методичка. Розділ 1. Методичні вказівки для підготовки до практичних занять. Методичні вказівки для підготовки до практичних занять

• Название: Методичні вказівки для підготовки до практичних занять
• Анкор: методичка
• Дата: 21.10.2022
• Размер: 0.7 Mb.
• Имя файла: Розділ 1. Методичні вказівки для підготовки до практичних занять.doc
• Тип: Методичні вказівки; #745722
• страница: 2 из 11

Робота з кислотами, лугами та іншими сильнодіючими реактивами

1. Уважно стежити за тим, щоб реактиви (особливо кислоти і луги) не потрапляли на обличчя, руки й одяг.

2. Всі роботи з використанням кислот, лугів та інших сильно діючих реактивів проводити надзвичайно уважно й обережно.

3. Забороняється відмірювати сильні кислоти і луги (10% і вище), а також інші сильнодіючи реактиви шляхом насмоктування їх ротом у піпетку, що може призвести до хімічного опіку порожнини рота. Відмірювання цих реактивів треба здійснювати за допомогою груші, циліндра або крапельниці.

4. При відмірюванні реактиву піпеткою, занурювати її до самого дна склянки.

5. Після відмірювання реактиву піпеткою не класти її на стіл, а опустити в посудину для промивання.

6. Відпрацьовані горючі рідини збирати в спеціальну герметичну тару для подальшої регенерації або знешкодження. Спуск реактивів у каналізацію заборонений.

7. Якщо реактив потрапить у ротову порожнину або на шкіру, про-мити уражене місце водою, а потім нейтралізувати 3% розчином Na₂CO₃ у випадку кислоти або 3% розчином оцтової кислоти у випадку лугу.

8. При попаданні реактивів на стіл нейтралізувати кислоту содою, а луг - слабким розчином оцтової кислоти, а потім вимити стіл водою.

Робота з відкритим полум'ям

1. При нагріванні рідини тримати пробірку отвором від себе, не торкатися пробіркою гнота, що горить; завжди бути дуже обережними при нагріванні, не допускаючи вихлюпування рідини (час від часу відводити пробірку від полум’я, не гріти її у вертикальному положенні); не наближати обличчя до посудини, в якій нагрівається рідина.

2. При закипанні рідини в пробірці винести її з полум'я.

3. При тривалому кип'ятінні користуватися спеціальними затиска-ми для пробірок.

4. При опіку шкіри покласти на уражене місце вату зі спиртом.

Робота з електронагрівальними приладами

1. Поблизу електронагрівальних приладів не повинні перебувати горючі речовини (ефір, бензин, спирт тощо).

2. Колбочки з киплячою рідиною знімати із плиток спеціальним затиском.

3. Не доторкатися мокрими руками до електроприладів.


ЛІТЕРАТУРА

для підготовки до занять з навчальної дисципліни «Біологічна хімія»

Базова

1. 
   Губський Ю.І. Біологічна хімія. Підручник / Губський Ю.І. - Київ-Вінниця: Нова книга, 2007. - 656 с.
   
2. 
   Губський Ю.І. Біологічна хімія / Губський Ю.І. - Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. - 508 с.
   
3. 
   Гонський Я.І. Біохімія людини. Підручник / Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. - Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. - 744 с.
   
4. 
   Березов Т.Т. Биологическая химия. Учебник / Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. - М.: Медицина, 1998. – 704 с.
   
5. 
   Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЕОТАР-МЕД, 2003. – 784 с.
   
6. 
   Біологічна хімія / Вороніна Л.М. та ін. – Харків: Основа, 2000. – С. 109-117.
   
7. 
   Биологичес­­­кая химия: Практикум / Хмелевский Ю.В, Губский Ю.И., Зайцева С.Д. и др. - К.: Вища школа, 1985. - 212 с.
   
8. 
   Практикум з біологічної хімії / Бойків Д.П., Іванків О.Л., Кобилянська Л.І. та ін./ За ред. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – С. 51-59.
   
9. 
   Лабораторні та семінарські заняття з біологічної хімії: Навч. посібник для студентів вищих навч. закл. / Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Загайко А.Л. та ін. – Х.: Вид-во НФаУ; Оригінал, 2004. – С. 82-84.
   
