами, связь между ними. Роль АТФ в метаболизме и функции клетки.

  • 3. Транспортные формы липидов в крови: названия, состав, места образования, значение.

  • 4. Принцип классификации ферментов.

  • Билет 1 Принципы классификации протеиногенных аминокислот


    Скачать 168.69 Kb.
    НазваниеБилет 1 Принципы классификации протеиногенных аминокислот
    АнкорBiokhimia_otvety.docx
    Дата22.04.2017
    Размер168.69 Kb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаBiokhimia_otvety.docx
    ТипДокументы
    #5407
    страница4 из 10
    1   2   3   4   5   6   7   8   9   10

    Связь основного пути окисления углеводов (Мейергофа-Парнаса-Эмбдена- Кребса) с тканевым дыханием. ( указать точки ответвления дыхательных цепей от основного пути.

    Субстрат -> НАД - > ФАД - > Q -> Цитохром (в, с1, с, а+а3) - > О2 -> Н2О (эндогенная вода) выделяется больше Н2О чем потребляется. Протекает 3 молекулы АТФ.

    4. Биологическая роль АТФ.
    Билет 14.

    1. Аллостерические эффекторы, их особенности, биологическое значение (привести примеры). СТР. 47

    Аллостерические эффекторы отличаются следующими тремя особенностями:

    1) Их структура часто существенно отличается от природного субстрата фермента.

    2)Они настолько специфичны, что даже близкие по структуре к ним вещества не способны изменять активность фермента.

    3)Действуют исключительно на фермент, катализирующий первое звено в цепи многоступенчатого ферментативного процесса. Примером аллостерического активатора может служить АТФ, пример аллостерического ингибитора – гем.
    2. Катаболизм гема, локализация процесса, обезвреживание и выведение билирубина.

    Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:

    • Раскрытие пиррольного кольца (разрыв цикла) - вердоглобин

    • Удаление железа – биливердоглобин

    • Отщепление (отделение) глобина – биливердин

    • Восстановление гамма - метиновой группы – билирубин.

    Высвободившееся железо поступает в костный мозг.

    Неэстерифицированный билирубин – свободный или непрямой. Эстерифицированный – связанный или прямой.

    Превращения связанного билирубина. Связанный билирубин ->желчь - >кишечник - > мезобилиноген - > удаление в виде стеркобилиногена с каловыми массами - > всасывание в кровоток ->

    1)портальная система – гепатоциты – желчь – кишечник (в виде дипирролов) – выделение с каловыми массами или всасывание в кровоток

    2) общий кровоток – выделение с мочой в виде уробилиногена.

    3. В какой последовательности взаимодействует сосудистая стенка и тромбоциты, какими соединениями обеспечивается взаимодействие?

    4. Назовите транспортные формы холестерина в крови. Какие их них является атерогенными и антиатерогенными?

    Основные из этих форм: хиломикроны, липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП), липопротеины высокой плотности (ЛПВП). При электрофорезе они движутся с разной скоростью и располагаются на электрофореграммах в такой последовательности (от старта): хйломикроны (ХМ), ЛПОНП (пре-β), ЛПНП (β) и ЛПВП (α-).

    ЛПНП в клетку – атерогенные

    ЛПВС из клетки - антиатерогенные

    Билет 15.

    1. Ферментативная кинетика. Как с помощью графического анализа результатов эксперимента отличить конкурентное торможение от неконкурентного? Представить графики зависимостей.

    Кинетика ферментативных реакций- раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды. Для измерения каталитической активности ферментов используют такие показатели, как скорость реакции или активность фермента. Скорость ферментативной реакции определяется изменением количества молекул субстрата или продукта за единицу времени. Скорость ферментативной реакции- мера каталитической активности фермента, её обозначают как активность фермента. Эффект фермента зависит при прочих равных условиях от его активности и именно активность и концентрация фермента определяют скорость катализируемой реакции, поэтому можно пользоваться условными единицами активности фермента.

    Конкурентные ингибиторы- многие соединения. Некоторые конкурентные ингибиторы образуются в процессе обмена веществ: аналоги аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований. Такие соединения- конкуренты природных субстратов, их называют антиметаболитами. Антиметаболиты тормозят в организме определенные метаболические процессы, в связи с чем их используют в медицинской практике при лечении злокачественных образований.

    Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту вне активного центра. В связи с этим избыток субстрата не снимает торможения, а наряду с начальной скоростью реакции снижается и максимальная.

    Активаторы ферментов- вещества, которые разными путями повышают их способность ускоряют реакцию.

