Биохимия ЭКЗАМЕН билеты+ответы. Билет 1 Мультиферментные комплексы и изоферменты. Кдз определения активности изоферментов. Энзимодиагностика. Ферментативные лекарственные препараты
Скачать 2.15 Mb.
|
Осложнения – ранний инфаркт миокарда, ксантоматоз, инсульт 2) Алиментарная гиперхолестеринемия возникает от избытка в питании холестерина 3)Вторичная гиперхолестеринемия возникает при гипотиреозе, сахарном диабете, подагре, нефротическом синдроме Атеросклероз:
холестерин
Способствуют развитию атеросклероза:
2) Кровь, ее роль в организме. Химический состав плазмы. Калликреин-кининовая система. Кровь – ткань из форменных элементов и плазмы. Состав крови: плазма - 55%, эритроциты - 44%, остальные клетки – 1%. Функции крови дыхательная, транспортная, трофическая, выделительная, регуляторная, защитная, поддержание постоянства внутренней среды организма: изоосмия – постоянство осмотического и онкотического давления (7,8 – 8,1 атм) изогидрия – постоянство рН (рН 7,36) изотермия – постоянство температуры (37-37,5) изоиония – поддержание ионного состава. В В Пустом кружочке «БЕЛКИ 65-85 г/л» Калликреин - кининовая система: Кинины
Важнейшие кинины плазмы крови:
Эффекты кининов:
Схема превращений основных компонентов системы: В норме кининов мало в крови 3 нг/мл повышаются при
Основыные эффекты брадикинина:
Функции плазменного каликреина:
Регуляция плазменного протеолиза: 3)Для лечения подагры применяется аллопуринол, структурный аналог гипоксантина. Объясните биохимический механизм действия данного лекарственного средства. Ингибитор ксантиноксидазы. Билет 24 1)Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакции от концентрации субстрата и фермента, рН и температуры среды. Принципы количественного определения активности ферментов. 1. Зависимость скорости реакции от температуры Зависимость активности ферментов (скорости реакции) от температуры описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при значениях оптимальной температуры для данного фермента. Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55-60°С, т.е. до температур денатурации белков. Наряду с этим, как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров. При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем. Иллюстрацией может служить зимняя спячка некоторых животных (суслики, ежи), температура тела которых понижается до 3-5°С. Это свойство ферментов также используется в хирургической практике при проведении операций на грудной полости, когда больного подвергают охлаждению до 22°С.
2. Зависимость скорости реакции от рН Зависимость также описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при оптимальном для данного фермента значении рН. Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления его высшей активности. Например, оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5, трипсина 8,0-8,5, амилазы слюны 7,2, аргиназы 9,7, кислой фосфатазы 4,5-5,0, сукцинатдегидрогеназы 9,0.
|