ответы к экзамену по гистологии. гиста. Структурнохимический состав и молекулярная организация плазмолеммы
 Скачать 169.22 Kb.
|
|
Структурно-химический состав и молекулярная организация плазмолеммы. Плазмолемма (внешняя клеточная мембрана, цитолемма, плазматическая мембрана) занимает в клетке пограничное положение и играет роль полупроницаемого селективного барьера, который, с одной стороны, отделяет цитоплазму от окружающей клетку среды, а с другой – обеспечивает ее связь с этой средой. Плазмолемма – это поверхностная периферическая структура, не только ограничивающая клетку снаружи, но и обеспечивающая ее непосредственную связь с внеклеточной средой, а следовательно, и со всеми веществами и стимулами, воздействующими на клетку. Функции: Распознавание данной клеткой других клеток и прикрепление к ним Распознавание клеткой межклеточного вещества и прикрепление к его элементам (волокнам, базальной мембране) Транспорт веществ и частиц в цитоплазму и из нее Взаимодействие с сигнальными молекулами (гормонами, медиаторами, цитокинами и д.р) благодаря наличию на ее поверхности спецефических рецепторов к ним Движение клетки (образование псевдо-, фило- и ламеллоподий) – благодаря связи плазмолеммы с сократимыми элементами цитоскелета. Структура плазмолеммы. Плазмолемма – самая толстая из клеточных мембран (7,5-11нм); под э.м. имеет вид трехслойной структуры, представленной 2я электронно-плотными слоями, которые разделены светлым слоем. Её молекулярное строение описывается жидкостно-мозаичной моделью, согласно которой она состоит из липидного (фосфолипидного) бислоя, в который погружены и с которыми связаны молекулы белков. Липидный бислой представлен преимущественно молекулами фосфатидилхолина (лецитина) и фосфатидилэтаноламина (цефалина), состоящими из гидрофильной (полярной) головки и гидрофобного (неполярного) хвоста. В состав большинства мембран входит также холестерин (холистерол). В мембране гидрофобные цепи обращены внутрь бислоя , а гидрофильные головки – кнаружи. Состав липидов каждой из половин бислоя неидентичен. Липипды обеспечивают основные физико-химические свойства мембран, в частности их текучесть при температуре тела. Некоторые липиды (гликолипиды) связаны с олигосахаридными цепями, которые выступает за пределы наружной поверхглсти плазмолеммы, придавая ей асимметричность. Электронно-плотные слои соответствуют расположению гидрофильных участков липидных молекул. Мембранные белки составляют более 50% массы мембраны и удерживаются в липидном бислое за счет гидрофобных взаимодействий с молекулами липидов. Они обеспечивают специфические свойства мембраны (типы белков и их содержание в мембране отражают ее функцию) и играют различную биологическую роль (переносчиков, ферментов, рецепторов и структурных молекул). По своему расположению относительно липидного бислоя мембранные белки разделяются на 2 основыне группы – интегральные и периферические. Периферические белки непрочно связаны с поверхностью мембраны и обычно находятся вне липидного бислоя. Интегральные белки либо полностью (собственно интегральные белки), либо частично (полуинтегральные белки) погружены в липидный бислой; часть белков целиком пронизывает всю мембрану (трансмембранные белки). Интегральные белки плазмолеммы хорошо выявляются при использовании метода замораживания-скалывания. При этом плоскость скола обычно проходит через гидрофобную середину бислоя, разделяя его на 2 листка – наружный и внутренний. Интегральные белки имеют вид округлых внутримембранных частиц, большая часть которых связана с P-поверхностью – протоплазматической, т.