Контрольные по дисциплине Биохимия гидробионтов - 1. Тема контрольной работы Биохимия морских и пресноводных рыб

• Название: Тема контрольной работы Биохимия морских и пресноводных рыб
• Дата: 12.03.2023
• Размер: 304 Kb.
• Имя файла: Контрольные по дисциплине Биохимия гидробионтов - 1.doc
• Тип: Документы; #981603
• страница: 8 из 10

Ферменты рыб

Ферменты у рыб (биокатализаторы) — вещества белковой природы, образующиеся в процессе развития живого организма и ускоряющие химические реакции, совершающиеся в организме. Каждый Ф- действует лишь на определенное вещество или на группу веществ, характеризующихся теми или иными особенностями химического строения.

Активность Ф. зависит от реакции среды и температуры; agronationale.ru высокая температура (80—100°) вызывает потерю активности большинства Ф. В качестве примера можно назвать Ф. амилазу, мальтазу (расщепляют углеводы), трипсин (расщепляет белки), липазу (расщепляет жиры).

В настоящее время известно около 450 различных ферментов. Их классификация основывается на характере действия. У карповых рыб имеются все группы указанных ферментов.

16. Биохимический состав специализированных тканей и отдельных частей тела рыб

Первичным структурным элементом мышечной ткани рыбы являются мышечные волокна. Мышечные волокна покрыты ободочкой из фибриллярных белков (коллагена). Внутри мышеч­ных волокон находятся жидкость (саркоплазма) и студне­образные нити — миофибриллы, состоящие из глобуляр­ных белков. Белки саркоплазмы находятся в виде концентри­рованного золя, белки миофибрилл — в виде геля. Кроме бел­ков, в саркоплазме имеются минеральные и экстрактивные вещества, ферменты, витамины. Ядра расположены на пери­ферии мышечных волокон. Мышечные волокна, располагаясь параллельными пучками, образуют зигзагообразные миокомы. Мышечные волокна в них соединены соединительной тка­нью — эндомизием. Миокомы соединяются друг с другом поперечными прослойками соединительной ткани — септа­ми и образуют мышцы. Основную часть тела рыб составляют две спинные и две брюшные мышцы. Между отдельными мыш­цами также расположены прослойки соединительной ткани — продольные септы.

Белки, находящиеся в мышечных волокнах (белки саркоп­лазмы и миофибрилл), называются мышечными, а образу­ющие соединительную ткань (эндомизий, перемизий, септы поперечные и продольные) — соединительнотканными.

Количество полноценных мышечных белков в рыбе колеб­лется от 9% (в наваге) до 14,4% (в кете). Большинство их отно­сится к альбуминам и глобулинам. Соединительная ткань со­стоит практически из одного коллагена — неполноценного бел­ка, образованного полипептидными цепочками трех аминокис­лот (глицина, пролина и оксипролина). Содержание коллагена в рыбах колеблется от 1,6% (осетр) до 5,1% (лосось). В мыш­цах, которые при жизни выполняют большую работу, соеди­нительная ткань более плотная.

Жир в тушке рыбы распределяется неравномерно. У боль­шинства рыб жира больше содержится в частях тушки, при­легающих к голове. У осетровых рыб он образует прослойки в спинной части между миокомами.

17. Биохимия мышечной ткани рыб

Мышечная ткань составляет 40-42% от массы тела и около 50% от обмена веществ приходится именно на мышечную ткань, а при интенсивной мышечной работе: до 80% от обмена веществ.

Функции мышечной ткани:

1. сократительная;

2. теплопродукционная.

Структурные элементы: мембрана – сарколемма, цитоплазма – саркоплазма, сократительные элементы – миофибриллы. Строение под электронным микроскопом: изотропные диски, анизотропные диски, Z-линия.