10. 
    Popova L. Biochemistry / Popova L., Polikarpova A. – Kharkiv: KNMU, 2012. - 540 p.
    
11. 
    Harper’s Biochemistry / Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A. et al. – Prentice-Hall Int. Inc., 1998 – 1014 p.
    

Допоміжна

1. 
   Клиническая биохимия / Цыганенко А.Я., Жуков В.И., Леонов В.В. и др. - Харьков: Факт, 2005. – 456 с.
   
2. 
   Бышевский А.Ш. Биохимия для врача / Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. - Екатерин­­­бург: Урал. рабочий, 1994. - 384 с.
   
3. 
   Биохимия / Кучеренко Н.Е., Бабенюк Ю.Д., Васильев А.Н. и др. - К.: Вища школа, 1988. - 432 с.
   
4. 
   Николаев А.Я. Биологическая химия / Николаев А.Я. - М.: Мед. инф. агентство, 1998. - 496 с.
   
5. 
   Балаболкин М.И. Эндокринология / Балаболкин М.И. - М.: Универсум паблишинг, 1998. – 582 с.
   
6. 
   Боєчко Л.Ф. Основні біохімічні поняття, визначе­­­ння та терміни: Навчальний посібник / Боєчко Л.Ф., Боєчко Л.О. - К.: Вища школа, 1993. - 528 с.
   
7. 
   Клінічна біохімія / Бойків Д.П., Бондарчук Т.І., Іванків О.Л. та ін. / За ред. Склярова О.Я. – К.: Медицина, 2006. – 432 с.
   
8. 
   Halkerston I.D.K. Biochemistry: 2nd edition / Halkerston I.D.K. - The National medical series for independent study, 1988. - 522 р.
   
9. 
   Stryer L. Biochemistry / Stryer L. - W.H. Freeman and Company, New York. - 1995. - 1064 p.
   

ТЕМА 2 (2 години): Основи біокаталізу. Будова і фізико-хімічні властивості ферментів. Класифікація та номенклатура ферментів. Вивчення впливу температури та рН середовища на активність ферментів.

АКТУАЛЬНІСТЬ. Ферменти (ензими) – біологічні каталізатори, які містяться в усіх клітинах, тканинах і біологічних рідинах, забезпе-чують перебіг хімічних реакцій в організмі. На відміну від неорганічних каталізаторів (металів, кислот тощо) ферменти мають високу ефектив-ність та специфічність дії, здатність прискорювати реакції у м’яких умо-вах. Ферменти термолабільні, їх активність залежить від рН середовища. Синтез та каталітична активність ферментів контролюється різними регу-ляторними механізмами. Сучасні методи виділення та очищення ферментів дозволили вивчити їх структуру, умови прояву активності, механізм дії. Ферментам належить провідна роль в діагностиці захворювань.
МЕТА. Визначити основні принципи каталізу. Вивчити біохімічні закономірності будови та функціонування різних класів ферментів. Вміти показати на прикладах відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів (специфічність дії, висока ефективність каталізу, здатність діяти в м’яких умовах, регульованість та ін.). Вивчити вплив температури та рН середовища на активність α-амілази слини.

ТЕОРЕТИЧНІ ПИТАННЯ

1.	Загальні уявлення про каталіз. Основні принципи каталізу.
2.	Теорія біологічного каталізу.
3.	Хімічна природа ферментів. Чим зумовлена різноманітність фер-ментів?
4.	Відмінність дії ферментів від неорганічних каталізаторів.
5.	Структура простих і складних ферментів. Поняття про апофермент, кофактор, кофермент і простетичну групу. Вітамінні кофактори. Особливості структури активного центру простих і складних ферментів. Алостеричний центр.
6.	Загальні властивості ферментів: термолабільність, залежність від рН, специфічність дії.
*7.	Олігомерні білки-ферменти, мультиензимні комплекси та мембрано-асоційовані ферменти.
*8.	Ізоферменти: особливості структури, локалізація синтезу в організмі людини (на прикладі ізоферментів лактатдегідрогенази, креатин-фосфокінази); роль в діагностиці захворювань.
9.	Класифікація і номенклатура ферментів. Характеристика типів хі-мічних реакцій, що лежать в основі класифікації ферментів.

