ОТВЕТЫ ПО БХ НА ЭКЗ. Экзаменационные вопросыответы на экзамен по биохимии для стоматологического факультета 2012 года
 Скачать 5.81 Mb.
|
|
Процесс обезвреживания - это процесс конъюгации токсических веществ с одной из этих систем и образование конъюгатов, которые являются уже нетоксическими веществами.  Индол предварительно подвергается ГИДРОКСИЛИРОВАНИЮ.   ИНДОКСИЛСУЛЬФАТ нейтрализуется и превращается в натриевую или калиевую соль. Все эти вещества выводятся из организма с мочой. В норме реакция на индол должна быть отрицательна. При положительной реакции на индол - нарушена детоксикационная функция печени. Положительная реакция на ИНДИКАН наблюдается при очень активном гниении белков в толстом кишечнике. 25. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, характеристика ферментов и коферментов. Образование амидов. 1). Основной путь превращения аминокислот в тканях - это реакции ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ -реакции между АМИНО- и КЕТОКИСЛОТАМИ. Эти реакции катализирует фермент - АМИНОТРАНСФЕРАЗА. ТРАНСАМИНИРОВАНИЮ могут подвергаться все аминокислоты кроме ЛИЗ и ТРЕ. Наибольшее значение имеют AT, донорами аминогрупп которых являются АЛА, АСП, ГЛУ.  Роль реакций ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ: 1. используются для синтеза заменимых аминокислот. 2. Является начальным этапом катаболизма аминокислот 3. В результате ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ образуются альфа -КЕТОКИСЛОТЫ, которые включаются в гЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. 4. Протекают в разных тканях, но более всего в печени. Определение активности AT имеет диагностическое значение в клинике. При избытке АЛАНИНА или недостатке АСПАРАГИНОВОЙ К-ТЫ: 1. АЛА + альфа-КГК ↔ ГЛУ + ПВК 2. ГЛУ + ЩУК ↔АСП + альфа-КГК 26.Декарбоксилирование аминокислот,роль витамина В6.Образование биогенных аминов 2).Реакции ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ - разрушение СООН-группы с выделением СО2. При этом аминокислоты в тканях образуют биогенные амины, которые являются биологически активными веществами (БАВ): 1. НЕЙРОМЕДИАТОРОВ (СЕРЕТОНИН, ДОФАМИН, ГАМК), 2. Гормоны (АДРЕНАЛИН, НОРАДРЕНАЛИН), 3. Регуляторы местного действия ( ГИСТАМИН).  ГАМК является НЕИРОМЕДИАТОРОМ тормозного действия. ДОФАМИН является НЕИРОМЕДИАТОРОМ возбуждающего действия. Он является основой для синтеза АДРЕНАЛИНА и НОР АДРЕНАЛИНА.  ГИСТАМИН повышает секрецию желудочного сока, поэтому применяется в клинической практике при зондировании. Обладает сосудорасширяющим действием, понижает АД.  27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина. ДЕЗАМИНИРОВАНИе - разрушение NН2-группы с выделением аммиака. В организме возможны следующие виды: 1. Восстановительное  2.ГИДРОЛИТИЧЕСКОЕ:  3. Внутримолекулярное:  Эти три вида ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ имеют место при гниении. 4. Окислительное. ОКИСЛИТЕЛЬНОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ подвергается только ГЛУ.  ОКИСЛИТЕЛЬНОМУ ДЕЗАМИНИРОВАНИЮ подвергаются и другие аминокислоты, но этот путь является непрямым. Он идёт через ГЛУ и называется процессом НЕПРЯМОГО ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ.  28. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль. Синтез мочевины - основной путь обезвреживания аммиака - ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ. КАРБОМОИЛФОСФАТ   Образование мочевины идёт только в печени. Две первые реакции цикла (образование ЦИТРУЛЛИНА и АРГИНИНОСУКЦИНАТА) идут в МИТОХОНДРИЯХ, остальные в цитоплазме. В организме в сутки образуется 25гр мочевины. Этот показатель характеризует мочевино- образующую функцию печени. Мочевина из печени поступает в почки, где и выводится из организма как конечный продукт азотистого обмена. 