Контрольные по дисциплине Биохимия гидробионтов - 1. Тема контрольной работы Биохимия морских и пресноводных рыб

• Название: Тема контрольной работы Биохимия морских и пресноводных рыб
• Дата: 12.03.2023
• Размер: 304 Kb.
• Имя файла: Контрольные по дисциплине Биохимия гидробионтов - 1.doc
• Тип: Документы; #981603
• страница: 2 из 10

Белковый состав тканей морских и пресноводных рыб

Под мясом рыбы понимают мышечную, жировую, соединительную, нервную ткани. Высокая пищевая ценность рыбы определяется содержанием в мясе белков, жиров, гликогена, витаминов, ферментов, экстрактивных и минеральных веществ. Белки мяса рыбы содержат почти все аминокислоты, в том числе незаменимые, найденные в продуктах животного происхождения. Мясо рыбы отличается более благоприятным соотношением полноценных и неполноценных белков вследствие малого содержания соединительной ткани (около 3%, лишь у акул и скатов около 10%). Кроме того, белки мяса рыбы быстро подвергаются ферментативному расщеплению, поэтому усвоение их высокое - 97%.

Белковый состав мышечной ткани рыбы определяется составом белков мышечного волокна и в некоторой степени - белков сока межклеточного пространства. Мышечное волокно рыбы состоит из миофибрилл, саркоплазмы, сарколеммы и ядра. Белки мышечного волокна рыбы подразделяют в соответствии с его структурными элементами. Основное пищевое значение имеют миофибриллярные и саркоплазматические белки. К миофибриллярным белкам относятся миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, которые составляют около 65% всего количества белков мышечного волокна и играют важную роль в определении технологических свойств рыбы.

Миофибриллы состоят из плотных гелеобразных пучков (толщина 0,8... 1 мкм) субмикроскопических элементарных фибрилл (толщина от

5... 10 нм). В мышечном волокне нити миофибрилл протянуты от одного его конца до другого. Нитевидные молекулы миозина строго ориентируются в миофибриллах, что вызывает оптическую анизотропию и обусловливает эластичность мышечного волокна. Молекулярная масса миозина 420 000, он является полноценным в пищевом смысле белком. В состав аминокислот миозина входят в мажорных количествах глутаминовая кислота (20...21 %) и аргинин (7%).

Миозин является не только важным структурным белком, но и очень важным ферментом (адинозинтрифосфатаза), который катализирует гидролиз АТФ с образованием АДФ, фосфорной кислоты и выделением большого количества энергии. Миозин составляет 20...30% всех мышечных белков, он нерастворим в воде, но растворяется в солевых растворах. При этом в первую очередь извлекается низкомолекулярный миозин А, который образует раствор небольшой вязкости. При длительной экстракции в солевой раствор переходит миозин В, который образует вязкие растворы. Миозин рыбы наиболее полно извлекается из мышц 4...5%-ным раствором NaCl при pH 7...9; при добавлении к 4...5%-ному солевому раствору миозина воды или кристаллической соли миозин частично выпадает в осадок. При сдвиге значения pH в кислую зону растворимость миозина резко снижается, а при pH 4,5 миозин не растворяется.

Изоэлектрическая точка миозина рыбы - при pH 5,2...5,4; он способен к значительной гидратации, что объясняется наличием большого количества полярных групп, размещенных на его нитевидных молекулах. Миозин и глобулин, извлеченные из мышц рыб 5%-ным раствором NaCl, коагулируют при замораживании, причем полнота коагуляции зависит от продолжительности хранения и от состава присутствующих в растворе электролитов: сульфат натрия и хлорные соли одновалентных катионов (Na К+) усиливают степень коагуляции; хлориды двухвалентных катионов тормозят коагуляцию; коагуляции при замораживании не наблюдается при pH 6,5...7,8. В солевых растворах (5...6% NaCl) миозин начинает коагулировать при t = 37...42 °С, а полная коагуляция достигается при 88 °С. Миозин мяса рыбы менее устойчив к нагреванию, чем мяса наземных животных.

