Справочник повара 2009. Учебное пособие для учащихся профтехучилищ, курсовой подготовки по специальности 260501 Технология продуктов общественного питания
 Скачать 4.61 Mb.
|
Засолка мяса. Говяжье мясо разрубают на куски весом 1,5 - 2 кг, натирают солью (на 1 кг говядины 120 г соли, 5 г селитры и 10 г сахара), плотно укладывают в кадки и выдерживают в течение 6–8 дней в холодном помещении. Затем заливают отваром.Для приготовления отвара в кипящую воду (на 1 кг мяса берут 1 л воды), кладут гвоздики, корицы и черного перца по 0,2 г, лаврового листа 0,1 г, дают прокипеть, а затем охлаждают. Этим отваром заливают подготовленную солонину так, чтобы она полностью была покрыта рассолом (соль размешивают). Через 8…10 дней солонина готова к употреблению. Хранить солонину следует в рассоле в охлаждаемом помещении. Солонина, приготовленная таким способом, может быть использована как холодная закуска, а также для щей, борщей, рассольников и вторых отварных блюд. Таким же способом и по такой же рецептуре можно засолить говяжьи языки. При засолке мелких языков сроки засола сокращаются. Приготовление ветчины. Для приготовления ветчины окорока и лопатки тщательно зачистить от излишков костей, жира и бахромок мяса. Подготовленные мясопродукты натереть с внутренней и наружной сторон солью, смешанной с химически чистой натриевой селитрой и сахаром, из расчета на 1 кг свинины 100 г соли, 5 г селитры и 10 г сахара, положить в кадку кожей вниз и оставить в холодном помещении в течение 10 - 12 дней. Затем залить отваром.Для приготовления отвара в кипящую воду (1 л воды на 1 кг свинины) надо положить по 0,3 г гвоздики и корицы, по 0,2 г душистого перца и лаврового листа и вскипятить. Отвар остудить и залить им подготовленную свинину, так, чтобы она полностью была покрыта рассолом. Соль тщательно размешивают. Свинину оставляют в рассоле на 15 - 20 дней (в зависимости от величины окороков), после чего подвешивают в хорошо проветриваемом сухом холодном помещении. Готовые окорока варят при легком кипении 4,5 - 5 ч либо запекают в духовом шкафу или печи. Перед запеканием ветчину надо обмазать густым тестом, приготовленным из ржаной муки и воды. Маринование основано на добавлении к мясу, рыбе, плодам и овощам готовой уксусной кислоты, которая также подавляет развитие гнилостных микробов. Варка с сахаром применяется почти исключительно для консервирования ягод и фруктов. При соотношении их и сахара 1:1 получается варенье, содержащее 60 - 65% сахара. При такой концентрации его микроорганизмы не могут развиваться, поэтому варенье может храниться длительное время без порчи. Сушка, копчение, вяление, консервирование с помощью кислот, солей и сахара, использование регулируемых газов среды (углекислый газ), консервирование с использованием антисептиков (сернистый газ, бензойнокислый натрий) – наиболее распространенные способы консервирования пищевых продуктов. При высушивании создаются неблагоприятные условия для развития микроорганизмов и действия ферментов. При значительном удалении влаги (влажность сухого мяса и молока 3 - 5%) продукты становятся гигроскопичными и могут легко поглощать влагу из воздуха, поэтому их лучше хранить в герметичной таре. Сушеные плоды и ягоды хорошо сохраняются при более высокой влажности. Копчение и вяление.Коптят продукты в специальных камерах в потоке коптильного дыма, который поступает либо из топки, либо из специального генератора. Использование генераторов дает лучший эффект, так как позволяет регулировать количество дыма, его состав и скорость движения. При копчении используют опилки, стружки и поленья. Лучше всего применять стружки и крупные опилки. Крупные опилки и стружки должны быть сухими. Дым, полученный из сухих стружек и опилок, обладает самыми оптимальными характеристиками с точки зрения процесса копчения. Оптимальная температура сжигания древесного сырья – 220 - 300 оС. При понижении температуры увеличивается выделение сажи, которая оседает на колбасах, окраска становится более темной, аромат и вкус ухудшаются. При повышении температуры ускоряются процессы окисления, вследствие чего образуются канцерогенные вещества. Наилучшим сырьем в данном случае является древесина, плоды и ягоды можжевельника, которые придают изделиям очень пряный, острый специфический аромат. Широко используются также стружки и опилки лиственных пород, например, дуба, березы, клена, ясеня, бука, ореха, ольхи и др. Березу используют без коры, поскольку в обратном случае на поверхности колбас образуется сажа. Немного реже используют древесину абрикосовых и персиковых деревьев, каштан, тополь, иву. Что касается вкуса и аромата, то, как уже указывалось, равных в этом отношении можжевельнику растений просто не существует. Неплохие вкус и аромат дает древесина дуба, бука, кедра, ореха, красного дерева, вишни. Менее выраженный аромат придает ясень, вяз, береза, тополь, а также некоторые другие растения. Слива и ольха дают очень тонкий и слабый вкус и аромат, то же можно сказать и о персиковом и абрикосовом дереве, хотя у последних аромат очень приятный. Очень специфические вкусовые качества придает копчение с использованием вереска или розмарина. Добавление к древесине лавра, тимьяна, шалфея или майорана придает колбасам немного парфюмерный привкус. Дым от сжигания