    2. Тканевой липолиз: химизм, ферменты, активаторы и ингибиторы процесса

    3. Наиболее часто встречаемые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот.

    Многообразные нарушения обмена аминокислот можно свести к следующим группам патологических состояний:

    1.Гипераминоацидемии, сопровождающиеся аминоацидурией, обусловлены энзимдефектом в цепи превращений аминокислоты или ее метаболитов. К ним относятся, например, фенилкетонурия, пролинемия, болезнь кленового сиропа и т.д.

    2.Наследственные нарушения транспорта аминокислот, вызванные угнетением канальцевой транспортной системы.

    В канальцевом аппарате транспорта аминокислот есть два механизма: а)группоспецифический, обеспечивающий транспорт основных, нейтральных аминокислот, иминокислот и глицина, и б)специфический механизм(транспорт лизина, глицина, цистина и др.).Эти механизмы менее мощны, чем неспецифические, но высоко специфичны.

    3.Вторичные аминоацидурии, обусловленные действием различных по природе факторов на систему почечного транспорта аминокислот. Проявляются генерализованной гипераминоацидурией при нормоацидемии. Вторичные аминоацидурии могут сопровождать и внепочечные заболевания, ведущие к нарушению синтеза или активности ферментов белкового обмена (некроз печени, тяжелые ожоги, радиационные поражения, гиповитаминозы).

    4. Назовите важнейший витамин-антиоксидант. Его роль в антиоксидантной системе.

    Витамин Е (токоферол)

    Билет 16

    1. Изменение активности ферментов в плазме крови как показатель патологии тканей и органов. Некоторые индикаторные ферменты и изоферменты.

    Изофермент – ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию. Имеют четвертичный уровень структуры.

    2. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: химизм, конечные продукты.

    Переваривание начинается в желудке, где под влиянием HCl и песина разрушаются связи между белковом компонентом нуклеопротеидов и их простетических груп. Нуклеотиды с составными элементами нуклеиновых кислот, участвуют в кумуляции энергии и ее транспорте.

    3. Какова роль витамина К в функционировании гемостаза, при каких формах коагулопатий имеет смысл назначение витамина К?

    4. В каком случае понятия «Тканевое дыхание» и «Биологическое окисление» однозначны?

    Понятие биологическое окисление и тканевое дыхание однозначны, если речь идет о биологическом окислении при участии кислорода (аэробное окисление)

    Билет 17

    1.Понятие об энзимодиагностике. Принцип энзимодиагностике. Изоферменты. Конкретные примеры

    2. Суточная потребность в белках. Критерии пищевой ценности белков. Переваривание и всасывание белков.

    Важный критерий пищевой ценности белков: доступность аминокислот, аминокислотный состав (чем выше содержание незаменимых аминокислот, чем больше набирается в пище, тем выше пищевая ценность белка).

    Сут потребность 0,59 г/кг массы тела.

    3. Витамин В1: источники, коферментная форма, биохимические процессы, в которых он участвует в составе ферментов, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
    Витамин В1, или тиамин. При недостатке тиамина страдает не только углеводный, но и практически все другие виды обмена. Потребность в тиамине существенно зависит от качественной и количественной структуры питания. Преобладание в рационе углеводов и белков увеличивает потребность в тиамине, увеличение доли жиров, наоборот, снижает эту потребность. Препятствует окислению аскорбиновой кислоты и пиридоксина.

    4. Как реализуется антидиуретический эффект вазопрессина?

    Концентрация мочи контролируется гормонами: вазопрессин (антидиуретический гормон), усиливая обратное всасывание воды, повышает концентрацию соли в моче, альдостерон стимулирует обратное всасывание натрия. Продукция и секреция этих гормонов зависит от осмотического давления и концентрации натрия во внеклеточной жидкости

    Билет 18

    1. Сформулировать понятие «Макроэргическая связь», «Макроэргические соединения». Макроэргические соединения живого организма. Значение. Универсальное макроэргическое соединение. Виды работ, совершаемых живым организмом; связь с окислительно-восстановительными процессами.


    Макроэргическая связь – такая связь, на синтез которой расходуется и следовательно при расщеплении которой высвобождается порядка 4 ккал/моль.

    Макроэргическое соединение – соединение, содержащее в своём составе макроэргическую связь.

    Организм выполняет химическую, механическую, электрическую, осмотическую работы. Для их осуществления необходима энергия. Вся энергия высвободившееся в процессе ОВР именуется свободной = А. Высвобождается в процессе окисления субстратов и расходуется на все виды работ.
    2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
    Осмотическое давление и объем внеклеточной жидкости контролируется гормонами, для которых орган – мишень – почки: вазапрессином и альдостероном, натрийуретическим гормоном.

