Тема 5.3. ОБМЕН ГЛИЦИНА, СЕРИНА, ЦИСТЕИНА,
МЕТИОНИНА, ТРИПТОФАНА, АРГИНИНА.
Вопросы для самоподготовки
Напишите формулы глицина и аланина.
Из каких аминокислот в организме человека образуется глицин?
Напишите процесс образования глицина.
Напишите биологически активные вещества, для биосинтеза которых необходим глицин.
Напишите процесс образования креатина.
Напишите процесс превращения креатина в креатинфосфат.
Назовите органы, в которых протекает синтез креатина и креатинфосфата.
Каково биологическое значение креатина и креатинфосфата?
Напишите процесс образования δ-аминолевулиновой кислоты.
Назовите фермент, катализирующий синтез δ-аминолевулината. Назовите кофермент этого фермента.
Назовите продукт, являющийся ингибитором этого фермента.
Назовите вещество, являющееся предшественником серина в организме.
Напишите процесс образования серина.
Назовите и напишите формулы одноуглеродных фрагментов, образующихся из серина.
Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим метильный радикал.
Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим формильный радикал.
Напишите формулы цистеина и метионина.
Напишите процесс превращения метионина в цистеин.
Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.
Укажите коферменты ферментов, катализирующих превращение метионина в цистеин.
Нарисуйте схему обмена метионина. Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.
Назовите генетический дефект, приводящий к развитию гомоцистинурии.
Назовите биохимические признаки гомоцистинурии.
Назовите клинические проявления гомоцистинурии.
Назовите генетический дефект, приводящий к развитию цистатионинурии.
Назовите биохимические признаки цистатионинурии.
Назовите клинические проявления цистатионинурии.
Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых используется метионин.
Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим цистеин.
Укажите значение цистеина для формирования структуры белковой молекулы.
Напишите процесс образования таурина. Для чего он используется в организме?
Напишите формулы триптофана и гистидина.
Назовите биологически активные вещества, которые синтезируются из триптофана.
Напишите синтез никотинамида из триптофана.
Напишите синтез серотонина из триптофана.
Напишите синтез мелатонина из триптофана.
Напишите формулу аргинина.
Назовите биологически активные вещества, для синтеза которых необходим аргинин.
Нарисуйте схему цикла мочевины.
Укажите места возможных генетических блоков, приводящих к развитию аргининосукцинатурии и гипераргининемии.
Укажите основные клинические проявления аргининосукцинатурии и гипераргининемии.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.
В синтезе серина из 3-фосфоглицерата участвуют:
1) фосфорилаза;
2) дегидрогеназа;
3) аминотрансфераза;
4) метилтрансфераза;
5) фосфатаза.
Глицин является предшественником:
1) порфиринов;
2) пуриновых оснований;
3) холестерина;
4) глутатиона;
5) креатина.
Перечислите соединения, синтез которых будет нарушен при гиповитаминозе фолиевой кислоты:
1 ______________________;
2 ______________________;
3 ______________________.
Антибактериальная активность сульфаниламидных препаратов основана на том, что они являются:
1) конкурентными ингибиторами ферментов синтеза фолата;
2) аллостерическими ингибиторами;
3) псевдосубстратами;
4) корепрессорами синтеза ферментов образования фолата;
5) индукторами синтеза белков.
Как повлияет на антибактериальное действие сульфаниламидов добавление п-аминобензойной кислоты?
Роль метионина в обмене веществ:
1) источник метильной группы в реакциях синтеза биологически активных веществ;
2) инициатор процесса трансляции;
3) донор СН3-группы при обезвреживании соединений;
4) источник серы для синтеза цистеина;
5) предшественник гомоцистина.
Для регенерации метионина необходимы витамины:
1) В1;
2) В2;
3) В12;
4) пантотеновая кислота;
5) фолиевая кислота.
Почему именно S-аденозилметионин, а не метионин, является донором метильной группы для синтеза и обезвреживания соединений?
Животным ввели метионин с меченной (14С) метильной группой. Через некоторое время метка была обнаружена в креатине. Напишите реакции, в результате которых это произошло.
