Аминокислоты и белки. Пептид содержит (тут есть 2

• Название: Аминокислоты и белки. Пептид содержит (тут есть 2
• Дата: 13.01.2021
• Размер: 1.55 Mb.
• Имя файла: biokhimia_polny_ispr.docx
• Тип: Документы; #167672
• страница: 1 из 8

Раздел 1. Аминокислоты и белки.

1. 
   Пептид содержит: (тут есть 2 варианта)
   

А) 3 пептидные



Д) тирозин со свободной альфа-аминогр

3. Глутамат:

Г) аминокислота с анионным радикалом

4. Радикал глутамина содержит:

Г) амидную группу

5. Метионин:

Б) Содержит атом серы

6. Пептид, содержащий только гидрофильные незаряженные аминокислоты:

В) Тир-Асн-Тре-Цис

7. Пептид, содержащий только гидрофобные радикалы аминокислот:

Б) Иле-Лей-Три-Ала

8. Пептид содержащий на N-конце аминокислоту с гуанидиновой группой:

А) Арг-Глн-Про-Сер

9. Пептид, содержащий на С-конце аминокислоту с амидной группой:

В) Арг-Иле-Тре-Асн

10. Пептид «Лиз-Сер-Глу-Глн»:

Г) не перемещается в электрическом поле при pH 7

11. Первичная структура белка:

В) закодирована в молекуле ДНК

12. Первичная структура белка образуется за счет связей:

Б) пептидных

13. В белках между а-амино- и а-карбоксильной группами аминокислот могут возникать связи:

В) пептидные

14. Вторичная структура белка:

В) пространственная укладка пептидного остова

15. В образовании вторичной структуры белка участвуют связи:

Б) водородные

16. Формирование третичной структуры белков начинается с образования связей:

А) гидрофобных

17. В третичной структуре экспортируемых белков встречаются связи, не характерные для внутриклеточных белков:

Д) дисульфидне

18. Водородные связи могут образоваться между радикалами аминокислот:

А) Цис-Глн

19. Гидрофобные взаимодействия могут возникать между радикалами аминокислот

Б) Вал-Про

20. Ионные связи могут образовываться между радикалами аминокислот:

Д) Асп-Гис

21. Сложные белки:

Д) имеют небелковую часть

22. Миоглобин:

А) сложный белок

23. Атропин:

Б) спазмолитик

24. Дитилин:

В) агонист Н-холинрецептора

25. Ацетилхолин и атропин:

Г) лиганды М-холинорецепторов

26. Гемоглобин А:

Г) сложный белок

27. НвS в отличииот НвА:

В) в дезоксиформе плохо растворим в воде

28. Электрофорез на бумаге делит белки по ранице в:

Б) зарядах

29. Метод, используемый для отделения низкомолекулярных веществ от белков:

Г) диализ

30. Метод разделения белков по молекулярной массе:

Д) гель-фильтрация

31. Метод присоединения специфического белка к иммобилизированному лиганду:

А) аффинная хроматография

32. Изоэлектрическая точка белков:

В) значение рН при котором белок имеет заряд равный нулю

33. Иммуноглобулины:

Д) делятся на пять основных классов отличающихся по строении. Константных доменов

34. Иммуноглобулины G:

Г) биваленты

35. Глутамин:

А) аминокислота с гидрофильным радикалом

Д) имеет в радикале амидную группу

36.Аргинин:

Б)содержит гуанидиновую группу

В)радикал имеет положительный заряд

Д) образует ионы связи с Асп

37. Белки:

А)полипептиды

Б) имеют первичную структуру закодированную в ДНК

Д) функционируют при взаимодействии со специфическим лигандом

38. Пептидеые связи в белке:

Б) прочные

Г) участвуют в формировании первичной структуры белка

Д) разрушаются протеолитическими ферментами

39. первичная структура белков:

а) линейная последовательность аминокислот;

б) закодирована в ДНК;

г) определяет конформацию;

40. 
    Вторичная структура белков:
    

а) один из уровней конформации;

б) пространственная укладка пептидного остова;

в) может содержать а-спиралии Р-структуры;

г) разрушается денатурирующими агентами;

40. 
    Третичная структура цитозольных глобулярных белков:
    

а) формируется за счет слабых межрадикальных связей;

в) обладает функциональной активностью;

д) зависит от первичной структуры белка

40. 
    В формировании третичной структуры белка участвуют связи:
    

б) водородные;

в) дисульфидные;

г) ионные;

д) гидрофобные.

