Главная страница
Навигация по странице:

  • Участие водородных связей в формировании вторичной структуры

  • Укладка белка в виде β-складчатого слоя

  • Схематичное представление укладки белка в третичную структуру

  • Строение тетрамера гемоглобина взрослых


  • Схема кооперативного взаимодействия субъединиц в гемоглобине.

  • Зачем врачу нужна биологическая химия


    Скачать 6.47 Mb.
    НазваниеЗачем врачу нужна биологическая химия
    АнкорLektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
    Дата21.12.2017
    Размер6.47 Mb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаLektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
    ТипДокументы
    #12377
    страница16 из 139
    1   ...   12   13   14   15   16   17   18   19   ...   139

    Укладка белка в виде каната и гармошкой


    Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.

    Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

    Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

    Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

    образование водородных связей
    Участие водородных связей в формировании вторичной структуры

    α-Спираль

    альфа-спираль


    Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощиводородныхсвязей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

    Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые обуславливают "перелом" цепи, ее резкий изгиб.

    Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.

    β-Складчатый слой


    В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.

    бета-структура
    Укладка белка в виде β-складчатого слоя

    Ориентация реагирующих участков может быть параллельна (когда соседние цепи идут в одном направлении) или антипараллельна (цепи идут в противоположном направлении). Таких взаимодействующих друг с другом участков одного белка может быть от двух до пяти.

    Свертывание белка в глобулу


    Третичная структура – это укладка полипептидной цепи в глобулу ("клубок"). Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако в основе третичной структуры лежат стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко друг от друга в цепи. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи.

    третичная структура
    Схематичное представление укладки белка в третичную структуру

    Наряду с α-спиралью и β-структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур. Например, инсулин содержит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% α-спирали и 45% β-структуры.

    Аминокислоты принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связи своими функциональными группами (радикалами), например:

    • водородные – между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот,

    • дисульфидные – между остатками цистеина,

    • гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот,

    • ионные– между СОО-группами глутамата и аспартата и NH3+-группами лизина и аргинина,

    • псевдопептидные – между дополнительными СОО-группами глутамата и аспартата и дополнительными NH3+-группами лизина и аргинина.


    Часть белков является олигомерами


    Если белки состоят из двухиболее полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой.

    Такие агрегаты стабилизируются водороднымисвязями, ионными связями и электростатическимивзаимодействиями между остатками аминокислот, находящимися на поверхности глобулы.

    Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи – протомерами(мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.

    гемоглобин
    Строение тетрамера гемоглобина взрослых

    Например, гемоглобин – белок эритроцитов, переносящий кислород, состоит из 4 субъединиц – 2 α-субъединицы и 2 β-субъединицы в гемоглобине взрослых, 2 α-субъединицы и 2 γ-субъединицы в фетальном гемоглобине.

    Лактатдегидрогеназа – фермент, принимающий активное участие в окислении глюкозы при мышечном сокращении, также включает 4 субъединицы – Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н4, Н3М1, Н2М2, Н1М3, М4. Всего 5 изоферментов.

    Креатинкиназа – фермент, участвующий в регенерации АТФ при мышечном сокращении, состоит из 2 субъединиц – В (brain) и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ, ММ. Всего 3 изофермента.

    Взаимодействие протомеров друг с другом осуществляется по принципу комплементарности, т.е. их поверхность подходит друг другу по геометрической форме и по функциональным группам аминокислот (возникновение ионных и водородных связей).

    Так как субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие. Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение кислорода к гемоглобину. В тканях отдача кислорода также ускоряется в 300 раз.

    кооперативное взаимодействие протомеров
    Схема кооперативного взаимодействия субъединиц в гемоглобине. 

    Присоединение в легких первой молекулы кислорода  к одной из субъединиц гемоглобина изменяет ее конформацию. В результате она начинает влиять на следующую убъединицу, облегчая присоединение к ней кислорода. После этого они вдвоем влияют на третью субъединицу и так далее. В тканях первая молекула кислорода отделяется от своей субъединицы не очень легко, вторая уже быстрее и так далее.
    1   ...   12   13   14   15   16   17   18   19   ...   139


    написать администратору сайта