Литература
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 323-339.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. –
С. 323-339.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 354-358, 360-364.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 451-456, 458-464.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 245-250.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа:
Определение креатинина в моче
Принцип метода. Креатинин при взаимодействии с пикриновой кислотой в щелочной среде образует окрашенные соединения, интенсивность окраски которых пропорциональна концентрации креатинина в моче.
Ход работы. В одну мерную колбу отмеривают 0,5 мл мочи, в другую – 0,5 мл дистиллированной воды (контрольная проба). В обе колбы добавляют по 3 мл насыщенного раствора пикриновой кислоты, смесь перемешивают, добавляют по 0,2 мл 10% раствора NaOH и доводят объем до 100 мл дистиллированной водой. Перемешивают содержимое колб, выдерживают в течение 10 минут при комнатной температуре и измеряют на ФЭКе оптическую плотность против контроля в кюветах с толщиной слоя 1 см с зеленым светофильтром (длина волны 540 нм).
Зная оптическую плотность опытного раствора, по калибровочному графику определяют содержание креатинина в пробе, взятой для анализа, и рассчитывают количество креатинина, выделенного с мочой за сутки, по формуле:
А Vсут
К = ,
V
где А – содержание креатинина в пробе с мочой, найденное по калибровочному графику, ммоль; V – объем мочи, взятой для анализа, мл; Vсут – суточный объем мочи, мл.
Данные для построения калибровочного графика
Оптическая плотность, Е
|
Концентрация креатинина в моче, ммоль.
|
0,10
0,18
0,28
0,38
|
5
10
15
20
|
Клинико-диагностическое значение. Креатинин является постоянной составной частью мочи. За сутки в норме выделяется 8,8-17,6 ммоль или 1-2 г. Повышенное содержание креатинина в моче наблюдается при острых инфекциях, лихорадочных состояниях, у больных сахарным и несахарным диабетом.
Тема 5.4. ОБМЕН ФЕНИЛАЛАНИНА, ТИРОЗИНА,
АСПАРАГИНОВОЙ, ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТ,
ВАЛИНА, ЛЕЙЦИНА И ИЗОЛЕЙЦИНА.
Вопросы для самоподготовки
Напишите формулы фенилаланина и тирозина.
Напишите процесс превращения фенилаланина и тирозина в фумаровую и ацетоуксусную кислоты.
Напишите процесс синтеза адреналина.
Напишите процесс синтеза тироксина.
Нарисуйте схему превращения тирозина в меланин.
Нарисуйте схему обмена фенилаланина и тирозина.
Укажите на схеме места возможных генетически обусловленных блоков.
Назовите генетический дефект, приводящий к развитию фенилкетонурии.
Назовите основные клинические проявления фенилкетонурии.
Какой режим питания следует рекомендовать при фенилкетонурии и тирозинозе?
Назовите основные принципы лечения фенилкетонурии.
Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию тирозиноза.
Назовите лабораторно-диагностические признаки тирозиноза.
Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию алкаптонурии.
Назовите диагностические признаки алкаптонурии.
Назовите локализацию генетического дефекта, приводящего к развитию альбинизма.
Назовите диагностические признаки альбинизма.
Что такое скрининг?
Назовите условия, необходимые для проведения скрининг-программ по выявлению наследственных заболеваний обмена аминокислот.
Назовите аминокислоты, являющиеся медиаторами нервной системы.
Назовите аминокислоты, являющиеся предшественниками медиаторов нервной системы.
Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима глутаминовая кислота.
Составьте схему обмена глутаминовой кислоты в организме.
Напишите процесс превращения глутаминовой кислоты в глутамин.
Укажите биологическое значение глутамина.
Составьте схему использования амидного азота глутамина для синтеза различных соединений.
Перечислите биологически активные вещества, для синтеза которых необходима аспарагиновая кислота.
Назовите аминокислоты, из которых в организме человека образуется α аланин.
Из какой аминокислоты в организме человека образуется β-аланин?
Составьте схему обмена аспарагиновой кислоты в организме.
Напишите процесс образования аспарагина.
Укажите биологическое значение аспарагина.
Напишите структурные формулы валина, лейцина и изолейцина.
Назовите места катаболизма аминокислот с разветвленной углеродной цепью.
Напишите уравнение реакции трансаминирования валина.
Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования валина.
Напишите уравнение реакции окислительного декарбоксилирования α кетоизовалериановой кислоты.