29. Особенности обмена пуриновых нуклеотидов. Их строение и распад. Образование мочевой кислоты. Подагра. Для биосинтеза ПУРИНОВЫХ оснований доносами атомов и атомных групп являются:  Окисление мочевой кислоты - окисление ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОЗИДОВ.    Мочевая кислота является конечным продуктом распада ПУРИНОВЫХ НУКЛ.  Уровень мочевой кислоты свидетельствует об интенсивности распада ПУРИНОВЫХ оснований тканей организма и пищи. НАРУШЕНИЕ ОБМЕНА НУКЛЕОТИДОВ. ГИПЕРУРИКЕМИЯ - повышение уровня мочевой кислоты в крови указывает на повышенный распад нуклеиновых кислот или пуриновых нуклеотидов.(подагру). Заболевание генетически детерминировано и носит семейный характер. При подагре кристаллы мочевой кислоты откладываются в суставных хрящах, синовиальной оболочке, клетчатке. Развивается тяжелый острый механический подагрический артрит и нефропатии. 30.Генетический код Генетический код и его свойства. Генетический код – способ записи информации об А-К последовательности нуклеотидов в ДНК или РНК. Свойства:
Современные представления о структурно-функциональной организации ДНК: генная (структурные, регуляторные элементы ДНК) и негенная (тандемные повторы, псевдогены, мобильные элементы ДНК) области. Основные направления молекулярной биологии (OMICS): геномика, транскриптомика, РН-омика . 95% ДНК человека представляет негенная часть. 5% - собственно гены. ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ ГЕНОМА: 1. СТРУКТУРНЫЕ ГЕНЫ 2. РЕГУЛЯТОРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ Структурные гены кодируют синтез МРНК, ТРНК, РРНК. Регуляторные элементы не кодируют РНК и, соответственно, белков; влияют на работу структурных генов. Не генная часть представлена: 1. ТАНДЕМНЫЕ ПОВТОРЫ монотонные повторы НУКЛЕОТИДОВ, не имеющие смысла. Это так называемые «пустынные участки» ДНК. В настоящее время смысл этих участков: выполнение структурной функции и площадки для образования генов в эволюции (эволюционный резерв). 2. ПСЕВДОГЕНЫ - неактивные, но стабильные генетические элементы, возникающие в результате мутации в ранее работавших генах (гены, выключенные мутацией). Это побочный продукт и генетический резерв эволюции. Составляют 20 - 30% не генной части ДНК. 3. Мобильные генетические элементы: -ТРАНСПОЗОНЫ - участки ДНК, способные вырезаться и встраиваться в другие области ДНК. Это так называемые «странники генов». -РЕТРОТРАНСПОЗОНЫ - участки ДНК, копирующиеся в пределах генома, как внутри хромосомы, так и между ними. Могут изменять смысл структурных генов человека, приводят к мутациям. Геном человека изменяется в течении жизни на 10 - 30%. - поврежденные неактивные, мобильные генетические элементы. Не могут ни вырезаться, ни встраиваться из-за отсутствия в клетке ОБРАТНОЙ ТРАНСФЕРАЗЫ. Если фрагмент поступает в клетку с вирусом, то тогда эти гены начинают транскрибироваться. Основные направления молекулярной биологии: ГЕНОМИКА - отрасль молекулярной биологии, изучающая структуру и механизмы работы гена. Транскриптомика – изуение и идентификация всех мРНК, кодирующих белки, изучение их количества и закономерностей экспрессии структурных генов. РН-омика – раздел молекулярной биологии, занимающийся изучением и идентификацией всех некодирующих РНК 31. Механизмы репликации ДНК (матричный принцип, полуконсервативный способ). Условия, необходимые для репликации. Этапы репликации Механизмы РЕПЛИКАЦИЯ - процесс самоудвоения ДНК. В основе механизма репликации лежит принцип комплиментарности. К механизму репликации относится матричный биосинтез. Репликация ДНК идёт полуконсервативным способом: на каждой материнской полинуклеотидной цепи синтезируется дочерняя цепь. Условия необходимые для репликации: 1. Матрица - нити ДНК. Расщепление нити называется РЕПЛИКАТИВНАЯ ВИЛКА  2. Субстрат. Пластическим материалом являются ДЕЗОКСИНУКЛЕОТИДТРИФОСФАТЫ: дАТФ, дГТФ, дЦТФ, дТТФ. 3. Ионы магния. Репликативный комплекс ферментов: A) ДНК -раскручивающие белки:
