Практикум. Лабораторный практикум по органической химии. Практикум по органической химии оглавление Оформление лабораторного журнала 2 гидроксисоединения 3

• Название: Практикум по органической химии оглавление Оформление лабораторного журнала 2 гидроксисоединения 3
• Анкор: Практикум
• Дата: 12.04.2022
• Размер: 295.46 Kb.
• Имя файла: Лабораторный практикум по органической химии.docx
• Тип: Практикум; #467854
• страница: 12 из 15

АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ

1. Аминокислоты

Аминокислоты – органические соединения, содержащие в молекуле два типа ^{функциональных групп: карбоксильную —СООН, и аминогруппу —NH}2^{, т.е.} относится к гетерофункциональным соединениям.

Аминокислоты играют огромную роль в жизни животных и растительных организмов, так как являются теми структурными элементами, из которых построены молекулы важнейшего природного полимера – белка – основы всего живого.

Все аминокислоты делятся на природные (обнаруженные в растительных и животных организмах) и синтетические.

Природные аминокислоты могут быть протеиногенными (входят в состав белков) и непротеиногенными (не входят в состав белков). Среди природных аминокислот имеется группа незаменимыхаминокислот, состоящая из 10 представителей, которые не могут синтезироваться в организме человека и животного и должны поступать извне с пищевым белком. Отсюда деление белков на полноценные (содержащие все незаменимые аминокислоты) и неполноценные.

Обще число известных аминокислот превышает 200, но наиболее важных, постоянно встречающихся во всех белках аминокислот – 20. Все они являются α- аминокислотами, т.е. аминогруппа находится в α-положени относительно карбоксильной группы:



R CH COOH

NH₂

β- и γ-аминокислоты в составе белков отсутствуют.

В зависимости от числа и характера функциональных групп различают: моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые кислоты, оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты.

По химической природе радикала R α-аминокислоты разделяют на алифатические (например, глицин, аланин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота), ароматические (например, фенилаланин, тирозин) и гетероциклические (например, триптофан, гистидин)

Для биохимических превращений и пространственного строения молекул белка важен состав и характер химических связей атомов радикала R в молекулах α- аминокислоты. Могут быть неполярные радикалы и полярные радикалы, содержащие как ионогеные (диссоциирующие) так и неионогенные (недиссоциирующие) функциональные группы.

В зависимости от общего числа карбоксильных и аминогрупп в молекуле α- аминокислоты подразделяются на нейтральные (моноаминомонокарбоновые), кислые (моноаминодикарбоновые) и оснòвные (диаминомонокарбоновые) кислоты.

Для аминокислот применима международная номенклатура (ИЮПАК), но чаще используют тривиальные названия, связанные с источником выделения.

Приводим формулы некоторых α-аминокислот, которые позволят закрепить классификацию аминокислот, рассмотреть в дальнейшем их главные химические свойства.

O

H₂N CH₂ C

OH

O

CH₃ CH C

_NH2 OH

глицин или гликоколь

2-аминоэтановая кислота аминоуксусная кислота

аланин

2-аминопропановая кислота α – аминопропионовая кислота

O

C CH₂

HO

O

CH C

_NH2 OH

O O

C CH₂ CH₂ CH C

HO _NH2 OH

аспарагиновая кислота

2-аминобутандиовая кислота аминоянтарная кислота

глутаминовая кислота

2-аминопентандиовая кислота α – аминоглутаровая кислота
O

NH₂ CH₂ CH₂ CH₂ CH₂ CH C

_NH2 OH

лизин*

2,6-диаминогексановая кислота α, ε – диаминокапроновая кислота

O

CH₂ CH C

_NH2 OH

фенилаланин*

2-амино-3-фенилпропановая кислота α-амино-β-фенилпропионовая кислота

O

HO CH₂ CH C

_NH2 OH

тирозин

2-амино-3-(4’-гидроксифенил) пропановая кислота α-амино-β-(пара-оксифенил) пропионовая кислота

CH₂




H

O

CH C

_NH2 OH

O

CH₂ CH C

^N OH

NH₂

H

триптофан* гистидин*
* - незаменимые α-аминокислоты
Все природные α-аминокислоты (кроме глицина) содержат асимметрический углеродный атом (центр хиральности) и потому оптически активные. Некоторые аминокислоты (изолейцин, треонин, цистин и гидроксипролин) содержат два центра хиральности. Поэтому для большинства α-аминокислот (с одним асимметрическим атомом) возможно существование двух оптически активных энантиомеров (D- и L- конфигурации) и одного рацемата (смесь равных количеств D- и L-изомеров).