Напишите фермент и кофермент, участвующий в реакции окислительного декарбоксилирования α-кетоизовалериановой кислоты.
Напишите уравнение реакции трансаминирования лейцина.
Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования лейцина.
Напишите уравнение реакции окислительного декарбоксилирования α кетоизокапроновой кислоты.
Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию окислительного декарбоксилирования α-кетоизокапроновой кислоты.
Напишите уравнение реакции трансаминирования изолейцина.
Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию трансаминирования изолейцина.
Напишите реакцию окислительного декарбоксилирования α-кето-β-метилвалериановой кислоты.
Назовите фермент и кофермент, катализирующий реакцию окислительного декарбоксилирования α-кето-β -метилвалериановой кислоты.
Назовите биохимические признаки заболевания «болезнь с запахом кленового сиропа».
Назовите клинические проявления заболевания «болезнь с запахом кленового сиропа».
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
В каких процессах используются безазотистые остатки аминокислот:
фенилаланин;
глутаминовая кислота;
лейцин;
изолейцин.
|
а) глюконеогенез;
б) кетогенез;
в) оба процесса.
|
Через какие метаболиты включаются в окисление пировиноградной кислоты безазотистые остатки аминокислот:
пируват;
α-кетоглутарат;
сукцинил-КоА;
оксалоацетат.
|
а) валин;
б) аспарагиновая кислота;
в) глутамин;
г) глутаминовая кислота;
д) лейцин.
|
Укажите соответствие:
фенилаланин;
тирозин;
пролин;
аспарагиновая кислота;
валин.
|
а) заменимая;
б) незаменимая;
в) условно заменимая.
|
Напишите схему синтеза глутамата из глюкозы.
Укажите, где синтезируется:
печень;
почки;
надпочечники;
меланоциты;
щитовидная железа.
|
а) меланины;
б) йодтиронины;
в) адреналин;
г) гомогентизиновая кислота.
|
В синтезе тирозина участвует:
1) пиридоксальфосфат;
2) тетрагидрофолевая кислота;
3) НАДФН+Н+;
4) НАДН+Н+.
Катаболизм фенилаланина начинается с реакции:
1) декарбоксилирования;
2) трансаминирования;
3) дегидрирования;
4) гидроксилирования;
5) трансметилирования.
Дополните схему недостающими компонентами:
Ф   ен 1_____ 2_____ 3_____ 4_____ адреналин
Сравните ферменты:
фенилаланинтрансаминаза;
фенилаланингидроксилаза;
тирозингидроксилаза;
дофамингидроксилаза;
ДОФА-декарбоксилаза
|
а) необходим для синтеза тирозина;
б) участвует в образовании ДОФА;
в) катализирует синтез дофамина.
|
Вспомните процесс глюконеогенеза, дополните схему:
П   ируват … ЩУК … Глюкоза
Литература
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 331-339.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. –
С. 331-339.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 358-364.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 456-464.
Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – С. 243-246, 250-255.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа:
Качественная реакция на фенилпировиноградную кислоту.
Принцип метода. Фенилпировиноградная кислота образует с ионами 3 валентного железа комплексное соединение, окрашенное в сине-зеленый цвет.
Ход работы. К 2 мл свежепрофильтрованной мочи приливают 8-10 капель 10% раствора FeCl3. При наличии в моче фенилпировиноградной кислоты через 30-60 секунд появляется сине-зеленое окрашивание, которое постепенно исчезает (через 5-30 минут в зависимости от концентрации фенилпировиноградной кислоты).
Клинико-диагностическое значение. Концентрация фенилпировиноградной кислоты повышается при врожденном дефекте фенилаланингидроксилазы. Накопление фенилпировиноградной кислоты в крови и тканях приводит к нарушению нормального развития мозга и развитию фенилпировиноградной олигофрении.
Тема 5.5. СТРУКТУРА И БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.
Вопросы для самоподготовки
Назовите структурные компоненты, из которых построены нуклеиновые кислоты.
Строение нуклеозида, нуклеотида, полинуклеотида.
Назовите азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот.
Напишите формулы пуриновых азотистых оснований.
Напишите формулы пиримидиновых азотистых оснований.
Назовите пентозы, входящие в состав нуклеиновых кислот.
Напишите формулы рибозы и дезоксирибозы.