40. 
    Нативный белок всегда имеет:
    

б) функционально активную конформацию;

в) способность к небольшим конформационным изменениям;

д) активный центр, специфично взаимодействующий с лигандом.

40. 
    Межрадикальные связи участвуют в формировании структуры белка:
    

в) третичной;

г) четвертичной;

д) супервторичной.

40. 
    Конформационная лабильность белка:
    

а) способность к изменению конформации;

б) зависит от типа связей, участвующих в формировании конформации;

г) определяет условия хранения белковых препаратов;

д) позволяет белку взаимодействовать с группой похожих лигандов.

40. 
    К слабым связям, участвующим в формировании конформации, относят:
    

в) водородные;

г) ионные;

д) гидрофобные.

40. 
    Конформация белка зависит от:
    

а) первичной структуры;

в) pH среды;

г) состава среды;

д) типа присоединяемых лигандов.

40. 
    Конформация белка включает структуры:
    

б) вторичную;

в) супервторичную;

г) третичную;

д) четвертичную.

40. 
    Активный центр белка
    

б) имеет рельефную поверхность;

в) избирательно взаимодействует с разными лигандами;

д) определяет его функцию.

40. 
    Активный центр белка:
    

а) формируется на уровне третичной структуры;

в) комплементарен лиганду;

д) разрушается при денатурации.

40. 
    Комплементарность белка лиганду:
    

а) лежит в основе их взаимодействия;

в) включает пространственное соответствие взаимодействующих молекул;

г) включает химическое соответствие взаимодействующих поверхностей;

40. 
    Комплементарность белка лиганду:
    

а) зависит от конформации белка;

в) лежит в основе специфичности выбора лиганда;

д) определяет специфическую функцию белка.

40. 
    Инсулин:
    

б) имеет две полипептидные цепи;

в) в молекуле имеет три дисульфидные связи;

40. 
    Денатурация белков характеризуется:
    

а) разрушением конформации;

в) потерей активности;

д) склонностью к агрегации белков.

40. 
    Молекулы денатурированных белков одного типа имеют:
    

а) одинаковую первичную структуру;

в) случайную конформацию;

г) хорошую доступность для действия протеаз;

40. 
    К факторам, вызывающим денатурацию
    

белков, относят:

а) высокую температуру;

б) соли тяжелых металлов;

г) спирты;

40. 
    Дитилин:
    

а) лекарственный препарат;

г) структурный аналог ацетилхолина;

40. 
    Атропин:
    

б) структурный аналог ацетилхолина;

г) снимает спазм гладких мышц;

40. 
    Атропин и дитилин:
    

а) лиганды холинорецепторов;

г) структурные аналоги ацетилхолина;

д) комплементарно взаимодействуют с рецептором.

40. 
    Ацетилхолин и атропин:
    

а) лиганды холинорецепторов;

в) специфично взаимодействуют с рецепторами;

40. 
    Миоглобин:
    

а) сложный белок;

в) имеет 8 а-спиралей, которые формируют вторичную структуру;

40. 
    Миоглобин:
    

б) мономерный белок;

в) гемопротеин;

40. 
    Гемоглобин:
    

а) сложный белок;

г) связывает четыре молекулы кислорода;

д) содержит простетическую группу.

40. 
    Гемоглобин:
    

б) конформационно лабилен;

г) сложный белок;

д) имеет четвертичную структуру.

40. 
    Активный центр протомеров гемоглобина:
    

а) содержит преимущественно радикалы гидрофобных аминокислот;

б) имеет два функционально важных остатка Гис;

г) связывает одну молекулу кислорода;

д) содержит железо в составе гема, способное связываться с О₂.

