Главная страница
Навигация по странице:

  • Образование пептидной связи

  • 1. Копланарность

  • 2.Транс-положение заместителей

  • 3. Две равнозначные формы

  • 4. Способность к образованию водородных связей.

  • 5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

  • Возможные пути превращений аминокислот

  • Вторичный активный транспорт аминокислот через мембраны

  • Транспорт аминокислот при участии глутатиона

  • Зачем врачу нужна биологическая химия


    Скачать 6.47 Mb.
    НазваниеЗачем врачу нужна биологическая химия
    АнкорLektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
    Дата21.12.2017
    Размер6.47 Mb.
    Формат файлаdocx
    Имя файлаLektsii_po_Biokhimii_Timin_Oleg_Alexeevich.docx
    ТипДокументы
    #12377
    страница4 из 139
    1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   139

    Аминокислоты соединяются пептидной связью


    Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

    Пептидная связь –это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

    образование пептидной связи
    Образование пептидной связи

    При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс "-ил", только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным.

    Например, аланил-серил-триптофан или γ-глутаминил-цистеинил-глицин (по-другому называемый глутатион).

    К свойствам пептидной связи относятся:

    1. Копланарность

    копланарность связи

    Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы "Н" и "О" расположены по разные стороны от пептидной связи.
    2.Транс-положение заместителей

    трансположение

    Радикалы аминокислот по отношению к оси C-N связи находятся по "разные" стороны, в транс-положении.
    3. Две равнозначные формы

    кето-енольная форма

    Пептидная связь имеет кетоформу и енольную форму.
    4. Способность к образованию водородных связей.

    образование водородных связей

    Атомы углерода и азота, входящие в пептидную связь обладают способностью образовывать две водородные связи с другими пептидными группами.
    5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи.

    длина пептидной связи

    Длина пептидной связи меньше, чем одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено. Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).

    Направления метаболизма аминокислот


    Существуют три источника аминокислот в клетке – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.

    Путь дальнейшего превращения аминокислот зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

    судьба аминокислот
    Возможные пути превращений аминокислот

    Реакции превращения аминокислот в клетке условно разделяют на три части, в зависимости от реагирующей группы:

                    • по боковой цепи (радикалу) (перейти),
                    • по карбоксильной группе (перейти),
                    • с участием аминогруппы (перейти).

    Аминокислоты надо переносить через мембраны


    Перенос аминокислот через мембраны клеток, как при всасывании из полости кишечника в энтероциты, так и при переходе из крови в клетки различных тканей, осуществляется при помощи двух механизмов:вторичный активный транспорт и глутатионоваятранспортная система.

    Транспорт аминокислот через мембраны

    Вторичный активный транспорт


    Вторичный активный транспорт – это перенос веществ, в данном случае аминокислот, с использованием градиента концентрации натрия между внутренней и наружной сторонами клеточной мембраны. 

    Вторичный активный транспорт основан на использовании низкой концентрации ионов натрия внутри клеток, создаваемой мембранным ферментом Na+,K+-АТФазой. Специфический белок-транспортер связывает на апикальной поверхности энтероцитов аминокислоту и ион натрия. Важно то, что в отсутствие натрия аминокислота не в состоянии  связаться с белком-переносчиком.

    Затем, изменив свое положение в мембране, белок отдает ион натрия в цитозоль по градиенту концентрации. Сразу после этого аминокислота теряет связь с белком и остается в цитоплазме. 

    транспорт аминокислот
    Вторичный активный транспорт аминокислот через мембраны

    В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:

    • для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,

    • для малых нейтральных – аланина, серина, треонина,

    • для основных аминокислот – аргинина и лизина,

    • для кислых аминокислот – аспартата и глутамата,

    • для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

    Глутатионовая система транспорта


    Второй способ переноса аминокислот внутрь клетки происходит в комплексе с глутатионом при помощи фермента γ-глутамилтрансферазы.

    .

    транспорт аминокислот
    Транспорт аминокислот при участии глутатиона

    Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) по этой схеме является трипептид глутатион(γ-глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с аминокислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы. γ-Глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.
    1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   139


    написать администратору сайта