деревьев хвойных пород придает колбасам резкий вкус и запах, напоминающий скипидар. § 2. Изменение основных пищевых веществ при кулинарной обработке пищевых продуктов Изменения белков. В процессе механической и тепловой обработки пищевых продуктов изменяется нативная структура белка. Под воздействием физических, химических, биологических факторов, ферментативной обработки, нагревания, высокого давления, ультрафиолетового и ионизирующего излучения происходит денатурация белковой молекулы. Существуют и другие изменения нативного белка: - гидратация - присоединение диполей воды к молекуле белка (например, производство мясного фарша, омлетов); - дегидратация - отщепление молекул воды от молекулы белка (сублимационная сушка пищевых продуктов); - деструкция - продолжительное воздействие температуры на белковую молекулу, приводящее к разрушению макромолекулы до ее составных компонентов: сероводорода, аммиака, углекислого газа, фосфористого газа, др. При этом процессе образуется вкус и аромат готовой продукции. Изменения белков наблюдаются при первичной обработке сырья, производстве полуфабрикатов, а также при тепловой кулинарной обработке продуктов. Эти изменения, как правило, оказывают решающее влияние на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества полуфабрикатов и готовой продукции. Глубина физико-химических и биохимических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами. Наиболее значительные изменения белков связаны с их гидратацией, дегидратацией, денатурацией и деструкцией. Эти процессы рассмотрим более подробно. Гидратация белков. Молекулы нативного белка имеют на своей поверхности так называемые полярные группы. Молекулы воды также обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей, имеющих на концах заряды, равные по значению, но противоположные по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных. Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называют ионной адсорбцией. Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции. Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. Сдвиг рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к усилению диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и усилению гидратации белка. На определенных этапах технологического процесса эти свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности. Адсорбционная вода удерживается белками за счет образования между их молекулами и водой водородных связей (между атомом водорода одной молекулы и атомом кислорода другой). Водородные связи относятся к разряду слабых, однако это их свойство компенсируется значительным количеством связей: каждая молекула воды способна образовывать четыре водородные связи, которые распределяются между полярными группами белка и соседними молекулами воды. В результате этого адсорбционная вода в белке оказывается довольно прочно связанной: она не отделяется от белков самопроизвольно и не может служить растворителем для других веществ. В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы ввиду наличия избыточного количества воды. Такие белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр. В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков (в известных пределах). Дополнительная гидратация белков в концентрированных растворах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока. При последующей тепловой обработке в результате денатурации белков и структурообразования получается студень, удерживающий всю содержащуюся в белковом растворе влагу. Эффективность дополнительной гидратации в данном случае состоит в улучшении реологических показателей студня: снижении его механической прочности, повышении упругости. Все вместе взятое создает ощущение нежности и сочности готового продукта. Молекулы белка в студне с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного белка количество воды. Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия молекул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка необходима для образования студня. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студня, участвует в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студни обладают способностью сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Отсюда становится понятным, почему белковые студни большинства продуктов более обводнены по сравнению с концентрированными растворами. Например, в миофибриллах мышечных волокон теплокровных животных содержится 15—20% белков, в саркоплазме — 25—30%. Гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов, когда к измельченным животным или растительным продуктам добавляют воду, поваренную соль и другие вещества. Так, при перемешивании измельченных компонентов процесс гидратации белков состоит из накладывающихся друг на друга двух процессов: растворения белков и набухания их с образованием студней. При этом повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в виде изделий (полуфабрикатов), предназначенных для тепловой обработки. Дополнительная гидратация белков имеет место тогда, когда к измельченному на мясорубке мясу добавляют воду. В рубленые бифштексы и фрикадели добавляют 10% воды к массе мяса, в фарш для пельменей— 20 %. Сухие белки муки, круп, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Классическим примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. Реологические свойства теста, приготовляемого на основе муки и воды, в значительной мере зависят от соотношения этих компонентов. Изменяя это соотношение, регулируют степень гидратации белков муки и связанные с этим процессом такие свойства теста, как эластичность, вязкость и др. От степени гидратации белков в значительной мере зависит такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность, и связанные с ней другие критерии органолептической оценки. При оценке роли гидратационных процессов необходимо иметь в виду, что в пищевых продуктах наряду с адсорбционной водой, прочно связанной белками, содержится большее или меньшее количество осмотически и капиллярно-связанной воды, которая также оказывает влияние на качество продукции. Дегидратация белков. Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних воздействий. Различают обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправленного технологического процесса - сублимационной сушки продуктов, и необратимую дегидратацию при денатурации белков. Сублимационная сушка полуфабрикатов, блюд и кулинарных изделий является эффективным способом их консервирования путем обезвоживания. При сублимационной сушке большая часть воды удаляется из находящегося в замороженном состоянии продукта. При значительном разрежении окружающего воздуха кристаллическая решетка льда разрушается и вода испаряется из продукта через капилляры, минуя жидкую фазу (отсюда сублимационную сушку часто называют молекулярной). В процессе сублимационной сушки из продукта удаляется капиллярно-связанная вода, осмотически связанная и большая часть воды, адсорбционно-связанной белками. Высушенный продукт сохраняет свой естественный внешний вид, структуру и пищевую ценность. Механическая прочность высушенного продукта вполне достаточна для его хранения и транспортирования. Перед тепловой обработкой или употреблением в пищу сублимированные продукты регидратируют (обычно погружением в воду). Вода, адсорбционно-связанная белками, при сублимационной сушке удаляется из продукта не полностью, так как мономолекулярный слой ее, имеющийся на поверхности белковых молекул, очень прочно связан с белком. Рентгеноструктурными исследованиями установлено, что каждая полярная группа белка прочно удерживает определенное количество молекул воды. Эта вода, получившая название гидратной, может быть удалена только при нагревании продукта до 100°С и выше, что приводит к денатурации белка. Количество гидратной воды может достигать 5 % массы сухого белка. Необратимая дегидратация белков может происходить при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании мяса и мясопродуктов, рыбы и нерыбных продуктов моря, а также при тепловой обработке продуктов. При быстром размораживании мяса дегидратация белков является результатом неполного восстановления белковых систем, нарушенных в период замораживания. Дегидратация белков рыбы связана с денатурацией их при замораживании и последующем хранении. При размораживании этих продуктов некоторая часть воды выделяется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества — экстрактивные, минеральные, витамины и др. Необратимая дегидратация белков с выделением воды в окружающую среду имеет место также при тепловой обработке мясопродуктов, рыбы и нерыбных продуктов моря. В окружающую среду переходит около половины содержащихся в продукте воды и растворимых веществ. При выпечке изделий из теста имеет место денатурация и дегидратация белков клейковины. Однако вода в этом случае не выделяется в окружающую среду, а поглощается клейстеризующимся крахмалом муки. Таким образом, дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, а в ряде случаев и органолептических показателей. Поэтому изучение механизма необратимой дегидратации белков является важным условием для снижения отрицательного влияния этого процесса при производстве полуфабрикатов, блюд и кулинарных изделий. Денатурация белков. Денатурация - это нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних воздействий. К числу таких внешних воздействий можно отнести нагревание (тепловая денатурация); встряхивание, взбивание и другие резкие механические воздействия (поверхностная денатурация); высокую концентрацию водородных или гидроксильных ионов (кислотная или щелочная денатурация); интенсивную дегидратацию при сушке и замораживании продуктов и др. Для технологических процессов производства продукции общественного питания наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые слабые поперечные связи между полипептидными цепями (например, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого происходит изменение конформации полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (ковалентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями фибриллярная структура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу. В молекулярной перестройке белков при денатурации активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируются даже при длительном нагревании до 100° С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению, набуханию); улучшением атакуемости протеолитическими ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул. Потеря белками биологической активности в результате их тепловой