Главная страница
Навигация по странице:

  • Зависимость скорости реакции от температуры

  • Зависимость скорости реакции от величины pH

  • Зависимость скорости реакцииот концентрации субстрата

  • Зависимость скорости реакцииот концентрации фермента

  • Стереоспецифичность аспартазы к транс-изомеру субстрата

  • Реакция расщепления мочевины

  • Схематичное представление теории Фишера

  • Схематичное представление теории Кошланда

  • Зачем врачу нужна биологическая химия


    Скачать 6.47 Mb.
    НазваниеЗачем врачу нужна биологическая химия
    АнкорLektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
    Дата21.12.2017
    Размер6.47 Mb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаLektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
    ТипДокументы
    #12377
    страница28 из 139
    1   ...   24   25   26   27   28   29   30   31   ...   139

    От чего зависит активность ферментов?

    Свойства ферментов

    1. Зависимость скорости реакции от температуры


    Зависимость активности ферментов (скорости реакции) от температуры описывается колоколообразной кривойс максимумом скорости при значениях оптимальной температуры для данного фермента.

    Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55-60°С, т.е. до температур денатурациибелков. Наряду с этим, как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров.

    При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем. Иллюстрацией может служить зимняя спячка некоторых животных (суслики, ежи), температура тела которых понижается до 3-5°С. Это свойство ферментов также используется в хирургической практике при проведении операций на грудной полости, когда больного подвергают охлаждению до 22°С.

    зависимость скорости от температуры
    Зависимость скорости реакции от температуры

    2. Зависимость скорости реакции от рН


    Зависимость также описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при оптимальном для данного фермента значении рН.

    Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления его высшей активности. Например, оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5, трипсина 8,0-8,5, амилазы слюны 7,2, аргиназы 9,7, кислой фосфатазы 4,5-5,0, сукцинатдегидрогеназы 9,0.

    зависимость скорости от рн
    Зависимость скорости реакции от величины pH

    3. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата


    При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает соответственно подключению к реакции новых молекул фермента, затем наблюдается эффект насыщения, когда все молекулы фермента взаимодействуют с молекулами субстрата. При дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и скорость реакции снижается.

    4. Зависимость от концентрации фермента


    При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

    зависимость скорости реакции от субстрата
    Зависимость скорости реакции
    от концентрации субстрата

    зависимость скорости реакции от фермента
    Зависимость скорости реакции
    от концентрации фермента

    Ферменты проявляют специфичность


    Специфичность, т.е. высокая избирательность действия ферментов, основана на комплементарностиструктуры субстрата и активного центра фермента.

    1. Стереоспецифичность– катализ только одного из стереоизомеров, например:

    • специфичность к L- или D-аминокислотам – например, почти все ферменты человека взаимодействуют с L-аминокислотами,

    • специфичность к цис- и транс-изомерам. Например, аспартазареагирует только с транс-изомером – фумаровой кислотой, но не с малеатом (цис-изомер).

    специфичность аспартазы
    Стереоспецифичность аспартазы к транс-изомеру субстрата



    реакция уреазы

    Реакция расщепления мочевины

    2. Абсолютная специфичность – фермент производит катализ только одного вещества. Например, расщепление мочевины уреазой.


    3. Групповая специфичность – катализ субстратов с общими структурными особенностями, т.е. при наличии определенной связи или химической группы:

    • например, наличие пептидной связи: • бактериальный фермент субтилизинспецифичен к пептидной связи независимо от строения образующих ее аминокислот, • пепсинкатализирует разрыв пептидной связи, образованной карбоксильными группами ароматических аминокислот, • тромбинрасщепляет пептидную связь только между аргинином и глицином.

    • например, наличие ОН-группы: алкогольдегидрогеназа окисляет до альдегидов одноатомные спирты (этанол, метанол, пропанол).

    4. Относительная групповая специфичность – превращение субстратов с некоторыми общими признаками. Например, цитохром Р450 окисляет только гидрофобные вещества, которых насчитывается около 7000.

    Механизмы специфичности


    В общем виде все сводится к комплементарному взаимодействию фермента и субстрата. При этом функциональные группы субстрата взаимодействуют с соответствующими им функциональными группами фермента. Наличие субстратной специфичности объясняют две гипотезы:

    1. Теория Фишера (модель "жесткой матрицы", "ключ-замок") – активный центр фермента строго соответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. Эта модель хорошо объясняет абсолютную специфичность, но не групповую.

    гипотеза фишера
    Схематичное представление теории Фишера

    2. Теория Кошланда (модель "индуцированного соответствия", "рука-перчатка") – подразумевает гибкость активного центра. Присоединение субстрата к якорному участку фермента вызывает изменение конфигурации каталитического центра таким образом, чтобы его форма соответствовала форме субстрата.

    теория кошланда

    Схематичное представление теории Кошланда
    1   ...   24   25   26   27   28   29   30   31   ...   139


    написать администратору сайта