Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. Строение и классификация аминокислот. Структура белков

• Название: Строение и классификация аминокислот. Структура белков
• Дата: 29.05.2018
• Размер: 138.93 Kb.
• Имя файла: Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия.doc
• Тип: Документы; #45297
• страница: 3 из 10

Тема: «Регуляция активности ферментов»

Теория:

Способы регуляции скорости ферментативных реакций в клетке (in vivo): компартментализация; изменение количества фермента, изменение доступности субстрата, проферменты и их ограниченный протеолиз, белок-белковое взаимодействие, аллостерические механизмы регуляции ферментов, ковалентная модификация ферментов.

Характеристика ингибирования ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Обратимое и необратимое ингибирование. Применение ингибиторов ферментов в качестве лекарственных средств.

Практика:

Определение активности амилазы в сыворотке крови и моче. Принцип метода. Клинико-диагностическое значение и нормальные величины.

Учебники:

1. Биохимия: учебник / под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР. - Мед, 2009.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2008.
^

Практические руководства:

Лабораторный практикум по биологической химии для студентов лечебного и педиатрического факультетов: учебное пособие / О.А. Тимин, Е.А. Степовая, Т.С. Федорова, О.Л. Носарева, В.Ю. Серебров – Томск: СибГМУ, 2012.

Занятие № 8
^

Тема: «Классификация и номенклатура ферментов (семинар)»

Теория:

Роль ферментов и коферментов в катализе.

Коферментные формы витаминов (ТДФ, ФМН и ФАД, НАД⁺ и НАДФ⁺, ПФ).

Принципы современной классификации и номенклатуры ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).

Характеристика каждого класса ферментов по плану:

название и номер класса;

биохимическая роль;

основные подклассы (1-3 подкласса);

основные коферменты данного класса;

правила систематического названия ферментов;

напишите примеры биохимических реакций данного класса ферментов (1-3 реакции).

Учебники:

1. Биохимия: учебник / под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР. - Мед, 2009.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2008.
^

Практические руководства:

Лабораторный практикум по биологической химии для студентов лечебного и педиатрического факультетов: учебное пособие / О.А. Тимин, Е.А. Степовая, Т.С. Федорова, О.Л. Носарева, В.Ю. Серебров – Томск: СибГМУ, 2012.


Занятие № 9
^

Кконтрольные вопросы к итоговому занятию по разделам
«Строение, свойства и функции белков», «Строение, классификация и роль витаминов», «Энзимология»

Теория:

1. 
   
   Классификация аминокислот по биологической роли, по хими­ческому строению, по физико-химическим свойствам, по растворимости в воде.
   
2. 
   
   Строение протеиногенных аминокислот. Физико-химические свойства аминокислот. Понятие изоэлектрической точки.
   
3. 
   
   Пептидная связь, реакция ее образования. Свойства пептид­ной связи.
   
4. 
   
   Биологическая роль белков. Классификация белков по функ­ции и строению. Физико-химические свойства белков и белко­вых растворов. Факторы, стабилизирующие белковую мо-лекулу в растворе. Коллоидные свойства белков.
   
5. 
   
   Влияние смещения рН на заряд аминокислот и белков. Фак­торы, вызывающие осаждение белков. Свойства денатурированного белка. Характерные особенности денатурации и ренати­вации.
   
6. 
   
   Уровни структурной организации белковой молекулы. Типы связей, стабилизирующие структуру белковой молекулы. Аминокислоты, образующие эти связи.
   
7. 
   
   Простые белки (альбумины, глобулины, гистоны, протамины), их представители, роль в организме.
   
8. 
   
   Сложные белки: фосфопротеины, нуклеопротеины, гликопротеины и протеогликаны, хромопротеины, металлопротеины, ли­попротеины. Структура мононуклеотидов на примере АМФ, АДФ, АТФ, цАМФ. Формулы гема, гиалуроновой ки­слоты и хондроитинсульфатов.
   
9. 
   
   Перечислите общие свойства витаминов, их классы. Провита­мины и антивитамины, приведите примеры. Общие причины возникновения гипо- и авитаминозов. Гипервитаминозы.
   
