ответы на экзаменационные билеты. Применение изоферментов

• Название: Применение изоферментов
• Анкор: ответы на экзаменационные билеты
• Дата: 14.11.2022
• Размер: 6.79 Mb.
• Имя файла: otvety.docx
• Тип: Документы; #788562
• страница: 6 из 14

Адреналин:

• 
  активирует фосфорилазу мышц и печени,
  
• 
  тормозит синтез гликогена (подавляет гликогенсинтетазу),
  
• 
  стимулирует глюконеогенез из лактата,
  
• 
  активирует распад липидов в жировой ткани
  

Глюкагон:

• 
  активирует фосфорилазу печени,
  
• 
  активирует глюконеогенез из аминокислот, ускоряет протеолиз,
  
• 
  стимулирует распад жира в жировых депо,
  
• 
  тормозит синтез жира и холестерина.
  

Соматотропный гормон:

• 
  оказывает глюкозосберегающее действие за счёт активации липолиза,
  
• 
  осуществляет переключение на использование ВЖК,
  
• 
  тормозит транспорт глюкозы в клетку,
  
• 
  стимулирует секрецию инсулина и глюкагона.
  

Глюкокортикоиды:

• 
  активируют глюконеогенез из аминокислот,
  
• 
  стимулируют гликогенолиз,
  
• 
  тормозят потребление глюкозы тканями,
  
• 
  вызывают распад белков в мышцах, соединительной ткани лимфоцитах,
  
• 
  активируют распад липидов.
  

Тироксин:

• 
  усиливает всасывание глюкозы из кишечника,
  
• 
  тормозит синтез жира из глюкозы,
  

в больших дозах стимулирует распад белка, липидов, активирует глюконеогенез
Инсулин:

• 
  простой белок,
  
• 
  молекулярная масса 60 000,
  
• 
  содержит 51 АМК,
  
• 
  состоит из двух полипептидных цепей: α и ß.
  

α-цепь содержит 21 АМК, а ß -цепь – 30 АМК.
Синтез инсулина:

• 
  Синтезируется инсулин ß–клетками островков Лангерганса в виде проинсулина (84 АМК), который путём ограниченного протеолиза превращается в инсулин. При этом от проинсулина отщепляется С-пептид из 33АМК.
  

Секреция инсулина:

• 
  секреторная реакция ß-клеток на глюкозу является Са-зависимой,
  
• 
  СТГ, глюкагон и другие гормоны влияют на секрецию инсулина,
  
• 
  секреция возрастает при приёме богатой белками пищи (арг, лей).
  

Рецепторы инсулина:

• 
  обеспечивают реализацию эффектов инсулина на мишени,
  
• 
  вызывают активацию аденилатциклазы с образование цАМФ, который при участии ионов кальция и магния регулирует утилизацию глюкозы и синтез белка.
  

Различают свободный и связанный инсулин:

• 
  Свободный инсулин
  

- форма, которая хорошо реагирует с антителами к кристаллическому инсулину,

- стимулирует поглощение глюкозы жировой и мышечной тканями.

• 
  Связанный инсулин
  

- комплекс инсулина с белками сыворотки – трансферрином и α-глобулинами,

- резерв инсулина в русле крови
Метаболизм инсулина:

• 
  40-60 % инсулина метаболизируется в печени при участии инсулиназы,
  
• 
  40% инсулина расщепляется в почках.
  

Влияние инсулина на обменные процессы:

Инсулин – анаболик, стимулирует синтез:

• 
  гликогена,
  
• 
  белков,
  
• 
  нуклеиновых кислот,
  
• 
  липидов и тормозит их распад.
  

Действие инсулина:

• 
  повышает проницаемость клеточных мембран для глюкозы и усиливает потребление её тканями (активация белка-транспортера глюкозы),
  
• 
  активирует гексокиназную реакцию,
  

индуцирует синтез глюкокиназы,

• 
  активирует гликолиз,
  
• 
  активирует синтез гликогена, тормозит его распад,
  
• 
  активирует пентозный цикл,
  
• 
  активирует дихотомичексий распад глюкозы,
  
• 
  тормозит глюконеогенез,
  
• 
  при действии инсулина снижается концентрация цАМФ, повышается концентрация цГМФ,
  
• 
  в тканях стимулирует биосинтез нуклеотидов и нуклеиновых кислот,
  
• 
  стимулирует биосинтез жирных кислот, нейтрального жира (из углеводов),
  
• 
  усиливает биосинтез ДНК, РНК, АТФ,
  
• 
  оказывает белоксберегающее действие.
  