Орієнтувальна картка для опрацювання теоретичних питань

для самостійного вивчення

Зміст	Основні тези
1. Олігомерні білки-ферменти, що складаються з декількох поліпептидних ланцюгів (субодиниць, протомерів), сполучених між собою нековалентними зв’язками.	1.1. Олігомерні ферменти, що складаються з однакових за хімічною природою субодиниць. Приклади: піруваткіназа (С4), ЛДГ (С2). 1.2. Олігомерні ферменти, що складаються з різних за будовою і біохімічними функціями субодиниць. Приклад: аспартаткарбамоїл-трансфераза (6 каталітичних та 6 регуляторних субодиниць).
2. Мультиензимні (поліферментні) комплекси каталізують реакції послідовного перетворення субстрату.	2.1. Біологічний сенс об’єднання декількох ензимів у комплекс: різко скорочуються відстані, на які молекули проміжних продуктів повинні переміщатися від ферменту до ферменту; внаслідок цього забезпечується досить висока сумарна швидкість метаболічних шляхів. 2.2. Приклади: піруватдегідрогеназний мультиензимний комплекс – каталізує реакції послідовного перетворення пірувату до ацетил-КоА;α-кетоглутаратдегідрогеназний мультиензимний комплекс – каталізує реакції по-слідовного перетворення α-кетоглутарату на сукциніл-КоА у циклі трикарбонових кислот. 2.3. Типи у клітині: - розчинні мультиензимні комплекси, в яких відсутня постійна асоціація між ензимами, а субстрати та продукти реакцій дифундують між окремими ензимами; - мультиензимні комплекси, в яких ензими сполучені між собою нековалентними зв’язками, що полегшує передавання між ними субстратів та продуктів; - мультиензимні комплекси, в яких окремі ензими зв’язані з ліпідним бішаром субклітинних органел.
3. Мембрано-асоційо-вані ферменти – це ферменти, асоційовані з ліпідним бішаром плазматичної мембрани та мембранами клітинних органел (мітохондрій, ЕПР тощо).	3.1. Асоціація ферментів з мембранами забезпечує: їх локалізацію у визначеній частині клітини і/або у тій області мембрани, де концентрується субстрат (наприклад, ацетилхолінестераза у пресинаптичних мембранах, де концентрується ацетилхолін); можливість для спряження процесів каталізу та трансмембранного переносу (Na+,К+-АТФ-аза); доступність нерозчинних у воді субстратів (наприклад, протеїнкіназа С, піруватоксидаза, фосфоліпази); формування оптимального мікрооточення, що створює нативну конформацію та каталітичну активність мембрано-асоційованих ферментів.
4. Ізоферменти (ізоензими) – це множинні молекулярні форми одного й того ж ферменту, які розрізняються за своєю первинною структурою, фізико-хімічними властивостями, умовами активації, але каталізують одну й ту ж біохімічну реакцію; Ізоферменти – результат експресії різних генетичних локусів.	4.1. Присутність ізоферментів в різних органах і тканинах, субклітинних структурах. 4.2. Олігомерна будова: - лактатдегідрогеназа (ЛДГ) – тетрамер; має протомери двох типів: Н (серцевий) і М (м’язовий): ЛДГ1 (Н4), ЛДГ2 (Н3М1), ЛДГ3 (Н2М2), ЛДГ4 (Н1М3), ЛДГ5 (М4) → визначення активності ізоформ у крові має діагностичне значення (ЛДГ1,2 - інфаркт міокарда, ЛДГ4,5 - інфекційний або токсичний гепатит; цироз печінки); - креатинфосфокіназа (КФК, КК) – димер; має протомери двох типів: М (м’язовий) і В (мозковий): ВВ-ізоформа КФК (мозок), МВ-ізоформа КФК (серце), ММ-ізоформа КФК (м’язи) → визначення активності ізоформ у крові має діагностичне значення (МВ-КФК - інфаркт міокарда; ММ-КФК - травматичне ураження м’язів та м’язові дистрофії; ВВ-ізоформа КФК не має діагностичного значення, що пов’язано з непроходженням через гематоенцефалічний бар’єр).