10. 
    
    Характеристика жирорастворимых витаминов А, D₃, Е, К, F: физиологическое название, химическая структура витаминов А, D₂, D₃, Е, K, F, активных форм витаминов A и D, суточная по­требность, пищевые источники. Биохимические функции и процессы, в которых принимает участие витамин. Возмож­ные причины и клинические проявления гипер-, гипо- и авитами­нозов. Что такое каротиноиды? Укажите их роль в организме.
    
11. 
    
    Характеристика водорастворимых витаминов В₁, В₂, В₃ (нико­тиновая кислота), В₅ (пантотеновая кислота), В₆, В₉, В₁₂, С, Н: физиологическое название, строение (кроме витаминов В₁₂, фо­лиевой и пантотеновой кислот), суточная потребность, пище­вые источники. Биохимические функции и реакции, в которых принимают участие витамины. Структурные фор­мулы коферментов (для В₁, В₂, В₃, В₆). Возможные причины и клинические проявления гипо- и авитаминоза. Роль витами­нов для правильного роста и развития ребенка.
    
12. 
    
    Механизм антибактериальной активности сульфаниламид­ных препаратов.
    
13. 
    
    Ферменты, их роль в осуществлении биохимических реакций. Сравните ферменты и неорганические катализаторы.
    
14. 
    
    Структурно-функциональная организация ферментов (уровень структуры, простые и сложные ферменты). Холофермент, апофермент, кофактор, кофермент, простетическая группа, активный и аллостерический центры. Роль апофермента и кофермента в катализе. Строение мультиферментных комплексов клетки.
    
15. 
    
    Особенности строения изоферментов. Общая характеристика и примеры изоферментов.
    
16. 
    
    Классификация ферментов. Основные подклассы в каждом классе. Номенклатура ферментов. Что такое классификационный номер? Примеры биохимических реакций, ферменты этих реакций.
    
17. 
    
    Этапы ферментативного катализа. Особенности ковалентного и кислотно-основного катализа.
    
18. 
    
    Количественное определение активности ферментов в биологических объектах. Единицы активности ферментов.
    
19. 
    
    Основные свойства ферментов, графики зависимости активности фермента от различных воздействий. Специфичность фермента, виды специфичности. Механизмы специфичности (теории Фишера и Кошланда).
    
20. 
    
    Способы регуляции метаболической активности в клетке: компартментализация, изменение концентрации фермента, изменение концентрации субстрата, наличие изоферментов, аллостерические механизмы регуляции ферментов, ковалентная модификация ферментов, проферменты и их ограниченный протеолиз, белок-белковое взаимодействие.
    
21. 
    
    Основные виды ингибирования ферментов: конкурентное и неконкурентное, обратимое и необратимое. Примеры.
    
22. 
    
    Использование ферментов в медицине. Энзимотерапия и энзимодиагностика. Использование ингибиторов ферментов в качестве лекарств. Примеры.
    
23. 
    
    Отличие первичных и вторичных форм энзимопатий. Примеры.
    

Практика:

1. 
   
   Принцип цветных качественных реакций на аминокислоты и белки. Возможность использования в практике.
   
2. 
   
   Удаление белков из раствора и очистка белковых растворов от примесей. Механизмы реакций. Использование в биохи­мии и медицине.
   
3. 
   
   Методы осаждения белков, применимые для получения бел­ков и ферментов в нативном состоянии.
   
4. 
   
   Составление произвольных тетрапептидов с заданными свой­ствами, умение назвать их, определение суммарного за­ряда и растворимости, зоны pH, в которой находится их изоэлектрическая точка.
   
5. 
   
   Определение составных компонентов фосфопротеинов и гли­копротеинов.
   
6. 
   
   Качественные реакции открытия витаминов А, Е, К, D₃, В₁, В₂, В₃, В₆, В₁₂. Принцип методов, ход определения, практическое значение методов.
   
7. 
   
   Количественное определение витамина С в моче. Принцип метода, ход определения, клинико-диагностическое значение, нормальные показатели.
   
8. 
   
   Исследование скорости ферментативной реакции на примере каталазы.
   