е. ближайшей к цитоплазме поверхности скола (наружной поверхности внутреннего листка ), меньшая – на E-поверхности – наружной, более близкой к внешней среде поверхности скола (внутренней поверхности наружного листка). Часть белковых частиц связана с молекулами олигосахарида (гликопротеины), которые выступают за пределы наружной поверхности плазмолеммы, другая имеет липидные боковые цепи (липопротеины). Молекулы олигосахаридов связаны также с липидами в составе гликолипидов. Углеводные участки гликолипидов и глипротеинов придают поверхности клетки отрицательный заряд и образуют основу так называемого гликокаликса, кот выявляется под электронным микроскопом в виде рыхлого слоя умеренной эдектронной плотности, покрывающегонаружную поверхность плазмолеммы. Эти углеводные участки играют роль рецепторов, обеспечивающих распознавание клеткой соседних клеток и межклеточного вещества, а также адгезивные взаимодействия с ними. В состав гликокаликса некоторые авторы влючают, помимо углеводных компонентов, периферические мембранные белки и полуинтегральные белки, функциональные участки которых находятся в надмембранной зоне (н-р, иммуноглобулины). В гликокаликсе находятся рецепторы гистосовместимости, некоторые ферменты (часть которых может производиться не самой клеткой, а адсорбироваться на ее поверхгости), рецепторы гормнов. Белковые молекулы мозаично распределны в липидном бислое, однако они не жестко фиксированы в нем, а напротив, могут перемещаться в его плоскости. В некоторых условиях определенные белки способны накапливаться в отдельных участках мембраны, образуя агрегаты. Перемещение белковых частиц не является произвольным, а контролируется внутриклеточными механизмами, в которых участвуют микрофиламенты, прикрепленные к некоторым интегральным белкам, связанным с P-поверхностью. Химический состав плазмолеммы. Основуплазмолеммы сост липопротеиновый комплекс. Она имеет толщину около 10 нм и, т.о. является самой толстой из кдеточных мембран. Снаружи от плазмолеммы располагается надмембранный слой – гликокаликс. Толщина этого слоя около 3-4 нм, он обнаружен практически у всех животных клеток, но степень его выраженности различна. Гликокаликс представляет собой ассоциированный с плазмолеммой гликопротеиновый комплекс, в состав которого входят различные углеводы. Углеводы образуют длинные, ветвящиеся цепочки полисахаридов, связанные с белками и липидами, входящими в состав плазмолеммы. При использовании специальных методов выявления полисахаридов (краситель рутениевый красный) видно, что они образуют как бы чехол поверх плазматической мембранны. В гликокаликсе могут располагаться белки, не связанные непосредственно с билиридным слоем. Как правило, это белки-ферменты, участвующие во внеклкеточном расщеплении различных веществ, таких как углеводы, белки, жиры и т.д. Надмембранный (гликокаликс) и подмембранный (кортикальный) компоненты плазмолеммы. Особенности строения и функции. Мембранные рецепторы. Гликокаликс представляет собой ассоциированный с плазмолеммой комплекс, в состав которого входят различные углеводы. Углеводы образуют длинные, ветвящиеся цепочки полисахаридов, связанные с белками и липидами, входящими в состав плазмолеммы. Углеводные участки гликолииидов и гликонротеинов придают поверхности клетки отрицательный заряд. Эти углеводные участки играют роль рецепторов (веществ, чувствительных к отдельным веществам), обеспечивающих распознавание клеткой соседних клеток и межклеточного вещества, а также адгезивные взаимодействия с ними. В состав гликокаликса некоторые авторы включают, помимо углеводных компонентов, периферические мембранные белки и полуинтегральные белки, функциональные участки которых находятся в надмембранной зоне (например, иммуноглобулины). В гликокаликсе находятся рецепторы гистосовместимости, некоторые ферменты, рецепторы гормонов. Такие чувствительные к отдельным веществам участки могут быть разбросаны по всей поверхности клетки или собраны в небольшие зоны. Выделяют рецепторы: Ионотропные, которые при взаимодействии с субстратом образуют специфический ионный канал. Эти рецепторы обычно представляют собой сложный белок. Метаботропные – обычно представлены гликопротеинами Каталитические рецепторы включают внеклеточную часть (собственно рецептор) и цитоплазматическую часть, которая функционирует как протеинкиназа. Рецепторы, связанные с G-белками - трансмембранные белки, ассоциированные с ионным каналом или ферментом, - состоят из рецептора, взаимодействующего с сигнальной молекулой (первый посредник), и G-белка, включающего несколько компонентов, который передает сигнал на связанный с мембраной фермент (аденилатциклазу) или ионный канал, вследствие чего активируется второй внутриклеточный посредник - чаще всего цАМФ или Са2+. Кортикальный компонент образован специализированной периферической частью цитоплазмы, прилежащей к плазмолемме и содержащей элементы цитоскелета, преимущественно актиновые микрофиламенты. Более глубоко располагаются промежуточные филаменты и микротрубочки. Благодаря сокращению сети микрофиламентов, связанных с белками плазмолеммы, происходят изменения формы клетки и ее отдельных участков, формирование псевдоподий, выростов, перемещение клетки в пространстве. Также благодаря этому комплексу происходит перемещение белковых частиц, входящих в состав плазмолеммы с одного места на другое. Молекулярная организация плазмолеммы. Пассивный и активный транспорт. Эндоцитоз и его разновидности. Плазмолемма – это поверхностная периферическая структура, не только ограничивающая клетку снаружи, но и обеспечивающая ее непосредственную связь с внеклеточной средой. Основу плазмолеммы составляет липопротеиновый комплекс. Она имеет толщину около 10 нм. Основными химическими компонентами клеточных мембран, в частности плазмолеммы, являются липиды и белки. Снаружи от плазмолеммы располагается надмембранный слой – гликокаликс – ассоциированный с плазмолеммой гликопротеиновый комплекс, в состав которого входят углеводы. Эти углеводы имеют различные функции, а также придают мембране отрицательный заряд. Изнутри располагается кортикальный (подмембранный) комплекс, содержащий элементы цитоскелета. К липидам плазматической мембраны относится большое количество гидрофобных веществ. Основные представители – фосфолипиды, холестерин, сфингомиелин (в основнов в цнс). Фосфолипиды располагаются в 2 стоя и имеют 2 части – гидрофильные головки, обращенные кнаружи в обе стороны и гидрофобные хвосты, обращенные внутрь. Мембранные белки также состоят из 2 частей – участков, богатых полярными аминокислотами и обращенных кнаружи, и гидрофобных участков, находящихся в гидрофобной части мембраны. Выделяют белки: Интегральные 1. Белки-ферменты Полуинтегральные 2. Белки-переносчики Примембранные 3. Рецепторные белки 4. Структурные белки Углеводы мембран входят в их состав не в свободном состоянии, они связаны с молекулами липидов или белков. Такие вещества называются соответственно гликолипидами и гликопротеидами. Пассивный транспорт включает простую и облегченную диффузию – процессы, которые не требуют затраты энергии. Механизмом простой диффузии осуществляется перенос мелких молекул (н-р, О2, Н2О, СО2); этот процесс малоспецифичен и протекает со скоростью, пропорциональной градиенту концентрации транспортируемых молекул по обеим сторонам мембраны. Облегченная диффузия осуществляется через каналы и (или) белки-переносчики, которые обладают специфичностью в отношении транспортируемых молекул. В качестве ионных каналов выступают трансмембранные белки, образующие мелкие водные поры, через которые по электрохимическому градиенту транспортируются мелкие водорастворимые молекулы и ионы. Белки-переносчики также являются трансмембранными белками, которые претерпевают обратимые изменения конформации, обеспечивающие транспорт спецефических молекул через плазмолемму. Они функционируют в механизмах как пассивного, так и активного транспорта. Активный транспорт является энергоемким процессом, благодаря которому перенос молекул осуществляется с помощью белков-переносчиков против электрохимического градиента. Примером механизма, обеспечивающего противополжно направленный активный транспорт