Биохим_15. Учебное пособие Хабаровск 2015 методические указания составили поступаев валерий Васильевич, д м. н., профессор

• Название: Учебное пособие Хабаровск 2015 методические указания составили поступаев валерий Васильевич, д м. н., профессор
• Дата: 23.03.2022
• Размер: 2.47 Mb.
• Имя файла: Биохим_15.doc
• Тип: Учебное пособие; #410084
• страница: 12 из 52

Тестовые задания

1. Причиной быстрого снижения активности фермента при температуре 50-60^о является

гидролиз; денатурация; образование недиссоциирующего фермент-субстратного комплекса; ингибирование фермента избытком субстрата; образование ингибиторов.

2. При увеличении рН желудочного сока до 5 активность пепсина …

3. Величина константы Михаэлиса характеризует

максимальную скорость реакции; минимальную скорость реакции; зависимость от рН; сродство фермента и субстрата; скорость диссоциации фермент-субстратного комплекса.

4. Сродство фермента гексокиназы, катализирующего реакцию фосфорилирования гексоз, выше к субстрату

сорбитол (Км=2,0х10-6моль/л); фруктоза (Км=1,5х10-6моль/л); галактоза (Км=1,0х10-6моль/л); манноза (Км=0,6х10-6моль/л); глюкоза (Км=0,15х10-6моль/л).

5. Скорость реакции пропорциональна количеству фермента в условиях

оптимальной температуры; оптимума рН; избытка субстрата;

присутствия активатора; присутствия ингибитора.

6. Активирование пепсиногена под действием соляной кислоты происходит за счет

гидролитического отщепления пептида; образования дисульфидных мостиков; присоединения ионов хлора; присоединения простетической группы; фосфорилирования.

7. В инкубационную смесь, содержащую фосфатный буфер, янтарную кислоту, ФАД и сукцинатдегидрогеназу, добавлена малоновая кислота. Скорость реакции при этом ……………

8. При отравлении синильной кислотой (цианидами) тормозится активность фермента

холинэстеразы; липазы; трипсина;

цитохромоксидазы; амилазы.

9. В смесь, содержащую субстрат, фермент и ингибитор внесли дополнительное количество субстрата. Скорость реакции при этом увеличилась. Определите тип ингибирования.

10. Большинство биохимических процессов в организме протекает в несколько стадий, каждая из которых катализируется определенным ферментом:

_{Е1 Е2 Е3 Е4 Е5}

А  Б  В  Г  Д  Р

Определите, какой фермент с наибольшей вероятностью будет тормозиться продуктом реакции по аллостерическому типу.

1) Е1;

2) Е2;

3) Е3;

4) Е4;

5) Е5.

Занятие 7. Коллоквиум «Применение ферментов в медицине»

Мотивация: Знание строения и свойств ферментов способствует пониманию механизма их действия, пониманию значения определения активности ферментов для диагностики различных заболеваний и применению ферментных препаратов в медицине.

Цель занятия: Изучить методы разделения и очистки ферментов. Классификацию ферментов. Различия ферментного состава органов и тканей, органоспецифичные ферменты. Значение определения активности ферментов для диагностики заболеваний. Наследственные энзимопатии. Вопросы энзимотерапии: применение ферментов, их активаторов и ингибиторов. Иммобилизованные ферменты.

Студент должен:

Знать	Уметь
Методы выделения и очистки ферментов. Строение изоферментов. Механизм гиперферментемии.	Составить схему выделения фермента из биологического объекта и определения его активности.
Ферментный и изофермент-ный спектр печени, миокарда, скелетных мышц. Органо-специфические ферменты. Применение ферментов, их активаторов и ингибиторов с лечебной целью. Причины энзимопатий.	Определить пораженный ор- ган по ферментному спектру. Обосновать применение ферментных препаратов.

Вопросы, изученные ранее и необходимые для данного занятия:

	Вопросы	Где изучались
1.	Химическая природа ферментов, механизм их действия.	Кафедра биохимии (предыдущие темы)
2.	Свойства ферментов.	Кафедра биохимии (предыдущие темы)

Содержание обучения.