Главная страница
Навигация по странице:

  • Синтез соляной кислоты

  • Превращение пепсиногена в пепсин

  • Связи, расщепляемые пепсином

  • Зачем врачу нужна биологическая химия


    Скачать 6.47 Mb.
    НазваниеЗачем врачу нужна биологическая химия
    АнкорLektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
    Дата21.12.2017
    Размер6.47 Mb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаLektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
    ТипДокументы
    #12377
    страница22 из 139
    1   ...   18   19   20   21   22   23   24   25   ...   139

    Переваривание белков начинается в желудке


    Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.

    Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи.

    В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называютпепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

    Регуляция желудочного пищеварения


    Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрини гистамин.

    Гастринстимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также он обеспечивает секрецию гистамина.

    Гастрин выделяется специфичными G-клетками:

    Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты.

    Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

    Соляная кислота


    Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+. Источником ионов Н+ является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой. При ее диссоциациии , кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3. Они по градиенту концентрации движутся в кровьв обмен на ионы Сl. В полость желудкаионы Н+ попадают энергозависимым антипортом с ионами К+ (Н++-АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии.

    При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидныйили гиперацидныйгастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения.

    синтез соляной кислоты
    Синтез соляной кислоты
    Функции соляной кислоты

    • денатурация белков пищи,

    • бактерицидное действие,

    • высвобождение железа из комплекса с белками и перевод в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания,

    • превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,

    • снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,

    • после перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции панкреатического сока.

    Пепсин


    Пепсин является эндопептидазой, то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного проферментапепсиногена, в котором активный центр "прикрыт" N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что "раскрывается" активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

    активация пепсиногена
    Превращение пепсиногена в пепсин

    Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0. Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматическихаминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцинаглутаминовой кислоты и т.д..
    специфичность пепсина
    Связи, расщепляемые пепсином

    Гастриксин


    Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазойи гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.
    1   ...   18   19   20   21   22   23   24   25   ...   139


    написать администратору сайта