ионов, служит натриево-калиевый насос (представленный белком-переносчиком Na+ - K+ - АТФазой), благодаря которомц ионы Na+ выводятся из цитоплазмы, а ионы К+ одновременно переносятся в нее. Этот механизм обеспечивает поддержание постоянства объема клетки (путем регуляции осмотического давления), а также мембранного потенциала. Активный транспорт глюкозы в клетку осуществляется белком-переносчиком и сочетается с однонаправленным переносом Na+. Облегченный транспорт ионов опосредуется особыми трансмембранными белками – ионными каналами, обеспечивающими избирательный перенос определенных ионов. Эти каналы состоят из собственно транспортной системы и воротного механизма, который открывает канал на некоторое время в ответ на (а) изменение мембранного потенциала, (б) механическое воздействие (н-р, в волосковых клетках внутреннего уха), (в) связывание лиганда (сигнальной молекулы или иона). Эндоцитоз. Транспорт молекул в клетку осуществляется с помощью механизма эндоцитоза. Материал, находящийся во внеклеточном пространстве, захватывается в области впячивания (инвагинации) плазмолеммы, края которого смыкаются с формированием эндоцитозного пузырька или эндосомы – мелкого сферического образования, гепметически окруженного мембраной. Далее содержимое эндосомы подвергается внутриклеточной переработке (процессингу). В частности, в эндосоме в условиях закисления среды происходит отделение лиганда от рецептора (последний в дальнейшем используется повторно). Разновидности эндоцитоза – пиноцитоз и фагоцитоз. Пиноцитоз – захват и поглощение клеткой жидкости и (или) растворимых веществ; подразделяется на макропиноцитоз (диаметр эндосом 0.2-0.3 мкм) и микропиноцитоз (диаметр эндосом – 70-100 нм) Фагоцитоз – захват и поглощение клеткой плотных, обычно крупных (размером более 1 мкм) частиц; обычно сопровождается образованием выпячиваний цитоплазмы – псевдоподий, охватывающих объект фагоцитоза и смыкающихся над ним. Рецепторно-опосредованный эндоцитоз. Эффективность эндоцитоза существенно увеличивается, если он опосредован мембранными рецепторами, которые связываются с молекулами поглощаемого вещества или молекулами, находящимися на поверхности фагоцитируемого объекта – лигандами. В дальнейшем (после поглощения вещества) комплекс рецептор-лиганд расщепляется, и рецепторы могут вновь возвращаться в плазмолемму. Примером рецепторно-опосредованного взаимодействия может служить фагоцитоз лейкоцитом бактерии. Поскольку на плазмолемме лекоците имеются рецепторы к иммуноглобулинам (антителам), скорость фагоцитоза резко возрастает, если поверхность бактерии покрыта антителами. Специализированные структуры плазмолеммы: микроворсинки, реснички, базальный лабиринт (СМ и ЭМ). Функции Микроворсинки – пальцевидные выросты цитоплазмы клетки диаметром 0.1 мкм и длиной 1 мкм (СМ), основу которых составляют актиновые микрофиламенты, располагающихся в кортикальном слое цитоплазмы. Каркас каждой микроворсинки образован пучком, содержащим около 40 микрофиламентов, лежащих вдоль ее длинной оси. В апикальной части микроворсинки этот пучок закреплен в аморфном веществе. Его жесткость обусловлена поперечными сшивками из белков фимбрина и виллина, изнутри пучок прикреплен к плазмолемме микроворсинки особыми белковыми мостиками. У основания микроворсинки микрофиламенты пучка вплетается в терминальную сеть, среди элементов которой имеются миозиновые филаменты. (ЭМ) Микроворсинки обеспечивают многократное увеличение площади поверхности клетки, на которой происходит расщепление и всасывание веществ. Реснички – органеллы специального значения, участвующие в процессах движения, - представляют собой выросты цитоплазмы, основу которых составляет аксонема (каркас из микротрубочек). Длина ресничек равна 2-10 мкм (ЭМ). Аксонема образована 9 периферическими парами микротрубочек и одной центрально расположенной парой; такое строение описывается формулой (9 х 2) 2. В парах микротрубочки