методичка. Розділ 1. Методичні вказівки для підготовки до практичних занять. Методичні вказівки для підготовки до практичних занять
 Скачать 0.7 Mb.
|
|
ТЕСТОВІ ЗАВДАННЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЮ 1. Константа Міхаеліса для ферменту визначає: А. Ступінь спорідненості ферменту до продукту реакції В. Ступінь спорідненості ферменту до субстрату С. Ступінь спорідненості ферменту до інгібітора D. Середню швидкість ферментативної реакції Е. Максимальну швидкість ферментативної реакції 2. Продовжите фразу «Незначна зміна рН середовища впливає на молекулу ферменту, змінюючи…»: А. Структурний рівень організації молекули ферменту В. Ступінь поляризації амінокислотних радикалів в активному центрі С. Товщину гідратної оболонки ферменту D. Оптичні властивості ферменту Е. Біологічну функцію ферменту 3. Укажіть показник, який використовують при визначенні питомої активності ферменту, знаючи його загальну активність. А. Концентрація даного ферменту в досліджуваній пробі В. Концентрація білка в досліджуваній пробі С. Концентрація субстрату в досліджуваній пробі D. Константа Міхаеліса для даного ферменту Е. Максимальна швидкість досліджуваної ферментативної реакції 4. Укажіть прізвище вченого, який запропонував гіпотезу «індукованої відповідності». А. Г. Кребс В. Д. Кошленд С. М. Ментен D. Ф. Крік Е. К. Функ 5. Виберіть фактор, який не впливає на значення константи дисоціації фермент-субстратного комплексу. А. Концентрація субстрату В. Хімічна природа ферменту С. Концентрація ферменту D. Концентрація фермент-субстратного комплексу Е. Ступінь спорідненості ферменту до субстрату 6. У ході ферментативного каталізу при утворенні фермент-субстратного комплексу: А. Змінюється конформація субстрату В. Змінюється конформація ферменту С. Встановлюється індукована комплементарна відповідність між ферментом і субстратом D. Зближуються функціональні групи, що приймають участь в ката- лізі 7. Яка з перелічених властивостей ферментів лежить в основі їх якісного та кількісного визначення у біологічних об’єктах? А. Здатність проявляти максимальну активність при визначеному рівні рН середовища В. Залежність від присутності у середовищі різноманітних актива- торів та інгібіторів С. Специфічність D. Термолабільність Е. Гальмування реакції її продуктами 8. У пробірку з невідомим субстратом додали екстракт з дріжджів. Після 15 хвилин інкубації суміш у пробірці дала позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці? А. Крохмаль В. Сахароза С. Лактоза D. Глікоген Е. Целюлоза 9. Після 10 хвилин інкубації крохмалю зі слиною реакційна суміш дає жовтий колір з йодом і позитивну реакцію Фелінга. У середовищі присутні: А. Амілодекстрини В. Фруктоза та глюкоза С. Сахароза D. Еритродекстрини 10. Яке явище лежить в основі механізму дії ферментів? А. Зближення груп, які входять до активного центру ферменту В. Утворення фермент-субстратного комплексу С. Зміна електричного заряду ферменту D. Зміна просторової конфігурації Е. Гідроліз ферменту 11. Укажіть метод досліджень, який використовується для виділення ферментативних систем окремих субклітинних фракцій з гомогенату тканини. А. Діаліз В. Ізоелектричне фокусування С. Якісний аналіз D. Диференційне центрифугування Е. Рентгеноструктурний аналіз 12. Укажіть одиницю активності ферменту, яка визначається кількістю ферменту, що перетворює 1 моль субстрату за 1 секунду в оптимальних умовах. А. Катал В. Стандартна міжнародна одиниця С. Умовна одиниця D. Число оборотів Е. Молярна активність ПРАКТИЧНА РОБОТА Визначення специфічності дії ферментів α-амілази слини (α-1,4-глюкан-4-глюканогідролази; КФ 3.2.1.1) та сахарази дріжджів (β-D-фруктофуранозидфруктогідролази; КФ 3.1.1.26) Завдання__1.'>Завдання 1. Приготувати екстракт з дріжджів, який містить фермент сахаразу. Хід роботи. Розтерти у ступці шматочок дріжджів з 10-15 мл дистильованої води та профільтрувати. Завдання 2. Перевірити дію амілази на крохмаль і на сахарозу. Принцип. Про активність ферменту судять за його дією на субстрат: за зникненням субстрату або за появою продуктів його розщеплення. Розщеплення крохмалю виявляють за негативною реакцією з реактивом Люголя. Розщеплення сахарози виявляють за позитивною реакцією з реактивом Фелінга, яку дають продукти гідролізу сахарози (глюкоза і фруктоза), але не дає сахароза. Хід роботи. У дві пробірки вносять по 0,5-1 мл слини: у першу додають 3-5 мл 1% розчину крохмалю, у другу – 3-5 мл 1% розчину сахарози, добре перемішують і ставлять у термостат при 37°С на 15-20 хвилин. Після цього у першу пробірку додають 3-4 краплі реактиву Люголя і переконуються в гідролізі крохмалю; зі вмістом другої пробірки проводять реакцію Фелінга і переконуються у відсутності гідролізу сахарози. Техніка реакції Фелінга: до 1-2 мл досліджуваного розчину додають однаковий об’єм реактиву Фелінга (CuSО4 + NaOH) та кип’ятять у полум’ї горілки. При наявності у розчині моносахаридів випадає осад червоного кольору (Сu2О), який утворюється в результаті відновлення міді за рахунок окиснення карбонільних груп моносахаридів. Завдання 3. Перевірити дію сахарази на крохмаль і cахарозу. Принцип: той же. Хід роботи. У дві пробірки вносять по 0,5-1 мл екстракту дріжджів; у першу додають 3-5 мл 1% розчину крохмалю, у другу - 3-5 мл 1% розчину сахарози; добре перемішують і ставлять у термостат при температурі 37°С на 15-20 хвилин. Після цього у першу пробірку додають 3-4 краплі реактиву Люголя і переконуються у відсутності гідролізу крохмалю; зі вмістом другої пробірки проводять реакцію Фелінга і переконуються у наявності гідролізу сахарози.
|