При кратковременном действии трипсина из миозина образуются два белка: тяжелый Н-меромиозин (молекулярная масса 236 000), обладающий свойствами аденозинтрифосфатазы, способный соединяться с актином, образуя актомиозин, и легкий L-меромиозин (молекулярная масса 10 000), не обладающий ферментной активностью. Н-меромиозин расщепляет молекулы АТФ до АДФ и Н3РО4 с выделением 50 241,6 кДж.

Содержание миозина в мышцах морских пелагических (тунец, сайра, скумбрия, сардина) и донных (камбала, окуни) рыб изменяется в пределах от 6,6 до 12,8%. Тропомиозин - структурный белок миофибрилл, растворяется в насыщенном растворе NaCl, неполноценный белок, в его составе отсутствует триптофан.

Актин - второй по своему биологическому значению мышечный белок (10...15% всех мышечных белков), молекулярная масса 70 000. Извлекается водой после экстракции из мышц миогена 0,6 М-ным раствором хлористого калия с последующим осаживанием уксусом.

Известны два вида взаимного перехода актина: неактивный глобулярный актин G и активный фибриллярный актин F, распределенный по всей длине волокна. При определенных условиях актин реагирует с миозином, образуя активный комплекс - актомиозин, который способен в присутствии ионов калия и магния и при участии АТФ прочно сжиматься, он является основным сократительным веществом мышц. При повышенном содержании ионов калия актомиозиновий комплекс распадается на актин и миозин. Соотношение актина и миозина в актомиозине может изменяться в пределах от 1:3 до 1:5, соответственно.

Актомиозин является основным белком миофибрилл. Он не растворяется в воде, а растворяется в слабых солевых растворах (10%-ной NaCl), частично осаждается насыщенным раствором хлористого натрия.

К белкам саркоплазмы, которые растворимы в воде и составляют около 25% всех белковых веществ мышечных волокон, относятся миоген, глобулин X, миоальбумин, миоглобин, нуклеопротеиды.

Миоген состоит из двух фракций: миоген А и миоген В. Миоген А обладает ферментной активностью (альдолаза, дегидрогиназа, фосфори- лаза), участвует в углеводном обмене. Миоген экстрагируется водой, имеет изоэлектрическую точку при pH 6,5, частично высаливается насыщенным раствором NaCl, коагулирует при t - 55...56 °С.

Миоальбумин - типичный альбумин: растворяется в воде и в 10%-ном растворе NaCl; не осаждается насыщенным раствором NaCl. В белках мышц рыб содержится в количестве до 1%.

Глобулин X извлекается при обработке 1,0... 1,5%-ным раствором NaCl после выделения остатка миогеновой фракции. Он растворим в воде, имеет изоэлектрическую точку при pH 6; в нейтральной среде (pH 7) коагулирует при t = 80 °С, а в кислой (pH 6,5) - при t = 50 °С. В насыщенных растворах NaCl глобулин высаливается. По сравнению с мясом теплокровных, в мясе рыб содержится в 2-3 раза меньше глобулинов, причем на долю азота глобулинов приходится 8... 15% от общего азота. Глобулин устойчив к нагреванию, при t = 65 °С коагулирует на 72%.

Миоглобин - хромопротеид, в котором белковая часть представлена глобином, а небелковая - гемом. Миоглобин связывает кислород и обеспечивает снабжение мышц кислородом. Он окрашивает мышцы в красный цвет, растворим в воде и 10%-ном растворе NaCl.

Белковые вещества мышечных (клеточных) ядер представлены нуклеопротеидами, которые способны растворяться в растворах слабых щелочей. Нуклеопротеиды - сложные белки, в состав которых входят рибонуклеиновые кислоты (РНК). Фосфопротеиды в ядрах содержатся в малом количестве.

Белки сарколеммы (оболочки волокна) представлены, главным образом, белками соединительной ткани - коллагеном и муцинами. При нагревании в воде при t = 60...96 °С коллаген легко и быстро переходит в водорастворимую форму - глютин; этим объясняется непродолжительный срок варки рыбы.

Миостромины при нагревании с 0,05%-ным раствором NaOH не сворачиваются (нет мутности, не образуются хлопья, но усиливается прозрачность раствора белков); высаливаются сернокислым аммонием.