Напишите структурную формулу АМФ.
Напишите структурную формулу ГМФ.
Напишите структурные формулы УМФ, ТМФ.
Напишите структурную формулу ЦМФ.
Характеристика первичной структуры нуклеиновой кислоты.
Основные связи, обеспечивающие формирование полинуклеотидной цепи.
Назовите виды ДНК. Укажите места их локализации в клетке и физиологическую роль.
Сформулируйте основные положения правила Чаргаффа.
Характеристика вторичной структуры ДНК.
Назовите связи, обеспечивающие стабильность вторичной структуры ДНК.
Назовите виды РНК. Укажите места их локализации в клетке и физиологическую роль.
Характеристика вторичной структуры РНК. Ее основные отличия от вторичной структуры ДНК.
Что представляет собой третичная структура нуклеиновой кислоты?
Что такое хроматин?
Что такое нуклеосома?
Характеристика основных типов гистоновых белков, их функция.
Природа и функции негистоновых белков.
Дайте определение процессу репликации.
Биологическая функция ДНК, реализующаяся в процессе репликации.
Основные способы репликации.
Основные этапы репликации.
Что входит в состав реплисомы?
Основная функция ДНК-полимеразы (праймазы) в стадии инициации репликации ДНК.
Назовите фермент, участвующий в стадии элонгации процесса репликации ДНК.
Роль ДНК-полимеразы I и ДНК-лигазы в процессе репликации.
Дайте определение процессу транскрипции.
Перечислите субстраты и источники энергии для синтеза РНК.
Назовите фермент, участвующий в транскрипции.
Назовите этапы транскрипции. Охарактеризуйте каждый из этих этапов.
Что такое экзоны, интроны?
Механизм посттранскрипционной доработки предшественников т-РНК, р РНК и м-РНК (созревание, процессинг, сплайсинг).
Что такое обратная транскрипция?
Назовите фермент, обеспечивающий процесс обратной транскрипции.
Назовите лекарственные препараты, являющиеся ингибиторами синтеза ДНК и РНК.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
Соединения, состоящие из азотистого основания, пентозы и одного или нескольких фосфорных остатков, называются ________________________.
Соединения, состоящие из азотистого основания и пентозы, называются _______________________.
Полимеры, построенные из нуклеотидов, соединенных фосфодиэфирными связями, называются ___________________________.
Заполните таблицу «Строение нуклеотидов ДНК».
-
Азотистое
основание
|
Пентоза
|
Нуклеозид
|
Нуклеотид
|
|
|
|
|
Заполните таблицу «Строение нуклеотидов РНК»
Азотистое
основание
|
Пентоза
|
Нуклеозид
|
Нуклеотид
|
|
|
|
|
Структура, образованная линейной последовательностью плотно прилегающих друг к другу нуклеосом, называется _____________________.
Структура, представляющая собой соленоидную упаковку нуклеосом, называется __________________.
Структура, представляющая собой комплекс соленоидных фибрилл нуклеосом со стержневым матриксом, образованным негистоновыми белками, называется ________________________.
Повторяющиеся субъединицы ДНК, содержащие около 200 пар нуклеотидов, связанные с определенными группами гистонов, называются _________.
Нарисуйте основную схему передачи генетической информации.
Нарисуйте схему основных этапов репликации.
Ферментативный процесс, при котором генетическая информация, содержащаяся в одной цепи ДНК, используется для синтеза комплементарной второй цепи ДНК, называется ____________________.
Участок полинуклеотидной цепи ДНК, кодирующий синтез м-РНК, называется __________________.
Участок полинуклеотидной цепи ДНК, связывающий ДНК-полимеразу, называется _____________________.
Класс молекул РНК, каждая из которых комплементарна определенному участку одной из цепей ДНК и служит для переноса генетической информации от хромосомы к рибосомам, называется ___________________.
РНК, специфически связывающие активированные аминокислоты и обеспечивающие распознавание соответствующих этим аминокислотам триплетов матричной РНК, называются ___________________.
Литература
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. –
С. 116-126.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. –
С. 116-126.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 401-420.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 509-540.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Тема 5.6. МАТРИЧНЫЙ БИОСИНТЕЗ БЕЛКА.
Вопросы для самоподготовки
Дайте определение термину «генетический код».