9. 
   
   Практическое обнаружение влияния температуры на активность ферментов на примере амилазы слюны и дегидрогеназ дрожжей. Принцип метода и ход определения.
   
10. 
    
    Практическое обнаружение действия инактиваторов и активаторов ферментов на примере амилазы слюны. Принцип метода и ход определения.
    
11. 
    
    Иследование специфичности действия ферментов на примере амилазы слюны и уреазы. Принцип метода и ход определения.
    
12. 
    
    Принцип метода и ход определения активности амилазы в сыворотке крови и моче. Нормальные величины и клинико-диагностическое значение метода.
    

Занятие № 10

Тема: Общие пути катаболизма: окислительное декарбоксилирование пирувата. Цикл трикарбоновых кислот. Ферменты дыхательной цепи. Окислительное фосфорилирование (семинар)

Теория:

1. 
   
   Пластическая (анаболизм) и энергетическая (катаболизм) функции метаболизма.
   
2. 
   
   Стадии катаболических превращений питательных веществ в организме, связанные с высвобождением свободной энергии. Чему равно высвобождение и запасание энергии на каждом из этапов?
   
3. 
   
   Строение и функции митохондрий.
   
4. 
   
   Химическая формула АТФ (аденозинтрифосфорная кислота), роль АТФ? Значение циклов АТФ – АДФ и НАДФН – НАДФ⁺. Основные макроэргические соединения клетки – АТФ, 1,3 ди-фосфо­глицерат, фосфоенолпируват, креатинфосфат, ацетилS-КоА? Что такое субстратное фосфорилирование?
   
5. 
   
   Источники ключевых продуктов метаболизма – ацетилS-КоА и пировиноградной кислоты. Дальнейшая судьба веществ.
   
6. 
   
   Строение мультиферментного пируватдегидрогеназного комплекса, его ферменты и коферменты. Суммарная реакция окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Химизм пяти отдельных реакций. Регуляция процесса.
   
7. 
   
   Реакции цикла трикарбоновых кислот (цикл Кребса, цикл лимонной кислоты). Механизм окисления ацетильной группы. Ферменты и коферменты процесса. Биологическое значение ЦТК. Роль оксалоацетата, НАДН и метаболитов ЦТК в регуляции скорости цикла. Взаимосвязь ЦТК с катаболизмом углеводов, липидов, белков.
   
8. 
   
   Характеристика процесса окислительного фосфорилирования по плану:
   

молекулярная организация и последовательность ферментных комплексов цепи переноса электронов, схема цепи дыхательных ферментов;

перенос электронов по комплексам дыхательной цепи, роль коферментов (ФМН, FeS-белки, коэнзим Q, гемовые группы цитохромов);

роль кислорода – конечного акцептора электронов восстановленных субстратов биологического окисления;

выкачивание протонов из матрикса митохондрий – участки трансмембранного переноса (участки сопряжения окисления и фосфорилирования), формирование электрохимичес-кого градиента;

строение АТФ-синтазы, роль электрохимического градиента в ее работе.

9. 
   
   Коэффициент фосфорилирования Р/О. Его величина для НАДН и ФАДН₂. Расчет количества АТФ, полученной при окис-лении некоторых субстратов (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты).
   
10. 
    
    Комплексы ферментов дыхательной цепи, на которые могут действовать ингибиторы. Как ингибируется процесс окислительного фосфорилирования?
    
11. 
    
    Разобщение окисления и фосфорилирования. Механизм этого явления. Вещества, вызывающие разобщение.
    
12. 
    
    Бурая жировая ткань: ее функция, локализация. Функция белка термогенина. Его роль в термогенезе.
    
13. 
    
    Причины гипоэнергетических состояний.
    
14. 
    
    Регуляция окислительного фосфорилирования. Дыхательный контроль. Роль соотношения АТФ и АДФ в регуляции работы дыхательной цепи.
    
15. 
    
    Примеры применения нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ, ФМН) в качестве лекарственных препаратов.
    

Учебники:

1. Биохимия: учебник / под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР. - Мед, 2009.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 2008.

Занятие № 11
^