связаны белком динеином, который обладает АТФазной активностью (за счёт него происходит движение реснички). В основании аксонемы лежит базальное тельце, которое является матрицей для построения аксонемы. Состоит оно из девяти триплетов микротрубочек на периферии, в центре микротрубочек нет (9х3+0) (ЭМ). Функции: Для подвижных клеток – перемещение, например, для сперматозоида Для неподвижных клеток – перемещение жидкости или частиц, например, ресничные клетки ресничного эпителия (дыхательного) перемещают частицы пыли. Базальный лабиринт –инвагинации плазмолеммы базального полюса клетки с лежащими между ними митохондриями. Эти митохондрии вырабатывают энергию, которая потребляется ионными насосами в их плазмолемме. Функция эпителиоцитов, обладающих базальной исчерченностью, связана с изменением ионного состава жидкости (мочи, слюны) в просвете указанных канальцев и протоков. Форму базального лабиринта поддерживают структуры цитоскелета: промежуточные филаменты и тонкие микрофиламенты. Структура и типы рибосом.Полисомы. Синтез цитоплазамотических белков и свободных полисом. Рибосомы – мелкие (диаметр 15-30 нм) плотные немембранные органеллы, обеспечивающие синтез белка путем соединения аминокислот в полипептидные цепочки. Информация о синтезе приносится к рибосомам информационной РНК, кот образуется в ядре в ходе считывания (транскрипции) фрагментов генетической информации с ДНК. Синтетическая активная клетка содержит несколько миллионов рибосом (н-р, в кл печени их 10 в 7 степени), на кот проиходится около 5% ее сухой массы. Каждая рибосома сост из 2 ассиметричных субъединиц: малой, связывающей РНК, и большой, катализирующей образование пептидных цепей. По форме малая субъединица напоминает телефонную трубку, большая – ковш. Субъединицы образованы рибосомальными РНК, на кот приходится около 50% их массы, и особыми белками. Первые образуются в ядрышке, белки же синтезируются в цитоплазме, после чего транспортируются в ядро, где связываются с рРНК. В дальнейшем субъединицы поотдельности через ядерные поры направляются из ядра в цитоплазму, где они участвуют в синтезе белка. Рибосомы могут встречаться в цитоплазме поодиночке (в этом случае они функционально неактивны) или формировать скопления, которые называются полирибосомами (полисомами). В последних отдельные рибосомы (в количестве 3-30) удерживаются общей нитью иРНК толщиной 1.5 нм. Информация, переносимая иРНК, кодирует последовательность аминокислот в белке соответствующей последовательности нуклеотидов. Рибосомы переводят (транслируют) эту генетическую информацию в реальную последовательность аминокислот в ходе белкового синтеза. Функционально неактивные (нетранслирующие) рибосомы постоянно обмениваются своими субъединицами; их сборка происходит в начале синтеза белка, а по завершении синтеза 1 полипептида они вновь обратимо диссоциируют. Синтез белка рибосомой начинается со связывания малой субъдиницы с участком иРНК; далее рибосома передвигается вдоль цепи иРНК, причем на каждом этапе происходит специфическое присодинение к рибосоме молекулы транспортной РНК, антикодон которой комплементарен соответствующему кодону иРНК. В полипептид включается около 20 аминокислот в 1 сек; белковая молекула среднего размера синтезируется за 20-60 с. Когда образование бедлковой цепочки завершается, субъединицы диссоциируют, освобождаясь от иРНК. Пока продолжается синтез белка данной рибосомой, новая рибосома занимает освобождающееся на иРНК место. По этой причине активно транслируемая иРНК находится в полисомах. Средняя продолжительность существования синтезированной белковой молекулы варьирует от нескольких минут до нескольких месяцев и даже лет, составляя в среднем около 2 сут. Белки, которые после синтеза остаются в гиалоплазме (цитоплазматическом матриксе) клетки и далее используются ею, обычно синтезируются на свободных полисомах. Полисомы, которые своими большими субъединицами прикреплены