    Вазопрессин секретируется окончаниями аксонов в нейрогипофизе. Активирует гиалуронидазу, что ускоряет гидролиз гиалуроновой кислоты и увеличивает проницаемость эпителия канальцев. В результате возрастает реабсорбция воды и конечная моча становится более концентрированной. Задержка воды приводит к разбавлению солей в водных сегментах организма, снижению осмотического давления – исчезает раздражитель осморецепторов.

    Альдостерон секретируют надпочечники. Ускорение его секреции происходит при снижении концентрации натрия в крови(одновременно падает и концентрация ионов хлора). Накопление натрия в жидкостях ведет к росту осмотического давления, что стимулирует секрецию вазопрессина, увеличивающего задержку воды. Секреция альдостерона контролируется главным образом системой ренинангиотензин. Снижение давления в артериолах стимулирует секрецию ренина.

    Натрийуретический гормон, секретируемый клетками предсердия – пептид, усиливающий фильтрующую способность клубочка, что сопровождается увеличением объема мочи без изменения концетрации в ней натрия. Секреция гормона стимулирует рост артериального давления


    1. Биохимические сдвиги при сахарном диабете; механизмы возникновения гипергликемии при сахарном диабете.

    В регуляции гликолиза и глюконеогенеза большую роль играет инсулин. При егонехватки возникает заболевание сахарный диабет. Поышатся уровень глюкозы в крови (гиперкликемия), появляется глюкоза в моче (глюкозонурия) и уменьшается уровень глюкозы в печени. Мышечная ткань не успевает утилизировать глюкозу крови.При введении инсулина больному происходит корекция метобалических сдвигов

    4.Перечислите пути использования холестерола в организме.

    Клеточная мембрана – составная часть

    Синтез стероидных гормонов

    Синтез и выведение желчных кислот

    Предшественник витамина д

    Выводится фекалиям и кожным салом

    Билет 19

    1. Типы дегидрирования основных окисляемых в организме субстратов (насыщенных и ненасыщенных соединений, альдегидов, кетонов, кислот, аминокислот).

    2. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух).

    Определение содержания желчных пигментов в крови и моче позволяет установить уровень, на котором произошло нарушение их обмена, проявляющееся возникновением желтушного окрашивания кожных покровов и конъюк-тив — желтухой. Принимая во внимание три основных уровня, на которых осуществляется метаболизм гема, выделяют надпочечные, печеночные и подпеченочные желтухи.

    Надпочечная желтуха связана с ускоренным высвобождением гемоглобина из эритроцитов (интенсификация гемолиза), ведущим к избыточному образованию свободного билирубина.

    Характерны:

    • гипербилирубинемия за счет свободного пигмента;

    • прирост содержания уробилиногена в моче и стеркобилина в кале;

    • отсутствие билирубина в моче;

    • снижение резистентности эритроцитов (осмотической и кислотной).

    Печеночная желтуха связана с патологическими состояниями, при которых нарушаются:

    1. Все три стадии обезвреживания свободного билирубина — элиминация из крови, конъюгирование и выведение.

    Изменяется содержание желчных пигментов в каловых массах.

    2. Конъюгирование билирубина в связи с врожденным дефектом УДФ-глюкуронидтрансферазы.

    3. Элиминация и транспорт билирубина гепатоцитом.

    4. Выведение конъюгированного билирубина.
    3. Витамин А: принятые названия, коферментная форма (если имеется); важнейшие источники витамина; процессы, в которых он участвует; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
    Витамин А (Ретинол), (жирорастворимый). Важен для роста костей, способствует синтезу протеина (улучшает усвоение организмом протеина, что замедляет процесс старения). Он стимулирует многочисленные иммунные процессы, обеспечивая защиту организма на клеточном уровне, выработке разных антител и т.д. Стероиды сильно угнетают нашу иммунную систему, поэтому, чтобы повысить сопротивляемость организма различным бактериальным инфекциям, витамин А должен быть обязательной частью потребляемого набора пилюль. Содержится в продуктах животного происхождения. Богатыми источниками витамина А являются сливочное масло, яичный желток, печень. Особенно много витамина А содержится в печени некоторых рыб- треска, морской окунь и др. и морских животных- кит, морж, тюлень. В растительной пище витамин А как таковой не встречается. Многие из них- морковь, шпинат, салат, петрушка, зелёный лук, щавель, красный перец, черная смородина, черника, крыжовник, персики, абрикосы содержат каротин, являющийся провитамином А. В организме из каротина образуется витамин А.
    Характерным признаком недостаточного поступления витамина А являются сухость и бледность кожи, шелушение, ороговение волосянных фолликулов, образование угрей, наклонность к гнойничковым поражениями кожи, сухость и тусклость волос, ломкость и исчерченность ногтей. Проявляется также уменьшение аппетита, повышенная утомляемость, заболевания пищеварительного тракта и дыхательных путей, поражение органов зрения. Рекомендует чередовать активное употребление витамина А с "отдыхом". Три недели ешь, неделю не ешь.
    4. Как трансформируется энергия, высвобождающаяся при биологическом окислении?