Назовите основные свойства генетического кода.
Что такое триплетность генетического кода?
Что такое неперекрываемость генетического кода?
Что такое универсальность генетического кода?
Что такое вырожденность генетического кода?
Что понимается под термином «трансляция»?
Назовите особенности, отличающие трансляцию от других матричных биосинтезов – репликации и транскрипции.
Назовите структурные компоненты клетки, с которыми связан процесс трансляции.
Перечислите виды РНК, участвующие в биосинтезе белка.
Охарактеризуйте роль м-РНК в процессе трансляции.
Что понимают под адапторной функцией т-РНК?
Сколько различных т-РНК содержится в клетке?
Назовите особенности строения т-РНК, обусловливающие ее адапторную функцию.
Напишите суммарное уравнение образования аминоацил-т-РНК.
Охарактеризуйте значение аминоацил-т-РНК-синтетаз.
Что такое кодон и антикодон?
Назовите кодоны, являющиеся инициирующими.
Назовите основные этапы трансляции.
Что представляет собой инициирующий комплекс?
Сколько кодонов и-РНК может быть связано с рибосомой одновременно?
Охарактеризуйте фазы процесса элонгации.
Что является сигналом для окончания «считывания» генетической информации при трансляции?
Назовите роль рибосом и полисом в процессе трансляции.
Назовите этапы трансляции, на которых расходуется энергия.
Дайте определение гена.
Дайте определение цистрона.
Дайте определение оперона.
Нарисуйте схему строения оперона прокариот.
Механизм индукции синтеза белка.
Механизм репрессии синтеза белка.
Охарактеризуйте посттрансляционную модификацию белков.
Назовите лекарственные препараты, являющиеся ингибиторами синтеза белка.
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
Последовательность нуклеотидов ДНК, кодирующая положение аминокислотных остатков в полипептидной цепи, называется ____________________.
Участок ДНК, кодирующий образование м-РНК, называется _____________.
Последовательность из трех соседних нуклеотидов м-РНК, определяющих положение аминокислотных остатков в полипептидной цепи, называется ______________________.
Последовательность из трех нуклеотидов т-РНК, комплементарная триплетам м-РНК, кодирующим положение определенной аминокислоты в полипептидной цепи, называется ____________________.
Совокупность всех генов организма называется ___________________.
Ферментативный процесс, при котором генетическая информация полинуклеотидной цепи м-РНК определяет последовательность аминокислотных остатков в синтезирующейся полипептидной цепи, называется _____________.
Участок полинуклеотидной цепи ДНК, связывающийся с белком-репрессором и регулирующий транскрипцию, называется _______________.
Схематическая запись последовательности расположения генов в хромосоме называется ___________________.
Изменения положения генов в хромосоме носят название ________________.
Наращивание новообразующейся полипептидной цепи на рибосомах называется ___________________.
Заполните таблицу «Свойства биологического кода».
Заполните таблицу «Основные компоненты белоксинтезирующей системы и их функции в процессе трансляции».
Необходимые компоненты
|
Функции
|
|
|
Заполните таблицу «Матричные процессы».
Процесс
|
Репликация
|
Репарация
|
Транскрипция
|
Трансляция
|
Субстраты
|
|
|
|
|
Источники энергии
|
|
|
|
|
Ферменты
|
|
|
|
|
Кофакторы
|
|
|
|
|
Направление синтеза новых цепей
|
|
|
|
|
Локализация процесса
|
|
|
|
|
Характеристика продукта
|
|
|
|
|
Напишите реакцию образования Тре-т-РНКтре. Укажите название и класс фермента. Буквами изобразите строение антикодона и отметьте 5’- и 3’-концы.
Выберите наиболее полный ответ. Биологический код – это:
порядок чередования нуклеотидов ДНК;
порядок чередования нуклеотидов РНК;
способ записи первичной структуры белка с помощью последовательности нуклеотидов м-РНК и ДНК;
набор генов, определяющий фенотипические признаки;
триплет нуклеотидов, кодирующий одну аминокислоту.
В ходе посттрансляционной достройки полипептидные цепи могут:
фосфорилироваться;
образовывать олигомеры;
подвергаться частичному протеолизу;
гидроксилироваться;
соединяться с простетическими группами.
