Зачем врачу нужна биологическая химия

• Название: Зачем врачу нужна биологическая химия
• Анкор: Lektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
• Дата: 21.12.2017
• Размер: 6.47 Mb.
• Имя файла: Lektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
• Тип: Документы; #12377
• страница: 15 из 139

Функции белков

Определение Ф.Энгельса "Жизнь есть способ существования белковых тел" до сих пор, по прошествии почти полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

В основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций лежат белки. Любые нарушения в этих белках приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Структурная

Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.
Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин(поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин(интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),
К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная

Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

Гормональная

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, например, инсулини глюкагон.

Рецепторная

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например,  липопротеины(перенос жира),гемоглобин(транспорт кислорода), трансферрин(транспорт железа) или через мембраны - Na⁺,К⁺-АТФаза(противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са²⁺-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

Резервная

В качестве примера депо белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная

Защитной функцией при инфекциях обладают иммуноглобулиныкрови, при повреждении тканей - белки свертывающей системы крови. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

Как формируется молекула белка?

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.

Легко представить, что количество аминокислот может быть различно: от минимум двух до любых разумных величин. Биохимики условились считать, что если количество аминокислот не превышает 10, то такое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот –белок.

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя. Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичныйи четвертичный уровеньорганизации.

Схематичное представление последовательности
укладки белков в четвертичную структуру

 

На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали(подобно дверной пружине) и в виде складчатого слоя, когда "бусы" уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры. Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке,  а группами по  две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.

Главное в белке - последовательность аминокислот

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка.

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизмбелков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин. Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формированиевторичной, третичнойи четвертичнойструктур.