к мембранам ЭПС, синтезируют белки, накапливающиеся в просвете цистерн ЭПС и в дальнейшем либо секретируемые клеткой, либо запасаемые ею внутри гранул (н-р, лизосомальные ферменты). На полисомах, связанных с мембранами ЭПС, синтезируетсятакже большая часть интегральных мембранных белков. Будет ли белок синтезироваться на ЭПС или на свободных полисомах, зависит от характера начально образуемого отдела полипептидной цери (мигнальной последовательности или пептида). Присутствие значительного числа рибосом в цитоплазме клеток, активно синтезирующих белок, придает ей при исследовании на светооптическом уровне базофилию. Синтез белка. Эндоплазматическая сеть. Строение, разновидности эпс. Структура гранулярной и агранулярной эндоплазматической сети (см,эм) и их функции ЭПС – органелла, обеспечивающая синтез углеводов липидов и белков, а также начальные посттрансляционные изменения последних. Она имеет мембранное строение и состоит из систем уплощенных, удлиненных, трубчатых и везикулярных образований. Название органеллы обусловлено характером связи этих элементов друг с другом, образующих в цитоплазме непрерывную трехмерную сеть, элементы которой лишь на отдельных срезах могут иметь вид изолированных структур. Мембрана ЭПС тоньше, чем плазмолемма и содержит более высокую концентрацию белка, что связано с наличием в ней многочисленных ферментных систем. Степень развития ЭПС и особенности ее строения варьируют в различных клетках и зависят от их функции. Выделяют 2 разновидности ЭПС: гранулярную ЭПС и гладкую, или агранулярную ЭПС, которые связаны друг с другом в области переходов, называемой переходной (транзиторной) ЭПС. Гранулярная ЭПС обеспечивает биосинтез всех мембранных белков и белков, предназначенных для экспорта из клетки, и начальное гликолизирование и посттрансляционные изменения белковых молекул. Гранулярная ЭПС образована уплощенными мембранными цистернами и трубочками, на наружной поверхности которых располагаются рибосомы и полисомы, придающие мембранам зернистый (гранулярный) вид, чтои отражено в названии орагнеллы. Мембраны грЭПС содержат особые белки, которые обеспечивают связывание рибосом и уплощение цистерн. Полость грЭПС содержит рыхлый материал умеренной плотности (продукты синтеза) и сообщается с перинулкеарным пространством. Благодаря грЭПС происходит отделение (сегрегация) вновь синтезированных белковых молекул от гиалоплазмы. Синтез белка на грЭПС начинается на свободных полисомах, которые в дальнейшем связываются с мембоанамт ЭПС. На 1м этапе взаимодействия иРНК с рибосомами происходит образование особого сигнального пептида (длиной 20-25 аминокислот), связывающегося с рибонуклеопротеидными комплексом – сигнал-распознающею частицей (СРЧ). Присоединение СРЧ к сигнальному пептиду угнетает дальнейшие синтез белка до тех пор, пока комплекс СРЧ-полисома не свяжется со специфическим рецептором на мембране ЭПС – причальным белком. После связывания с рецептором СРЧ отделяется от полисом, что разблокирует синтез белковой молекулы. В мембране грЭПС имеются интегральные рецепторные белки рибофорины, обеспечивающие прикрепление больших субъединиц рибосом. Эти белки не диффундируют в область аЭПС и формируют гидрофобные каналы в мембране, служащие для проникновения вновь синтезированной белковой цепочки в просвет грЭПС, что, наряду рибофоринами, способствует удержанию рибосом на поверхности мембран грЭПС. В просвете грЭПС сигнальный пептид отщепляется особым ферментом сигнальной пептидазой, которая располагается на внутренней поверхности мембраны. В ходе продолжающейся трансляции внутри цистерны грЭПС накапливается белок, который приобретает вторичную и третичную структуру, а также подвергается начальным посттрансляционным изменениям – гидроксилированию, сульфатированию и фосфорилированию. Наиболее важным из этих изменений является гликозилирование – присоединение к белкам олигосахаридов с образованием гликопротеинов, которое