Литература
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989. – С. 92-113.
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – С. 92-113.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 77-89, 377-387.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 97-111, 478-495.
Задания для самостоятельной работы студентов лечебного и медико-профилактического факультетов.
Тестовые задания по биохимии.
Лекционный материал.
Лабораторная работа. Алейникова Т.В., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии. – М.: Высшая школа, 1988. – С. 94.
ВОПРОСЫ К ИТОГОВОМУ ЗАНЯТИЮ.
ОБМЕН АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ.
Назовите и напишите формулы незаменимых аминокислот.
Назовите аминокислоты, подвергающиеся в кишечнике гниению, продукты гниение, их обезвреживание (формулы).
Напишите процесс дезаминирования фенилаланина (ферменты, коферменты).
Напишите процесс трансаминирования изолейцина. Назовите фермент (кофермент), катализирующий эту реакцию.
Напишите процесс трансдезаминирования валина. Назовите ферменты (коферменты), осуществляющие эти реакции.
Какая из аминокислот и почему дезаминируется в животных тканях с наибольшей скоростью. Напишите в формулах процесс, назовите фермент (кофермент).
Напишите процесс декарбоксилирования и окисления триптофана. Укажите продукт и его физиологическую роль в организме.
Напишите процесс декарбоксилирования дикарбоновых аминокислот (ферменты, коферменты), физиологическая роль продуктов декарбоксилирования.
Напишите процесс декарбоксилирования гистидина, укажите фермент (и его кофермент), осуществляющий этот процесс и физиологическую роль продукта декарбоксилирования.
Напишите процесс синтеза глутамина. Назовите фермент (и его кофермент), каталирирующий эту реакцию. Физиологическое значение процесса.
Напишите процесс обезвреживания аммиака в нервной ткани (формулы).
Напишите процесс восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты (фермент, кофермент).
Напишите процесс биосинтеза мочевины (компартментализация процесса).
Напишите процесс образования в почках аммонийных солей.
Биосинтез креатинфосфата из глицина (формулы, локализация процесса).
Синтез цистеина из метионина (формулы).
Напишите превращения фенилаланина и тирозина в фумарат и ацетоацетат (формулы).
Напишите процесс синтеза катехоламинов из тирозина.
Синтез катехоламинов из фенилаланина (формулы).
Напишите процесс синтеза гормонов щитовидной железы из тирозина.
Биосинтез никотинамида из триптофана (формулы). Укажите причину возникновения болезни Хартнупа.
Напишите формулы ТМФ и УТФ.
Напишите формулы ЦТФ и АМФ.
Напишите процесс катаболизма АТФ (формулы).
Назовите белки и ферменты, объединенные под названием «реплисома».
Нарисуйте схему участия ферментов и белковых факторов в репликации.
Напишите процесс катаболизма ГМФ (формулы). Нарисуйте схему процесса транскрипции (условия, фермент, этапы).
Репликация ДНК (причины повреждений ДНК, ферменты, механизм).
Раздел VI. БИОХИМИЯ ВИТАМИНОВ И ГОРМОНОВ.
Витамины представляют собой группу веществ различной химической природы, необходимых для жизни и размножения организма. Они не синтезируются клетками человека, и поэтому должны поступать в организм с пищей. Недостаточное поступление отдельных витаминов или нарушение их усвоения вызывает развитие специфических симптомокомплексов-авитаминозов, которые излечиваются введением недостающих витаминов. В последние годы описаны неизвестные ранее заболевания, клинические симптомы которых с проявлением тех или иных авитаминозов, и которые развиваются, несмотря на нормальную обеспеченность больного соответствующими витаминами. Как правило, подобные заболевания развиваются у детей и имеют врожденный характер. Причиной их является нарушение обмена и функций витаминов. В ряде случаев болезнь удается полностью или частично корригировать путем постоянного введения соответствующих витаминов в дозах, превышающих физиологическую потребность в 100-1000 раз. Изучение химической структуры, свойств, метаболизма и функций витаминов необходимо для решения вопросов о целесообразности лечебного назначения витаминов, их дозировке и методике применения при различных патологических процессах.