денатурации приводит к инактивации ферментов, содержащихся в растительных и животных клетках, а также к отмиранию микроорганизмов, попадающих в продукты в процессе их производства, транспортирования и хранения. В целом этот процесс оценивается положительно, так как готовую продукцию при отсутствии ее повторной обсемененности микроорганизмами можно хранить сравнительно продолжительное время (в охлажденном или замороженном виде). В результате потери белками видовой специфичности пищевая ценность продукта не снижается. В ряде случаев это свойство белков используется для контроля технологического процесса. Например, по изменению окраски хромопротеида мяса - миоглобина с красной на светло-коричневую судят о кулинарной готовности большинства мясных блюд. Потеря белками способности к гидратации объясняется тем, что при изменении конформации полипептидных цепей на поверхности молекул белка появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей. Улучшение гидролиза денатурированного белка протеолитическими ферментами, повышение его чувствительности к многим химическим реактивам объясняется тем, что в нативном белке пептидные группы и многие функциональные (реакционноспособные) группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий. При денатурации указанные группы оказываются на поверхности белковой молекулы. Агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи как прочные, например дисульфидные, так и многочисленные слабые. Следствием агрегирования белковых молекул является образование частиц более крупных размеров. Дальнейшее агрегирование частиц белка приводит к разным последствиям в зависимости от концентрации белка в растворе. В малоконцентрированных растворах происходит образование хлопьев белка, выпадающих в осадок или всплывающих на поверхность жидкости (часто с образованием пены). Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1%. При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков имеет место при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе. Оптимальная концентрация белков, при которой белковые растворы в условиях нагревания образуют сплошной студень, неизвестна. Принимая во внимание, что способность к студнеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул, надо полагать, что для разных белков указанные пределы концентраций различны. Белки в состоянии более или менее обводненных студней при тепловой денатурации уплотняются, т. е. происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Студень, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньший объем, массу, пластичность, а также повышенную механическую прочность и большую упругость по сравнению с исходным студнем нативных белков. Эти изменения также являются следствием агрегирования молекул денатурированных белков. Реологические характеристики таких уплотненных студней зависят от температуры, рН среды и продолжительности нагревания. Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, имеет место при тепловой обработке мяса, рыбы, варке круп, бобовых, макаронных изделий, выпечке изделий из теста. Каждый белок имеет присущую ему температуру денатурации. В пищевых продуктах и полуфабрикатах обычно отмечают низший температурный уровень, при котором начинаются видимые денатурационные изменения наиболее лабильных белков. Например, для белков рыбы эта температура составляет около 30° С, яичного белка - 55° С. При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, имеющий изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 °С, в нейтральной (рН 7,0) при 80 °С. Реакция среды оказывает влияние и на степень дегидратации белков в студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное изменение реакции среды широко используется в технологии для улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жареньем добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным. В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в результате чего готовый продукт получается более нежным. Температура денатурации белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке возникает необходимость повысить температуру смеси (например, в целях пастеризации), не допуская денатурации белков. Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора, что наблюдается, например, у казеина молока. Пищевые продукты, доведенные тепловой обработкой до готовности, могут содержать большее или меньшее количество нативных, не денатурированных белков, в том числе некоторых ферментов. Деструкция белков. При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются только денатурацией. Доведение продукта до полной готовности вызывает необходимость нагревать денатурированные белки при температурах, близких к 100 °С, более или менее продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин. Деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины оказывает положительное влияние на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.). В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитических ферментов является целенаправленным приемом, способствующим интенсификации технологического процесса, улучшению качества готовой продукции, получению новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, для ослабления клейковины теста, для получения белковых гидролизатов. |