Значение инсулина:

• 
  анаболик,
  
• 
  противостоит группе контринсулярных гормонов,
  
• 
  регулирует уровень глюкозы в крови – 3,3-5,5 ммоль/л.
  

3. В крови снижено содержание мочевины. Нарушение какого метаболичес­кого пути можно предположить, каковы возможные причины этих нарушений?

Билет 18 орнитинов цикл,отсутствие ферментов

Билет 19.

1. Понятие об обмене веществ. Процессы анаболизма и катаболизма, их характеристика и взаимосвязь. Виды метаболических путей. Центральные метаболиты.

Обмен веществ и энергии-совокупность процессов превращения веществ и энергии в живых организмах и обмен веществами и энергией между организмом и окружающей средой.

Обмен веществ включает 3 этапа:

• 
  поступление веществ в организм,
  
• 
  метаболизм, или промежуточный обмен,
  
• 
  выделение конечных продуктов обмена.
  

Основные функции метаболизма:

• 
  извлечение энергии из окружающей среды (в форме химической энергии органических веществ),
  
• 
  превращение экзогенных веществ в строительные блоки,
  
• 
  сборка белков, нуклеиновых кислот, жиров из строительных блоков,
  
• 
  синтез и разрушение тех биомолекул, которые необходимы для выполнения различных специфических функций данной клетки.
  

Катаболизм-
ферментативный распад высокомолекулярных соединений до составляющих их мономеров и дальнейший распад мономеров до конечных продуктов:

• 
  углекислого газа,
  
• 
  аммиака,
  
• 
  лактата.
  

Главные реакции катаболизма – реакции окисления, поставляющие клетке энергию.
Энергия может запасаться в двух формах:

• 
  АТФ,
  
• 
  НАДФН+Н - донор водорода в реакциях восстановления при синтезе ряда соединений.
  

Анаболизм:

• 
  ферментативный синтез основных макромолекул клетки, а также образование биологически активных соединений,
  
• 
  требует затраты свободной энергии (АТФ, НАДФН+Н ).
  

Отличия катаболизма и анаболизма:

• 
  Катаболизм – распад, запасание АТФ.
  

Анаболизм – синтез, но потребление АТФ.

• 
  Пути не совпадают, разное число реакций.
  
• 
  Отличаются по локализации.
  
• 
  Разная генетическая и аллостерическая регуляция.
  

Унификация питательных веществ идёт в три фазы:

I . Подготовительная фаза.

• 
  Высокомолекулярные соединения распадаются под действием гидролаз ЖКТ до мономеров.
  
• 
  Протекает в ЖКТ и лизосомах.
  
• 
  Не является поставщиком энергии (1%).
  

II фаза. Превращение мономеров в простые соединения - центральные метаболиты (ПВК, ацетилКоА)

• 
  эти продукты связывают 3 вида обмена,
  
• 
  до 2-3 с,
  
• 
  протекает в цитоплазме, завершается в митохондриях,
  

даёт 20-30% энергии, поставляемой анаэробно
III фаза. Цикл Кребса

• 
  аэробные условия,
  
• 
  полное окисление поступивших с пищей веществ,
  
• 
  выделяется большое количество энергии и аккумулируется она в АТФ.
  

Анаболические пути расходятся:

1 фаза. Синтез белков начинается с образования α-кетокислот.

2 фаза. Аминирование α-кетокислот, получение АМК.

3 фаза. Из АМК образуются белки
Общий путь катаболизма:

• 
  После образования ПВК дальнейший путь распада веществ до углекислого газа и воды происходит одинаково в общем пути катаболизма (ОПК).
  
• 
  ОПК включает реакции окислительного декарбоксилирования ПВК и ЦТК.
  