COOH COOH

NH₂ C* H CH₃

H C* CH₃

NH₂

L(+) аланин D(-) аланин

Знаки (+) и (-) указывают на направление вращения плоскости поляризованного света (по часовой или против часовой стрелки), что определяется экспериментально. Для природных α-аминокислот, входящих в состав белков, характерна L- конфигурация. D-изомеры встречаются редко (например, в составе некоторых

антибиотиков) и не усваиваются животными организмами.

Химические свойства аминокислот определяются их функциональными ^{группами – кислотного характера (СООН) и оснòвного характера (NH}2^{). Поэтому} аминокислоты являются амфотерными соединениями, образуя соли как с щелочами, так и кислотами:
CH ^{COO- Na+ + H2O}

R CH COOH NH₂

NH₂

CH ^{COOH Cl-} N⁺ H₃

Благодаря своей амфотерности аминокислоты в живом организме играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов.

Одновременное присутствие в молекуле аминокислоты кислотной и оснòвной группы обуславливает их внутримолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию внутренней соли или биполярного иона (цвиттер-иона).

^H₃^N+ CH

R R

COO^-

биполярный ион

Ионное строение α-аминокислот подтверждено спектроскопическими исследованиями и особенностями их физических свойств.

В водном растворе α-аминокислота существует в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы. Положение равновесия зависит от рН среды.

^{N+ H}₃ CH R
- H⁺

COOH ^{N+ H}₃ CH ^COO-

+ H⁺

R
+ OH^-
- OH^-
NH₂ CH ^COO- R

катионная форма (кислая среда)

анионная форма (щелочная среда)

Положение равновесия различных форм α-аминокислоты при определенных значениях рН зависит от строения радикала R, особенно от наличия в нем ионогеных групп. Но для всех α-аминокислот в сильнокислой среде (рН 1 – 2) преобладает катионная форма, в сильнощелочной среде (рН 13 – 14) - анионная форма.

При определенных значениях рН суммарный заряд молекулы равен нулю, биполярный ион не перемещается во внешнем электрическом поле (не участвует в электрофорезе), т.е. молекула находится в изоэлектрическом состоянии. Такое значение рН называется изоэлектрическойточкой(ИЭТ, рI). Более точное определение ИЭТ – значение рН, при котором аминокислота находится в основном в состоянии биполярного иона, а концентрации катионной и анионной форм равны и минимальны.

Для нейтральных α-аминокислот значение рI не равно 7, а находится в интервале 5,5 – 6,3, что связано с большей способностью к диссоциации кислотной группы.

Для кислых α-аминокислот рI много ниже 7. Например для аспарагиновой кислоты рI = 2,77, для глутаминовой кислоты рI = 3,22.

Для оснòвных α-аминокислот рI > 7, например для лизина рI = 9,74.

Диссоциация молекул аспарагиновой кислоты в водном растворе дает кислую среду (рН < 7):

HOOC CH₂

CH COOH ^N..^H2

HOH

^-OOC CH₂

CH ^{COO- + H+} N⁺ H₃

HOH
HOOC CH₂

CH ^COO- N⁺ H₃

кислая среда (рН<7) рН = 2,77
Но молекула не находится в изоэлектрическом состоянии (суммарный заряд не равен нулю). Поэтому к водному кислому раствору необходимо добавить некоторое количество кислоты для перехода в состояние биполярного иона, что и происходит при рН = 2,77. Избыток добавленной кислоты переводит биполярный ион в катионную форму.

Диссоциация основной α-аминокислоты – лизина, в водном растворе обуславливает щелочную среду:

..

(CH )
CH COOH

+ HOH
^{H N+} (CH )
CH ^{COO- + OH-}

H₂N

2 4
N_..H₂

³ 2 4


N⁺ H₃

щелочная среда

В данном случае для перехода в изоэлектрическое состояние молекулы аминокислоты (биполярного иона) к водному раствору с щелочной средой необходимо добавить некоторое количество щелочи до рН = 9,74.

Наряду с рассмотренными кислотно-основными свойствами для аминокислот характерны также реакции, протекающие только по карбоксильной группе (например, образование эфиров) и только по аминогруппе (образование солей с минеральными кислотами, взаимодействие с азотистой кислотой и др.).

Реакции, характерные для α-аминокислот, т.е. декарбоксилирование, дезаминирование, с нингидрином и превращения аминокислот при нагревании, ^{зависящие от положения NH}2^{-группы (α, β, γ и δ) и дающие различные продукты.}

Для аминокислот возможны реакции конденсации, которые происходят при получении пептидов и белков как в процессе жизнедеятельности, так и синтетическим путем.