B) Белки, препятствующие соединению нитей ДНК (SSB -белки) C) ДНК-ПОЛИМЕРАЗА (катализирует образование фосфодиэфирных связей). ДНК- ПОЛИМЕРАЗА только удлиняет уже существующую нить, но не может соединить два свободных НУКЛЕОТИДА. D) ПРАЙМАЗА (катализирует образование «затравки» к синтезу). Е)ДНК-ЛИГАЗА. 5. ПРАЙМЕРЫ - «затравка» для репликации. Это короткий фрагмент из рИБОНУКЛЕОТИДТРИФОСФАТОВ (2 - 10).. Основные этапы репликации. I. ИНИЦИАЦИЯ репликации. Происходит под влиянием внешних стимулов (факторов роста). Белки соединяются с рецепторами на плазматической мембране и вызывают репликацию в синтетическую фазу клеточного цикла. Смысл инициации заключается в присоединении в точку репликации DNА-А, стимулирующего расхождение двойной спирали. В этом принимает участие и ХЕЛИКАЗА. Действуют ферменты (ТОПОИЗОМЕРАЗЫ), вызывающие раскручивание сверх спирали. SSВ-белки препятствуют соединению дочерних цепей. Образуется РЕПЛИКАТИВНАЯ ВИЛКА. 2. Образование дочерних нитей. Этому предшествует образование ПРАЙМЕРОВ с помощью ПРАЙМАЗЫ. Действует ДНК-ПОЛИМЕРАЗА и образуется дочерняя нить ДНК. Этот процесс происходит по принципу комплиментарности, и синтез идёт от 5* к 3* концу синтезируемой нити.  На одной из материнских нитей будет строиться непрерывная цепь, а на противоположной нити – фрагменты ОКАЗАКИ. 3. Удаление ПРАЙМЕРОВ с помощью ЭКЗОНУКЛЕАЗЫ, 4. Соединение коротких фрагментов с помощью ДНК-ЛИГАЗЫ. 32. Биосинтез РНК (транскрипция). Условия транскрипции. Транскрипция - передача информации с ДНК на РНК (биосинтез РНК). Транскрипции подвергаются только определённые части молекулы ДНК. Эта часть называется ТРАНСКРИПТОНОМ. ДНК эукариот прерывистая: участки, несущие информацию (ЭКЗОНЫ), чередуются с участками, не несущими информацию (ИНТРОНЫ). В ДНК с 5'-конца выделяют ПРОМОТОРНУЮ область - место присоединения РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ. С 3'-конца - ТЕРМИНАТОРНАЯ зона. Эти области не транскрибируются. УСЛОВИЯ ТРАНСКРИПЦИИ. 1. Матрица - 1 нить ДНК. Образуется транскрипционный глазок. 2. Структурные компоненты - РИБОНУКЛЕОЗИД-3-ФОСФАТЫ (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ). 3. ДНК-зависимая РНК-ПОЛИМЕРАЗА. 33.Этапы транскрипции ОСНОВНЫЕ ЭТАПЫ ТРАНСКРИПЦИИ. 1. ИНИЦИАЦИЯ. Заключается в присоединении РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ к ПРОМОТОРУ, что приводит к расхождению нитей ДНК. Импульсом к присоединению РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ является присоединение ТВР-белка к TATA-боксу. 2. ЭЛОНГАЦИЯ (удлинение). Соединение РИБОНУКЛЕОЗИДМОНОНУКЛЕОТИДОВ и образование фосфодиэфирных связей между НУКЛЕОТИДАМИ с помощью РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ, которая передвигается вдоль нити ДНК. Присоединение НУКЛЕТИДОВ идет в соответствии с принципом комплиментарности, только будут РИБОНУКЛЕОТИДЫ и - УМФ. 3. ТЕРМИНАЦИЯ (окончание).Заключается в том, что со стороны 3'-конца образованной РНК присоединяется множество (до 200 - 300) АДЕНИЛОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ - поли А. Образуется точная копия гена. АДЕНИЛОВЫЕ НУКЛЕОТИДЫ защищают 3'-конец от действия ЭКЗОНУКЛЕАЗ. С 5'-конца образуется защита, так называемый «САР» (чаще всего УДФ). Эта образовавшаяся копия гена называется ТРАНСКРИПТ. 4. ПРОЦЕССИНГ (созревание).