Химический состав:

70-80% воды, 17-21% белков. Белки различны в разных местах: белки стромы – опорные (коллаген, эластин), белки саркоплазмы – ферменты (альбумины, глобулины, миоглобин). Миоглобин – хромопротеин, по структуре похож на гемоглобин и точно так же связывает кислород, но не трансформирует его. Белки миофибрилл: миозин (50% всех белков миофибрилл), актин (25% белков), тропомиозин, тропонины, актинины (все вместе составляют 25% от всех белков миофибрилл).

Миозин

Отличается большим содержанием глутаминовой кислоты. Имеет отрицательный заряд. Он связывает ионы Са++ и Mg++. В присутствии Са++ миозин обладает активностью АТФ-азы. В присутствии Mg++ миозин связывает АТФ и АДФ. Способен взаимодействовать с актином.

Молекула миозина длинная – 160 нм и тонкая (ширина её – 2 нм), представляет собой две полипептидные цепи. Есть т.н. головки миозина.

Актин

Имеет три формы.

- мономерная форма: G–актин (глобулярная структура, глобулы полярные), связывается с АТФ;

- димерная;

- полимерная.

Мономеры могут соединяться в присутствии АТФ в димеры (G+G+АТФ®G-АТФ-G+ Фн), из димеров могут образовываться полимеры: F–актин (от «фибрилла»).

Тропомиозин

Представляет собой две a- спирали (своеобразные нити). Он соединяется с тропонином и этот комплекс присоединяется к актину.

Тропонины

Глобулярный белок нескольких видов. Выделяют: TN-C, TN-I, TN-T.

TN-T связывается с тропомиозином, TN-I – ингибитор АТФ-азы, TN-C связывается с Ca++.

Имеют специфические отличия по АК составу от белков сердечной мышцы. Их можно определить с помощью иммуноферментного анализа.

Небелковые азотистые комплексы. Экстрактивные вещества

Экстрактивные вещества – небелковые азотистые вещества. К ним относятся:

АТФ: 0,25-0,40%.

Креатин-фосфат - 0,4-1,0% и его уровень растет при физической нагрузке. Он синтезируется из АРГ, МЕТ, ГЛИ, и может переходить в креатин.

Карназин: b-аланилгистидин, участвует в транспорте фосфатных остатков.

Ансерин отличается от карназина тем, что имеет метильную группировку; его функция - транспорт ионов Са++.

Карнитин: производная g-амино-b-гидроксимасляной кислоты. Корнитин транспортирует жирные кислоты через мембрану в митохондрии, поэтому мышечная ткань может использовать жирные кислоты в качестве источника энергии.

В мышечной ткани есть свободные АК, пуриновые основания, мочевина.

 Углеводы мышечной ткани

Гликоген: 0,2-2%, но мышечная масса настолько велика, что содержание гликогена в мышцах в целом в 2 раза больше, чем в печени. Также содержаться гексозомонофосфаты, триозомонофосфаты, ПВК, молочная кислота, следы глюкозы (свободной почти нет).

 Липиды – около 1%. Представлены нейтральными жирами в соединительно-тканных волокнах. Холестерол и фосфолипиды – компоненты биомембран. Жирные кислоты играют особую роль в миокарде как источник энергии.

Минеральные вещества. K+, Na+ участвуют в передаче возбуждения; также содержаться Ca++, Mg++, Fe++ (особенно много в миоглобине).

Химический состав мышечной ткани может изменяться при патологиях: мышечные дистрофии, полимиозиты, атрофия мышц. Всё это приводит к снижению фибриллярных белков и увеличению содержания белков стромы, саркоплазмы, снижению уровня АТФ, креатин-фосфата. Креатинурия развивается при многих мышечных патологиях, нарушается удержание его в мышечной ткани. В норме креатин образуется в печени из ГЛИ, МЕТ, АРГ, потом попадает в кровь, достигает мышцы, где превращается в креатин–фосфат при участии АТФ; часть креатина может превращаться в креатинин, который выводится с мочой. При патологии креатин из крови сразу поступает в мочу – креатинурия.