• 
  Реакции ОПК происходят в матриксе митохондрий и восстановленные коферменты передают водород на компоненты дыхательной цепи. Катаболические пути сходятся, вливаясь на третьей фазе в ЦТК.
  
• 
  На первой фазе белки дают 20 АМК.
  
• 
  На второй фазе 20 АМК дают ацетилКоА и аммиак.
  
• 
  На третьей фазе ЦТК даёт углекислый газ, воду и энергию.
  

Метаболические пути – совокупность катализируемых ферментами реакций, в ходе которых происходит превращение субстрата в продукт.

• 
  Главные (основные) метаболические пути – универсальные, свойственные любой клетке. Поставляют энергию, синтез основных биополимеров клетки.
  
• 
  Добавочные пути менее универсальны, характерны для определённых тканей и органов. Синтез важных веществ. Поставляют энергию в форме НАДФН+Н.
  
• 
  Побочные пути протекают ограниченно. В условиях патологии. В них часто появляются токсические метаболиты.
  

Центральные метаболиты:

• 
  ацетил-КоА,
  
• 
  ПВК,
  
• 
  ЩУК,
  
• 
  ФГА.
  

2. 
   Витамины РР и В₂, структура, признаки витаминной недостаточности и участие в обмене веществ.
   

B₂ –Рибофлавин G 2-2,5 мг/сут
Флавиновые коферменты

• 
  Флавинмононуклеотид (ФМН) и
  

флавинадениндинуклеотид (ФАД) являются производными

витамина В2 (диметилизоаллоксазинрибитола).



ФАД представляет собой соединение ФМН с АМФ



Обратимая окислительно-восстановительная реакция, катализируемая ФМН- и ФАД-зависимыми дегидрогеназами



Дефицит витамина В2

• 
  расстройство пищеварения и нервной системы,
  
• 
  хронические гастриты и колиты,
  
• 
  общая слабость,
  
• 
  кожные заболевания,
  
• 
  снижает сопротивляемость болезням.
  

Пищевые источники витамина В2

• 
  капуста,
  
• 
  горох,
  
• 
  яблоки,
  
• 
  зеленая фасоль,
  
• 
  помидоры,
  
• 
  репа,
  
• 
  дрожжи,
  
• 
  яйца,
  
• 
  печень,
  
• 
  мясо,
  
• 
  молоко.
  

Биофункция: Входит в состав дыхательных флавиновых ферментов (ФМФ и ФАД). Осуществляет перенос H⁺ и e^–.
Авитоминоз/гипервитаминоз:

Поражение глаз, светобоязнь, поражение слизистой полости рта, глоссит, задержка роста.
PP Никотиновая кислота 15-25 мг/сут Кофермент оксидоредуктаз
Биох.роль: Участвует в процессах клеточного дыхания (перенос H⁺ и e^–). Регулирует секреторные и моторные функции желудочно-кишечного тракта и печени. Входит в состав НАД и НАДФ.
Пищ.источн: Мясо, печень, почки, рыба, дрожжи.
Авитоминоз/гипервитаминоз:Воспаление кожи (пеллагра), расстройства желудочно-кишечного тракта.
НАД и НАДФ:

• 
  Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и никотин-амидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) - производные витамина РР -никотинамида (антипеллагрического витамина).
  

Пеллагра - авитаминоз РР:

• 
  дерматит,
  
• 
  деменция,
  
• 
  диарея.
  

Симптомы пеллагры наиболее резко выражены у больных с недостаточным белковым питанием. Это объясняется недостатком триптофана, который является предшественником никотинамида.

Пищевые источники витамина РР:

• 
  дрожжи,
  
• 
  продукты животного происхождения,
  
• 
  гречиха,
  
• 
  грибы.
  

Обратимая окислительно-восстановительная реакция, катализируемая НАД- и НАДФ-зависимыми дегидрогеназами

• 
  К НАД присоединяются 2 электрона и один протон, второй протон остаётся в растворе для подкисления.
  

3. В моче больного найдено значительное количество гомогентизиновой кислоты. Как образуется гомогентизиновая кислота в организме. Содержится ли она в моче здоровых людей? Назовите заболевание, обнаруженное у выше указанного больного и причину его возникновения?