40. 
    Входеприсоединениякислорода
    

к активному центру протомеров гемоглобина происходит:

б) изменение конформации Нв;

г) связывание кислорода с железом гема;

40. 
    Сродство Нв к кислороду уменьшается при:
    

а) увеличении концентрации протонов;

б) уменьшении концентрации протонов;

в) сниженииконцентрации2,3-БФГ;

г) увеличении концентрации 2,3-БФГ;

д) последовательном отщеплении молекул кислорода.

40. 
    Гистидин Е7 протомеров гемоглобина:
    

а) входит в состав активного центра;

г) участвует в связывании О₂ с железом гема;

д) препятствует окислению железа гема.

40. 
    Гистидин F8 протомеров гемоглобина:
    

б) связывает железо гема с белковой частью;

д) участвует в изменении конформации белка при оксигенировании.

40. 
    2,3-БФГ:
    

а) синтезируется в эритроцитах;

г) аллостерический лиганд Нв;

40. 
    2,3-БФГ
    

а) промежуточный продукт окисления глюкозы

г) взаимодействует сНв в центральной полости;

д) имеет сродство к дезоксигемоглобину.

40. 
    Миоглобин и гемоглобин:
    

а) сложные белки;

б) гемопротеины;

в) взаимодействуютсО₂;

40. 
    . Для освобождения белка от примеси солей используют методы:
    

б) гель-фильтрации;

г) диализа;

40. 
    Для разделения белков по молекулярной массе используют методы
    

а) ультрацентрифугирования

б)гель-фильтрации;

в)электрофореза в полиакриламидном геле;

40. 
    . Разделение белков с помощью электрофореза в полиакриламидном геле
    

б) заряде;

в) молекулярной массе;

40. 
    Шапероны:
    

а) делятся на группы по молекулярной массе;

б)участвуют в поддержании нативной конформации внутриклеточных белков;

г)необходимы для формирования нативной конформации высокомолекулярных

Раздел 2

1. Ферменты — белковые катализаторы:

г) узнают свой субстрат при наличии
множества других соединений;
2. Абсолютная субстратная специфичность фермента:

в) способность присоединять в активном центре один субстрат;
3. Ферменты, обладающие относительной субстратной специфичностью:

в) катализируют один тип реакции с более чем одним структурно подобным субстратом;

4. Гексокиназа в отличие от глюкокиназы:

д) имеет более низкое значение К_м

5. Эта структура является компонентом кофермента:



в) FAD;

6. . Эта структура является компонентом кофермента:



а) NAD⁺;

7. Эта структура является компонентом кофермента:



г) биотина;

8. Эта структура является компонентом кофермента:



д) пиридоксальфосфата.

9. На конечной стадии ферментативного катализа:

д) продукты выходят из области активного центра.

10. Киназы катализируют превращения:

б) перенос фосфатной группы от молекулы донора к акцептору;

11. Протеинфосфатазы в отличие от протеинкиназ:

в) катализируют реакцию:

Белок — ОРО₃Н₂ + Н₂О Белок —ОН + Н₃РО₄;

12. Утверждение, правильно характеризующее удельную активность ферментов:

д) количество единиц активности фермента в 1 мг белка.

13. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:



в) В₆

14. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:



в) В₆;

15. Протекание этой реакции нарушается при недостатке витамина:



д) биотина.

16. Класс фермента, катализирующего реакцию превращения аминокислоты глутамата в у-аминомасляную кислоту (тормозной медиатор ЦНС):



г) лиаза;
17. Класс фермента, катализирующего реакцию превращения сукцината в фумарат:



а) оксидоредуктаза;

18. Класс фермента, ускоряющего в печени реакцию превращения этанола в токсичный метаболит — ацетальдегид:.