34. Биосинтез белка. Этапы трансляции и их характеристика. Белковые факторы биосинтеза белка. Энергетическое обеспечение биосинтеза белка. Трансляция - это перевод генетического текста М-РНК в последовательность аминокислот в белке. Характеристика белоксинтезирующего аппарата клетки. 1. МРНК - источник информации. Несоответствие числа транспортных РНК и числа кодонов (61) снимается за счёт возможности узнавания одной транспортной РНК нескольких кодонов данной аминокислоты. Транспортная РНК выполняет функцию АДАПТОРА между МРНК и белком. Фермент синтеза комплекса транспортной РНК с аминокислотой - АМИНОАЦИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА (требует энергии АТФ). Белковые факторы: факторы ИНИЦИАЦИИ (ФИ) начала трансляции, факторы ЭЛОНГАЦИИ (ФЭ) - продолжатели, факторы ВЫСВОБОЖДЕНИЯ (R-факторы). Ионы магния, как КОФАКТОРЫ. АТФ, ГТФ - поддержка энергией. Этапы трансляции: 1.РЕКОГНИЦИЯ (распознавание) - узнавание между аминокислотами и их транспортной РНК. 2.АК + ТРНК аминоацил-т-РНК-синтетаза АК-ТРНК АТФАМФ + ФФ МЕТИОНИЛ-ТРНК РЕКОГНИЦИЯ происходит столько раз, сколько аминокислот входит в состав белка. 3. ИНИЦИАЦИЯ - начало процесса трансляции. На этом этапе РИБОСОМА взаимодействует с МРНК и находит стартовый кодон. Малая её единица взаимодействует с МЕТИОНИЛ-ТРНК и образует инициирующий комплекс, способный распознавать стартовый кодон. Этому предшествует разделение РИБОСОМЫ с помощью ФИ-3. Образование инициирующего комплекса происходит с помощью ФИ-2. Затем инициирующий комплекс присоединяется к МРНК с 5'-конца. Узнаванию 5'-конца способствуют САР и САР-связывающие белки. 4. ЭЛОНГАЦИЯ (продолжение) протекает циклически в виде последовательной смены трёх фаз: - присоединение следующей АМИНОАЦИЛ-ТРНК в соответствии со смыслом следующего кодона. Для процесса требуется энергия ГТФ и ФЭ-1 (проникновение в РИБОСОМУ). - ПЕПТИЗАЦИЯ. ПЕПТИДИЛТРАНСФЕРАЗА образует ПЕПТИДНУЮ связь между двумя аминокислотными остатками и одновременно разрушает сложноэфирную связь между первой аминокислотой и её ТРНК. В результате идёт образование растущего ПЕПТИДА в А-участке и высвобождение первой ТРНК - ТРАНСЛОКАЦИЯ (перемещение). При этом происходит перемещение РИБОСОМЫ на один кодон в направлении 3'-конца. При этом все остальные компоненты (МРНК, ТРНК) остаются на месте. Для процесса требуется энергия ГТФ и белковый ФЭ-2. 5. ТЕРМИНАЦИЯ (прекращение). Стоп -кодон распознаётся R-факторами (РЕЛИЗИНГ). Эти факторы высвобождают из связи компоненты белоксинтезирующего комплекса: РИБОСОМУ, МРНК, ПОЛИПЕПТИД. Помогает ПЕПТИДИЛТРАНСФЕРАЗА, отщепляющий транспортную РНК от образованного ПОЛИПЕПТИДА. Для ТЕРМИНАЦИИ нужна энергия АТФ. РИБОСОМА может повторно использоваться в трансляции. Матричная РНК или повторно используется в трансляции, или гидролизуется. ПОЛИПЕПТИД вступает в этап ПРОЦЕССИНГА белка. 6. ПРОЦЕССИНГ белка (созревание) совокупность химических модификаций ПОЛИПЕПТИДА, заканчивающихся формированием зрелой белковой молекулы. ПРОЦЕССИНГ белка может быть: КОНТРАНСЛЯЦИОННЫЙ (во время трансляции) ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЙ. |