Кафедра биологической химии

• Название: Кафедра биологической химии
• Дата: 14.03.2018
• Размер: 1.43 Mb.
• Имя файла: ������� �� ��������.DOC.doc
• Тип: Учебное пособие; #38500
• страница: 7 из 18

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля

1. 
   Фумараза катализирует превращение фумарата в малат. Эфиры фумарата и малата не являются субстратами фумаразы. Каков характер взаимодействия между активным центром фумаразы и субстрата?
   
2. 
   На каком свойстве субстрата и активного центра фермента основано их взаимодействие? Сопоставьте Ваш вывод о характере взаимодействия субстрата и активного центра фермента со свойством обратимости процесса образования фермент-субстратного комплекса.
   
3. 
   Важной особенностью ферментативного катализа в живой клетке является его кооперативность. Чем вызвана необходимость кооперативного действия ферментов в клетке и чем обусловлена его возможность?
   
4. 
   Обсудите вопрос об изменении активности и специфичности фермента и кинетики ферментативной реакции после диссоциации аллостерического фермента на субъединицы.
   
5. 
   С возрастом в тканях животных и человека увеличивается содержание ЛДГ₁-Н₄ и снижается содержание М₄-ЛДГ₅. Какие последствия для организма имеет изменение изоферментного спектра ЛДГ?
   
6. 
   Для какого класса ферментов коферментом является тиаминпирофосфат:
   

1. 
   трансфераз;
   
2. 
   оксидоредуктаз;
   
3. 
   гидролаз;
   
4. 
   лиаз;
   
5. 
   лигаз.
   

7. 
   Тетрагидрофолиевая кислота принимает участие в активации и переносе различных групп. Укажите, каких именно:
   

1. 
   метильных;
   
2. 
   ацетильных;
   
3. 
   одноуглеродных.
   
4. 
   СО₂;
   
5. 
   фосфорильных.
   

8. 
   Какие коферменты содержат витамин В₂:
   

1. 
   никотинамидные;
   
2. 
   пиридоксалевые;
   
3. 
   флавиновые;
   
4. 
   кофермент А;
   
5. 
   кобамидные.
   

9. 
   Для какого класса ферментов коферментом является КоА:
   

1. 
   гидролаз;
   
2. 
   трансфераз;
   
3. 
   оксидоредуктаз;
   
4. 
   лигаз;
   
5. 
   лиаз.
   

10. 
    Какие коферменты содержат витамин В₁₂:
    

1. 
   пиридоксалевые;
   
2. 
   флавиновые;
   
3. 
   кобамидные;
   
4. 
   никотинамидные.
   
5. 
   железопорфириновые.
   

11. 
    Какие коферменты содержат витамин В₆:
    

1. 
   кобамидные;
   
2. 
   пиридоксалевые;
   
3. 
   флавиновые;
   
4. 
   никотинамидные;
   
5. 
   железопорфириновые.
   

12. 
    Биотин принимает участие в активации и переносе определенной группы. Укажите, какой именно:
    

1. 
   ацетильной;
   
2. 
   метильной;
   
3. 
   СО₂;
   
4. 
   фосфорильной;
   
5. 
   аденозильной.
   

13. 
    Какие коферменты содержат витамин В₁:
    

1. 
   флавинадениндинуклеотид;
   
2. 
   тиаминпирофосфат;
   
3. 
   никотинамидадениндинуклеотид;
   
4. 
   пиридоксальфосфат;
   
5. 
   кобаламин.
   

Литература

1. 
   Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
   С. 53-70, 81-83, 89-90.
   
2. 
   Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 92-105.
   
3. 
   Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 114-134.
   
4. 
   Задания на самоподготовку по биологической химии.
   
5. 
   Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.
   
6. 
   Тестовые задания по биохимии.
   
7. 
   Лекционный материал.
   
8. 
   Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М., ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 32-36, 46.
   
9. 
   Лабораторная работа:
   

Доказательство белковой природы ферментов

Принцип метода. Раствор фермента слюны амилазы, химическая природа которого изучается, обрабатывается раствором протеолитического фермента пепсина. В дальнейшем активность изучаемого фермента испытывается по способности расщеплять субстрат (крахмал). Оптимум рН пепсина – 1,5-2,5, амилазы – 6,8-7,2.

Ход определения. В первую пробирку наливают 1 мл раствора пепсина в HCl, во вторую – 1 мл 0,2н раствора соляной кислоты (контрольная проба). В обе пробирки добавляют по 1 мл раствора слюны, тщательно смешивают и помещают на 40 минут в термостат при температуре 37С. По истечении указанного времени в каждую пробирку добавляют по 1 мл 0,1% раствора крахмала, предварительно нейтрализовав содержимое обеих пробирок добавлением нескольких капель раствора едкого натра (нейтрализация контролируется индикаторной бумагой). Затем обе пробирки помещают в термостат на 20 минут. После извлечения проб из термостата в каждую пробирку добавляют по 1-2 капли раствора йода и наблюдают за появившейся окраской.

На основании результатов опыта необходимо сделать соответствующие выводы о химической (белковой) природе фермента амилазы.
Тема 1.4. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.