Билет 19 фен и тир; Послед. Алкаптонурия

Билет20.

1. Обмен и биологическое значение глутаминовой и аспарагиновой аминокислот в организме человека.

Биосинтез заменимых АМК:

• 
  Ала, глу, асп – первичные АМК.
  

Пути синтеза:

• 
  восстановительное аминирование,
  
• 
  трансаминирование
  

• 
  Глутамин синтезируется из глу под действием глутаминсинтетазы.
  
• 
  Аспарагин синтезируется из асп и глутамина.
  

Судьба Асп:

-Аспарагин

-Синтез пуриновых и пиримидиновых омнований

-В-аланин:

• 
  КоАSH
  
• 
  Азотистые вещ-ва мыщц:анзерин,карнозин
  

Судьба Глу:

-Фолиевая кислота

-Глутамин

-Пролин

-Глутатион

-Синтез Пуриновых нуклеотидов
Образование амидов АМК:



Образование амидов АМК:

у детей раннего возраста это основной путь обезвреживания аммиака
Глутамин и аспарагин образуются в местах образования аммиака:

• 
  печень,
  
• 
  мозг,
  
• 
  мышцы.
  

Глутамин:

• 
  нетоксичен, свободно проходит через клеточную мембрану,
  
• 
  форма, в которой транспортируется аммиак, временное хранилище аммиака,
  
• 
  используется для синтеза белка, аминосахаров, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, фолиевой кислоты, глу, три, гис, асн,
  
• 
  донор аммиака.
  

Образование аммонийных солей:

• 
  глутамин используется почками в качестве источника аммиака, необходимого для нейтрализации кислых продуктов.
  

  Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аспартат, аминобутандиовая кислота) — алифатическая аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот организма. Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков. Кроме того, выполняет роль нейромедиатора в ЦНС.

     Аспарагиновая кислота:

- присутствует в организме в составе белков и в свободном виде

- играет важную роль в обмене азотистых веществ

- участвует в образовании пиримидиновых оснований и мочевины

     Аспарагиновая кислота и аспарагин являются критически важными для роста и размножения лейкозных клеток при некоторых видах лимфолейкоза.

     Фермент микробного происхождения L-аспарагиназа, нарушающий превращение аспарагиновой кислоты в аспарагин и наоборот, оказывает сильное специфическое цитостатическое действие при этих видах лейкозов.

     Основные функции

     Аспарагиновая кислота является прямым предшественником аспарагина и участвует в синтезе незаменимых аминокислот метионина и треонина, в синтезе пиримидиновых нуклеотидов. Она играет важную роль в обмене веществ, в деятельности ДНК и РНК, синтезе иммуноглобулинов, способствует удалению вредного аммиака из организма. Важный фактор предотвращения усталости.

     Аспарагиновая кислота, будучи связывающим субстратом энергетического и пластического обмена, обладает способностью повышать основной обмен и участвует в передаче и модуляции межнейронных сигналов.

     Используется в качестве биологически активной добавки в питании спортсменов.

     

     Потребность

     Cуточная потребность - 6 г.

     Пищевые источники

     Значительное количество аспарагиновой кислоты содержат проращенных семенах

Физиологич.роль:

• 
  присутствует в организме в составе белков и в свободном виде
  
• 
  играет важную роль в обмене азотистых веществ
  
• 
  участвует в образовании пиримидиновых оснований и мочевины
  

• 
  Аспарагиновая кислота и аспарагин являются критически важными для роста и размножения лейкозных клеток при некоторых видах лимфолейкоза.
  
• 
  Фермент микробного происхождения L-аспарагиназа, нарушающий превращение аспарагиновой кислоты в аспарагин и наоборот, оказывает сильное специфическое цитостатическое действие при этих видах лейкозов.
  

Синтез мочевины:



Карбомаилфосфатсинтетаза 1



Орнитин Цитруллин

карбомоил

трансфераза




Цитруллин


+

Асп Аргинино Аргининосукцинат

сукцинат

синтетаза

Атф ФФн+АМФ



Аргининосукцинат лиаза

Аргинин фуморат

Аргининосукцинат



Аргиназа

Аргинин Орнитин Мочевина