а) оксидоредуктаза;
19. Класс фермента, катализирующего реакцию превращения жира:



г) гидролаза;
20. Класс фермента, катализирующего реакцию активации глюкозы:

Глюкоза +АТФ Глюкозо-6-фосфат + АДФ

б) трансфераза;
21. Класс фермента, катализирующего реакцию протеолиза:



г) гидролаза;
22. Класс фермента, катализирующего реакцию метаболического пути распада глюкозы:



в) изомераза;
23. Класс фермента, катализирующего реакцию, осуществляющую запасание энергии в клетках:

Креатин + АТФ Креатинфосфат + АДФ

б) трансфераза;
24. Класс фермента, катализирующего реакцию, важную для завершения проведения сигнала ацетилхолина в нервно-мышечных синапсах:



г) гидролаза;
25. Класс фермента, катализирующего конечную реакцию распада глюкозы в клетках при гипоксии:



а) оксидоредуктаза;

26. Кофермент биотин участвует в реакциях, катализируемых:

г) карбоксилазами;

27. 
    Кофермент тиаминдифосфат участвует в реакциях, катализируемых:
    

д) декарбоксилазами.

27. 
    Кофермент FAD участвует в реакциях, катализируемых:
    

д) дегидрогеназами.

27. 
    Конкурентные ингибиторы:
    

б) являются структурными аналогами субстрата;

27. 
    Необратимые ингибиторы:
    

г) уменьшают У_тах;

27. 
    Аспирин — ингибитор циклооксигеназы. По механизму действия это лекарство является:
    

б) необратимым ингибитором;

27. 
    Лекарственный препарат прозерин:
    

д) является обратимым ингибитором ацетилхолинэстеразы.

27. 
    Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами:
    

г) парааминобензойной кислоты;

27. 
    Лекарства — ингибиторы ферментов:
    

в) уменьшают активность фермента;

27. 
    Диизопропилфторфосфат:
    

г) специфический необратимый ингибитор сериновых ферментов;

27. 
    Трасилол:
    

г) лекарство, которое используется для лечения панкреатита;

27. 
    Фермент, активируемый частичным протеолизом:
    

б) пепсин;

27. 
    Трипсин активируется в результате:
    

а) изменения первичной структуры;

27. 
    Необратимая активация ферментов происходит при:
    

д) протеолитическом отщеплении фрагмента фермента.

27. 
    Активация аллостерических ферментов происходит в результате:
    

в) кооперативных изменений конформации субъединиц, вызванных присоединением эффектора;

27. 
    Характерной особенностью аллостерических ферментов является:
    

а) олигомерноестроение;

27. 
    Аллостерические ферменты:
    

б) имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные на разных протомерах;

27. 
    Протеинкиназы:
    

а) относятся к класс утрансфераз;

27. 
    Концентрация цАМФ в клетке:
    

в) увеличивается при действии на клетку кофеина;

27. 
    Фермент аденилатциклаза:
    

в) катализирует образованиец АМФ;

27. 
    цАМФ:
    

д) регуляторный лиганд протеинкиназы А.

27. 
    По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент:
    

б) аденилатциклаза;

27. 
    Ферменты используются в клинико­диагностических лабораториях:
    

б) в качестве аналитического реактива;

27. 
    Фермент аспарагиназа используется в медицине для:
    

в) лечения лейкозов;

27. 
    Для диагностики рака предстательной железы в крови определяют активность фермента:
    

д) кислой фосфатазы.

27. 
    Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:
    

в) рассасывания рубцов;

27. 
    Фермент пепсин используется в медицине для:
    

а) улучшения пищеварения;

27. 
    Фермент а-амилаза используется в энзимодиагностике заболевания:
    

б) поджелудочной железы;

27. 
    В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего возрастает активность фермента:
    

а) креатинкиназы;

55. 
    Ферменты, так же как и небиологические катализаторы:
    

а) ускоряют энергетически возможные реакции;

в) не расходуются в процессе реакции;

г) не изменяют направление реакции;

55. 
    Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:
    

б) действуют в клетке при мягких физиологических условиях;

в) способны к регуляции;

г) обладают высокой эффективностью действия;

д) высокоспецифичны.

55. 
    Активный центр фермента:
    

а) формируется на уровне третичной структуры;

б) специфично связывает субстрат;

д) катализирует химическое превращение субстрата.