происходит перед секрецией или транспортом большинства белков к другим участкам внутри клетки (комплексу Гольджи, лизосомам, плазмолемме). В отличие от них, растворимые белки гиалоплазмы не гликолизированы. Гликолизирование обеспечивается связанным с мембраной ферментом гликозилтрансферазой, переносящим олигосахарид. Хотя грЭПС присутствует во всех клетках (за исключением спермиев), степень ее развития существенно варьирует. Она особенно хорошо развита в клетках, специализированных на беловом синтезе, н-р, в эпителиальных железистых клетках ацинусов поджелудочной железы (вырабатывающих пищеварительные ферменты), фибробластах (синтезирующих коллаген и ряд др белков), плазматических клетках (продуцирующих иммуноглобулины). Для всех этих клеток характерна выраженная базофилия цитоплазмы в области расположения элементов грЭПС. В нейронах отдельным компактным скоплением цистерн грЭПС на светооптическом уровне соответствуют очерченные участки базофилии цитоплазмы, которые в совокупности называются хроматофильной субстанцией или тельцами Ниссля. Агранулярная (гладкая) ЭПС представляет собой трехмерную замкнутую сеть мембраннных анастомозирующих трубочек, канальцев, цистерн и пузырьков диаметром 20-100 нм, на поверхности которых рибосомы отсутствуют , что определило ее називание. Соответственно, на мембранах аЭПС отсутствуют рецепторы, связывающие субъединицы рибососм (рибофирины). Предполагают, что аЭПС образуется в результате формирования выростов грЭПС, мембрана которых утрачивает рибосомы. Функции аЭПС: 1) синтез липидов, в т.ч. мембранных (ферменты липидного синтеза располагаются на наружной – обращенной в сторону гиалоплазмы – поверхности мембраны аЭПС), 2) синтез гликогена, 3) синтез холестерина, 4) детоксикация эндогенных и экзогенных веществ, 5) накопление ионов Ca, 6) восстановление кариолеммы в телофазе митоза (эта функция оспаривается авторами, считающими, что кариолемма восстанавливается за счет мембранных пузырьков, на которые она ранее распалась). Помимо указанных основных функций, в некоторых типах клеток аЭПС выполняет ряд дополнительных – н-р, в мегакариоцитах (гигантских клетках костного мозга) ее элементы образуют демакрационные каналы, разделяющие формирующиеся тромбоциты. Способность аЭПС к накоплению ионов Са обусловлена наличием: 1) кальциевого насоса в ее мембране, который обеспечивает транспорт этих ионов из гиалоплазмы внутрь цистерн аЭПС; 2) кальцийсвязывающих белков (кальсеквестрина в мышечных клетках, кальретикулина – преимущественно в немышечных и др), которые в просвете цистерн образуют комплекс с ионами Са и 3) кальциевых каналов в мембране аЭПС, кот осущ выведение Са в гиалоплазму. Механизмы действия кальциевых каналов неодинаковы в кл разных типов. Функция накопления ионов Са особенно выражена в мышечных кл, в кот специализированная аЭПС (именуемая саркоплазматической сетью) обеспечивает мышечное сокращение путем накопления и выделения значительного количества ионов Са, связывающихся с особыми белками. Обычно аЭПС в цитоплазме занимает меньший объем чем грЭПС, но она очень хорошо развита в клетках, синтезирующих стероиды, триглицериды и холестерин. Так, аЭПС занимает значительную часть объема цитоплазмы в клетках, которые активно продуцируют стероидные гормоны (клетки коркового вещества надпочечников, интерстициальные гранулоциты яичка (кл Лейдига), клетки желтого тела яичника (лютеоциты) и др. Она также хорошо развита в кл печени (гепатоцитах), где ее ферменты участвуют в процессах окисления, конъюгации и метилирования, кот обеспечивают нейтрализацию и детоксикацию ряда гормонов и вредных веществ (алкоголя, инсектицидов). Переходная (транзиторная) ЭПС – участок перехода грЭПС в аЭПС у формирующейся поверхности комплекса Гольджи. В области переходной ЭПС трубочки распадаются на отдельные фрагменты, образующие окаймленные транспортные пузырьки, кот переносят материал из ЭПС в комплекс Гольджи. |