Гормоны представляют собой биоорганические соединения различной химической природы, структура которых обуславливает их специфическую активность системных регуляторов физиологических процессов. Главный и первичный объект действия гормонов – внутриклеточные обменные процессы. Обладая большой мощностью и широким спектром действия на обмен веществ, гормоны способны вторично изменять функцию и структуру клеток, тканей и других органов. Гормональная регуляция оказывает существенное, порой решающее, влияние на фундаментальные жизненные процессы: синтез нуклеиновых кислот и белков в клетках, их гипертрофию и гиперплазию. Нарушение функционирования того или иного звена эндокринной системы может значительно изменить нормальное течение этих процессов, приводя к глубокой патологии, часто несовместимой с жизнью. Изучение химической структуры и свойств гормонов позволяет понять механизмы реализации их биологических эффектов, а последнее, в свою очередь, создает рациональную основу для эффективного управления физиологическими функциями организма.
ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь использовать знания о структуре, свойстве, обмене и функции витаминов и гормонов для расшифровки биохимических механизмов некоторых заболеваний, возникающих в организме в результате нарушений обмена и функции витаминов и гормонов.
ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: усвоить
современные представления о структуре, свойствах, обмене и функции витаминов;
современные представления о причинах и механизме нарушения обмена и функций витаминов;
биохимические основы применения витаминов в качестве лекарственных препаратов;
современные представления о взаимосвязи структуры, метаболизма, механизма действия и функций гормонов;
уметь
оценивать роль эндокринных механизмов в изменении обменных процессов у здорового человека и при различных формах патологии.
Тема 6.1. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ. ПРИЧИНЫ ИХ
НАРУШЕНИЙ. ПРИНЦИПЫ ДИАГНОСТИКИ И КОРРЕКЦИИ
НАРУШЕНИЙ ОБМЕНА И ФУНКЦИИ ВИТАМИНОВ.
ОБМЕН ВИТАМИНОВ В1, В2 И В3.
Вопросы для самоподготовки
Дайте определение витаминам, как классу биологически активных соединений.
Назовите основные признаки витаминов.
Перечислите водорастворимые витамины. Укажите их буквенные обозначения.
Перечислите жирорастворимые витамины. Укажите их буквенные обозначения.
Назовите витамин В1?
Назовите витамин В2?
Назовите витамин В3?
Назовите витамин В5? Перечислите химические соединения, относящиеся к группе витамина В5.
Назовите витамин В6? Перечислите химические соединения, относящиеся у группе витамина В6.
Назовите витамин В7?
Назовите витамин В9?
Назовите витамин В12?
Назовите витамин С?
Назовите витамин А?
Назовите витамин D?
Назовите витамин К?
Назовите витамин Е?
Перечислите вещества, относящиеся к витаминоподобным соединениям.
Назовите функции жирорастворимых витаминов.
Назовите функции водорастворимых витаминов.
Составьте схему обмена водорастворимых витаминов в организме.
Укажите на схеме этапы, на которых возможно возникновение метаболических блоков.
Назовите биохимические признаки, характеризующие наличие блоков на каждом этапе обмена водорастворимых витаминов.
Укажите принципы биохимической диагностики нарушений обмена и функций витаминов на каждом из этих этапов.
Укажите принципы коррекции нарушений обмена и функций витаминов.
Что такое авитаминоз?
Что такое гиповитаминоз?
Причины возникновения гипо- и авитаминозов.
Назовите методы профилактики гипо- и авитаминозов.
Назовите тесты, используемые для определения обеспеченности организма витаминами.
Что такое состояние гипервитаминоза?
Назовите принципы витаминотерапии.
Назовите соединения, относящиеся к антивитаминам.
Назовите соединения, относящиеся к антиметаболитам витаминов. Приведите их классификацию.
Назовите коферментные формы тиамина.
Напишите уравнения реакций, для катализа которых необходима активная форма тиамина.
Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
Назовите биохимические признаки, по которым можно распознать недостаточность или нарушение функций тиамина.
Назовите аминокислоты, обмен которых будет преимущественно нарушен при дефиците в пище (или нарушении функции) тиамина.
Назовите фермент и его коферменты, осуществляющие окислительное декарбоксилирование α-кетокислот.
Назовите причины возникновения заболевания «моча с запахом кленового сиропа».
Назовите ферментный комплекс, участвующий в этом процессе.
Назовите причины и биохимические признаки при блокировании пируватдегидрогеназной реакции.