55. 
    Аллостерический центр фермента:
    

б) присоединяет лиганд комплементарно;

в) печени;

г) мозга

55. 
    Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:
    

б) имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям;

в) катализируют превращение только одного единственного субстрата;

55. 
    Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:
    

б) катализируют однитипреакциис несколькими сходными субстратами;

г) имеют«гибкую» конформацию активного центра;

55. 
    Сериновые протеазы:
    

а) ускоряют гидролиз пептидных связей в белках;

г) представлены ферментами (трипсином, химотрипсином, эластазой);

д) проявляют групповую специфичность к субстрату.

55. 
    Константа Михаэлиса (К_м):
    

а) параметр, характеризующий кинетику ферментативных реакций;

б) может иметь разное значение для изоферментов;

в) концентрация субстрата, при которой достигается половина V_max ферментативной реакции;

55. 
    Холоферменты:
    

а) являются сложными ферментами;

б) содержат кофакторы;

в) обладают специфичностью, которая определяется белковой частью;

д) комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент.

55. 
    Кофермент:
    

а) небелковая часть молекулы холофермента;

в) производное витамина;

г) компонент активного центра фермента;

д) участник катализа.

55. 
    Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях:
    

в) трансаминирования;

д) декарбоксилирования.

55. 
    Фермент лактат дегидрогеназа:
    

а) является холоферментом;

г) относится к классу оксидоредуктаз;

д) содержит в своем составе никотиновый кофермент.

55. 
    Фермент, катализирующий реакцию:
    

б) относится к классу гидролаз;

г) использует кофермент NAD⁺;

д) обладает групповой субстратной специфичностью.

55. 
    В процессе ферментативного катализа происходит:
    

а) установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента;

в) изменение конформации фермента;

г) образование фермент-субстратного комплекса;

д) дестабилизация связей в молекуле субстрата.

55. 
    При образовании фермент-субстратного комплекса:
    

а) изменяется конформация субстрата;

б) образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом;

в) изменяется пространственное расположение функциональных групп, участвующих в катализе;

д) усиливается комплементарность между ферментом и субстратом.

55. 
    При изменении pH среды в молекуле фермента происходит:
    

а) изменение степени ионизации групп фермента;

б) разрыв одних и образование других слабых связей;

г) изменение конформации молекулы фермента;

д) изменение активности фермента.

55. 
    В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:
    

в) NAD⁺;

д) FAD.

55. 
    Фермент, катализирующий реакцию:
    

б) относится к классу оксидоредуктаз;

г) является холоферментом;

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

55. 
    Фермент, катализирующий реакцию:
    

а) относится к классулиаз;

г) является холоферментом;

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

55. 
    Ингибиторы могут снижать активность ферментов вследствие:
    

а) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра;

б) взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра;

г) нарушения нативной конформации фермента;

55. 
    Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, так как он:
    

б) вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента циклооксигеназы;

в) необратимо ингибирует активность фермента;

г) блокирует активный центр циклооксигеназы;

55. 
    Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов являются:
    

а) обратимыми ингибиторами;

б) необратимыми ингибиторами;

г) конкурентными ингибиторами;

д) неконкурентными ингибиторами.

55. 
    Прозерин:
    

б) структурный аналог ацетилхолина;

д) конкурентный ингибитор ацетилхолинэстеразы.

55. 
    Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений, являются:
    

а) структурными аналогами ацетилхолина;

б) конкурентными ингибиторами;

г) обратимыми ингибиторами;

55. 
    Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:
    

а) активность фермента;

б) К_м реакции;

55. 
    Сульфаниламидные препараты:
    

б) относятся к антиметаболитам;

в) являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты;

д) снижают количество фолиевой кислоты в бактериях.

55. 
    Лекарственный препарат трасилол:
    

а) конкурентный ингибитор трипсина;

б) используется для лечения панкреатитов;

г) полипептид;

55. 
    Диизопропилфторфосфат:
    

а) специфический ингибитор сериновых ферментов;

г) необратимый ингибитор ацетилхолинэстеразы;

д) входит в группу фосфорорганических соединений.