    Биологическое окисление – дегидрирование субстрата с помощью промежуточных переносчиков водорода и его конечного акцептора. Если в роли конечного акцептора выступает кислород, процесс называют аэробным окислением, или тканевым дыханием, если конечный акцептор представлен не кислородом – анаэробным окислением. Для биологического окисления необходимо система переноса протонов и электронов и система доставки в ткани кислорода. Основной источник энергии в клетке – окисление субстратов кислородом воздуха.
    Билет 20

    1. Основные положения биоэнергетики. Сходство и различия в получении и использовании энергии ауто- и гетеротрофными организмами, связь между ними. Роль АТФ в метаболизме и функции клетки.

    1. Первая фаза тканевого дыхания, сопровождающаяся образованием CO2, не требует участия кислорода воздуха и осуществляется анаэробно

    2. Важнейшая роль в осуществлении начальной анаэробной фазы дыхания играет не соединения, активирующие кислород, а специфические дегидрогеназы, катализирующие отщепление водорода от окисляемых субстратов.

    3. Первичным акцептором атомов водорода, отщепляемых от окисляемых субстратов дегидрогеназами, являются особые термостабильные вещества – хромогены

    4. Поглощаемый при тканевом дыхании кислород воздуха играет лишь роль конечного акцептора водорода.

    Кроме того важной особенностью биологического окисления является то, что оно протекает постепенно, через многочисленные промежуточные ферментативные стадии, происходит многочисленные промежуточные ферментативные реакции.

    Всё многообразие живых организмов на Земле по превращению энергии можно разделить на аутотрофов и гетеротрофов. Аутотрофы – способны непосредственно использовать энергию солнца, в процессе фотосинтеза создавать органические соединения из неорганических. Гетеротрофы ассимилируют уже готовые органические соединения, используя их как источник энергии или пластического материала для построения своего тела.

    2. Назовите биохимические процессы в тканях, в которых используются свободные аминокислоты (иллюстрируйте схемами). Роль системы глутаминовая - альфа-кетоглутаровая кислоты в сохранении баланса аминокислот.

    3. Транспортные формы липидов в крови: названия, состав, места образования, значение.

    Нерастворимость или очень низкая растворимость жиров в воде обусловливает необходимость существования специальных транспортных форм для переноса их кровью. Основные из этих форм: хиломикроны, липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП), липопротеины высокой плотности (ЛПВП). При электрофорезе они движутся с разной скоростью и располагаются на электрофореграммах в такой последовательности (от старта): хйломикроны (ХМ), ЛПОНП (пре-β), ЛПНП (β) и ЛПВП (α-).

    Липопротеины представляют собой мельчайшие глобулярные образования: молекулы фосфолипидов расположены радиально гидрофильной частью к поверхности, гидрофобной к центру. Аналогичным образом расположены в глобулах и молекулы белков. Центральная часть глобулы занята триацилгли-церидами и холестеролом. Набор белков неодинаков в разных липопротеинах. Как видно из таблицы, плотность липопротеинов прямо пропорциональна содержанию белка и обратно пропорциональна содержанию триглицеридов.

    Хйломикроны образуются в клетках слизистой оболочки кишечника, ЛПОНП — в клетках слизистой и в гепатоцитах, ЛПВП — в гепатоцитах и плазме крови, ЛПНП — в плазме крови.

    Хйломикроны и ЛПОНП транспортируют триацилглицериды, ЛПНП и ЛПВП преимущественно холестерол — это следует из состава липопротеинов.
    4. Принцип классификации ферментов.

    Классификация:

    Класс Оксидоредуктазы – катализируют ОВР

    Трансферазы – реакции межклеточного переноса (А-В + С = А + В-С)

    Гидролазы – реакции гидролитического расщепления =С-О- и др. связей

    Лиазы – реакции негидролитического расщепления с образованием 2х связей

    Изомеразы – реакции изменения геометрической или пространственной структуры молекулы

    Лигазы (синтетазы) – реакции соединения 2х молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов.
    Билет 21
    1   2   3   4   5   6   7   8   9   10


    написать администратору сайта