Назовите причины и биохимические признаки тиаминзависимого лактацидоза.
Назовите коферментные формы рибофлавина. Какая из них является основной?
Назовите основные биологические функции активных форм рибофлавина.
Напишите конкретные примеры реакций, для которых необходима активная форма рибофлавина. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием ФАД зависимых дегидрогеназ при окислении жирных кислот.
Напишите уравнения химических реакций, протекающих с участием ФАД зависимых дегидрогеназ в цикле трикарбоновых кислот.
Назовите коферментную форму пантотеновой кислоты.
Напишите конкретные примеры реакций, для которых необходима активная форма пантотеновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие эти реакции.
Назовите основные биологические функции пантотеновой кислоты.
Назовите кофермент, необходимый для ацетилирования лекарственных веществ в печени.
Как можно распознать недостаточность пантотеновой кислоты в организме?
Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля
Назовите причину и предложите способ лечения в каждом из следующих случаев:
нормальное содержание витаминов в пищевых продуктах, сниженное содержание витаминов в крови;
нормальное содержание витаминов в крови, сниженное содержание активной формы витамины в клетках;
нормальное содержание активной формы витамина в клетках, сниженная активность витаминзависимого фермента в этих же клетках;
константа Михаэлиса для субстрата повышена, а для активной формы витамина нормальная;
константа Михаэлиса для субстрата нормальная, а для активной формы фермента повышена.
Какой терапевтический подход оправдан в следующих ситуациях:
-
диетотерапия;
диетотерапия в сочетании с
введением витаминов;
витаминотерапия.
|
а) апофермент нормальный, но нарушено его взаимодействие с коферментом;
б) апофермент нормальный и не изменено его взаимодействие с коферментом, но содержание последнего в клетках недостаточно;
в) апофермент отсутствует;
г) апофермент сохраняет частичную активность, но последняя зависит от кофермента.
|
Примечание: укажите, в каком случае лечение может ограничиться применением физиологических доз витаминов, и в каком – нужна мегавитаминотерапия.
В крови больного обнаружено повышенное содержание лактата, пирувата и аланина. Обсудите возможные причины этих биохимических нарушений. Какие исследования нужно провести для уточнения причины?
Заполните таблицу. Укажите витамин-зависимые ферменты в соответствующих графах каждого из биохимических процессов. Если такие ферменты отсутствуют, то поставьте знак «–».
-
Основные биохимические
процессы
|
Ферменты, активность которых зависит от витаминов
|
В1
|
В2
|
В3
|
ЦТК
|
|
|
|
гликолиз
|
|
|
|
пентозофосфатный путь
|
|
|
|
β-окисление
|
|
|
|
синтез жирных кислот
|
|
|
|
дезаминирование аминокислот
|
|
|
|
Описано врожденное заболевание, для которого характерно повышение концентрации пирувата, лактата, аланина в крови, ацидоз и гипогликемия. Внутримышечное введение ребенку больших доз тиаминхлорида приводило к снижению концентрации пирувата, лактата и аланина в крови, полностью корригировало ацидоз и частично – гипогликемию. Попытки лечить больного биотином оказались неэффективными. Обсудите возможные причины указанных биохимических нарушений и механизм их коррекции.
Укажите соответствие:
биохимические реакции, в катализе которых принимают участие:
-
тиамин;
рибофлавин;
пантотеновая кислота.
|
а) пируват ацетил-КоА;
б) α-кетоглутарат сукцинил-КоА;
в) глутаминовая к-та α-кетоглутарат + аммиак;
г) жирная кислота ацил-КоА.
|
Укажите соответствие:
активные формы витаминов:
-
В1;
В2;
В3.
|
а) коэнзим А;
б) НАД;
в) ТГФК;
г) ТДФ;
д) ТТФ;
е) ФАД.
|
Укажите биохимические реакции, в катализе которых принимают участие:
тиамин;
рибофлавин;
пантотеновая кислота.
|
а) ацетоацетил-КоА 2 ацетил-КоА;
б) α-кетоизовалерат изобутирил-КоА;
в) синтез гема;
г) пируват оксалоацетат;
д) сукцинат фумарат;
е) ацил-КоА еноил-КоА,
| |
Скачать 1.43 Mb.