55. 
    Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов:
    

б) частичного протеолиза;

в) фосфорилирования/ дефосфорилирования;

г) аллостерической регуляции;

д) белок-белкового взаимодействия.

55. 
    Аллостерические ферменты, как правило:
    

б) являются олигомерными белками;

г) имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных протомерах;

55. 
    Регуляция активности ферментов с помощью частичного протеолиза включает:
    

а) изменение первичной структуры фермента;

б) изменение вторичной и третичной структур фермента;

в) уменьшение молекулярной массы фермента;

д) формирование активного центра.

55. 
    Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий сопровождается:
    

б) присоединением или отщеплением регуляторных белковых субъединиц;

в) присоединением или отщеплением белков-регуляторов;

г) изменением конформации фермента;

55. 
    Белок-белковыми взаимодействиями регулируется активность:
    

б) протеинкиназы А;

г) аденилатциклазы;

55. 
    Аллостерические ферменты катализируют реакции:
    

а) скорость-лимитирующие;

б) расположенные в начале метаболического пути;

г) необратимые;

д) находящиеся в месте разветвления метаболического пути.

55. 
    Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования- дефосфорилирования катализируют ферменты:
    

б) фосфопротеинфосфатаза;

г) протеинкиназа;

55. 
    Изменение активности ферментов в клетке путем фосфорилирования:
    

а) зависит от концентрации ряда гормонов в крови;

б) происходит с участием АТФ;

г) может вызвать активацию фосфопротеинфосфатаз;

д) является обратимым для клетки процессом.

55. 
    Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:
    

а) является ответом клетки на изменение концентрации ряда гормонов в крови;

в) происходит с участием АТФ;

55. 
    Регулировать активность ферментов в клетке в условиях поддержания гомеостаза можно:
    

а) с помощью аллостерического лиганда;

б) путем фосфорилирования- дефосфорилирования;

в) изменением концентрации субстрата;

г) с помощью внутриклеточных ингибиторов;

55. 
    Фермент протеинкиназа А:
    

а) снижает активность при недостатке АТФ;

в) уменьшает активность при участии фосфодиэстеразы;

г) имеет активную форму в виде олигомерного белка R₂C₂;

55. 
    Фермент креатинкиназа:
    

б) существует в виде трех изоферментов;

в) используется для диагностики инфаркта миокарда;

55. 
    Фермент аспарагиназа:
    

а) уменьшает концентрацию аспарагина в сыворотке крови;

г) снижает синтез белков в лейкозных клетках;

55. 
    Фермент лактатдегидрогеназа:
    

а) является олигомерным белком;

б) используется для диагностики инфаркта миокарда;

д) относится к классу оксидоредуктаз.

55. 
    Использование ферментов в медицине возможно:
    

а) в качестве лекарственных препаратов;

б) для диагностики заболеваний;

д) в качестве аналитических реактивов.

55. 
    Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом:
    

а) изменяет концентрацию аспарагина в крови;

д) применяется для уменьшения скорости пролиферации лейкозных клеток.

55. 
    Использование протеолитических ферментов в медицине возможно:
    

в) для очистки ран;

д) в качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения.

100.Определение активности ферментов в крови используется для:

б) постановки диагноза «инфаркт миокарда»;

в) контроля эффективности лечения ряда заболеваний;

д) диагностики воспалительных заболеваний печени.

101. 
     Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты:
     

б) лактатдегидрогеназу;

г) креатинкиназу;

д) аминотрансферазы.

101. 
     Принципы энзимодиагностики:
     

а) низкая активность или полное отсутствие внутриклеточных ферментов в крови в норме;

б) выход ферментов в кровь при повреждении тканей;

г) преобладание определенных изоферментов в разных тканях;

д) органоспецифичность ферментов.

101. 
     Наследственные энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:
     

а) нарушение сродства активного центра к субстрату;

б) уменьшение количества нужного для клетки продукта;

в) изменение концентрации метаболитов в клетке;

д) уменьшение активности фермента.

101. 
     Нуклеазы как лекарства используются в медицине для:
     

а) инактивации ДНК-содержащих вирусов;

в) лечения вирусных конъюнктивитов;