Основы физической химии_Ерёмин. Первый закон термодинамики. 28
 Скачать 4.51 Mb.
|
∆E = E некат – ката предэкспонен- Рис. 23.1 Продукты реакции ∆ лк H AB* A+B AK 1 2 ∆ε некат. E кат. E ∆ реакции H (AB*)K Координата реакции Энергетические профили гомогенной реакции сплошная кривая соответствует реакции без катализатора, пунктирная – каталитической реакции. Тепловой эффект каталитической реакции – такой же, как ив отсутствие катализатора Глава. Химическая кинетика 328 циальный множитель в уравнении Аррениуса (20.2) при добавлении катализатора изменяется несильно, то отношение констант скорости катализируемой и некатализируемой реакций будет примерно равно кат некат Например, при ∆E 40 кДж⋅моль –1 и T = 300 К, скорость реакции увеличится враз. Так как изменение термодинамических функций в химических реакциях определяется только состоянием реагентов и продуктов и не зависит от промежуточных стадий (закон Гесса), то катализатор не может повлиять ни на тепловой эффект реакции, ни на энергию Гиббса, ни на константу равновесия (в случае обратимой реакции. В последнем случае катализатор изменяет лишь время достижения равновесного состояния, ноне его термодинамические характеристики. Гомогенный катализ Простейшая схема гомогенного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса катализатора (K) с одним из реагирующих веществ и превращение этого комплекса в продукты реакции с высвобождением катализатора (рис. 23.1): k -1 A + K k 1 AK , AK + B C + D + K . Применение квазистационарного приближения к этой схеме (при условии k 2 >> k 1 ) позволяет выразить скорость образования продуктов через концентрации реагентов и катализатора 1 2 1 2 [A][B] [C] [K] [B] k Это уравнение лежит в основе кинетики гомогенно-каталитических реакций. Из него видно, что скорость реакции прямо пропорциональна концентрации катализатора, что хорошо согласуется с опытными данными для многих реакций. Предельные формы этого уравнения обсуждаются в задаче 23-2. Многие гомогенные реакции катализируются кислотами или основаниями. Реакции, катализируемые ионами H + (H 3 O + ) или OH – , относят к специфическому кислотному или основному катализу. Простейшие механизмы этих реакций включают обратимое взаимодействие субстрата) с каталитической частицей и превращение образующегося комплекса в продукт (P): (23.1) (23.2) Глава. Химическая кинетика 329 S + H 3 O + k 1 k -1 k 2 SH + + H 2 O P + H 3 O + , специфический кислотный катализ SH + OH - k 1 k -1 k 2 S - + H 2 O P + OH - специфический основной катализ Специфический кислотный катализ характерен для реакций дегидратации спиртов и кето-енольной таутомеризации, а специфический основной катализ – для альдольной конденсации. Гидролиз сложных эфиров ускоряется как в кислой, таки в щелочной среде. Кинетику подобных реакций рассмотрим на примере специфического кислотного катализа (см. также пример 23-1). Скорость каталитической реакции пропорциональна концентрации протонированной формы субстрата 2 [SH ] r В квазиравновесном приближении эту концентрацию можно выразить через константу основности субстрата 2 2 3 3 H O H O SH SH S S H O H O [SH ] [S] b a a a K a a a + + + + + γ = = γ , 3 2 H O S 0 H O SH [SH ] [S] [S] b b a K K h a + + + γ = = γ , где γ – коэффициенты активности, a – активности, 3 2 H O S 0 H O SH a h a + + γ = γ – кислотность среды, определяемая с помощью индикатора с известным значением K b . Чем больше значение h 0 , тем сильнее протонирован субстрат. В разбавленном водном растворе все коэффициенты активности и активность воды равны 1, поэтому кислотность совпадает с концентрацией ионов гидроксония h 0 = [H 3 O + ]. Логарифм кислотности, взятый с обратным знаком, называют функцией кислотности Гаммета: H 0 = Эту величину используют для характеристики кислотности среды в концентрированных водных растворах, где активности значительно отличаются от концентраций. В разбавленных водных растворах функция кислотности совпадает с водородным показателем H 0 = pH. 1 Константа K b соответствует равновесию S + H 3 O + SH + + H 2 O. (23.3) (23.4) (23.5) (23.6) (23.7) Глава. Химическая кинетика 330 Текущая концентрация субстрата связана сего начальной концентрацией уравнением материального баланса [S] 0 = [S] + [SH + ]. Учитывая это соотношение, а также уравнения (23.3) и (23.5), выражаем скорость каталитической реакции через начальную концентрацию субстрата 0 [S] r k = , где эффективная константа скорости k зависит от кислотности среды h 0 : 2 0 0 1 b b k K h k K Измеряя константу скорости в растворах с разной кислотностью, можно определить значения k 2 и Общий кислотный или основной катализ осуществляется кислотами (HA) или основаниями (B) Бренстеда: S + HA k 1 k -1 k 2 SH + + A - P + HA - общий кислотный катализ , SH + B k 1 k -1 k 2 S - + BH + P + B - общий основной катализ . В этом случае каталитический эффект зависит от природы кислоты или основания, служащих катализаторами. Эта зависимость определяется, главным образом, силой кислоты или основания. Для реакций общего кислотного или основного катализа с одними тем же субстратом известны корреляционные соотношения Бренстеда между константами скорости каталитических реакций и константами кислотности ( K a ) или основности ( K b ) катализатора HA const a k K α = ⋅ , B const b k K β = ⋅ , где α и β – эмпирические параметры, не превышающие 1 и постоянные для данной реакции. При кинетическом анализе общего кислотного катализа наряду с каталитическим действием кислоты HA необходимо учитывать влияние ионов H 3 O + и самой воды, поэтому кинетические уравнения имеют вид ( ) 2 3 HA 3 H O 2 H O [HA] [H O ] [H O] При постоянных pH и концентрации катализатора это уравнение описывает реакцию первого порядка. Аналогичное уравнение для общего основного катализа выглядит следующим образом ( ) 2 B H O 2 OH [B] [OH ] [H O] [SH] r k k k − − = + + ⋅ (23.8) (23.9) (23.10) а) б) Глава. Химическая кинетика Из соотношений (23.6) и (23.9) для специфического кислотного катализа следует, что константа скорости зависит от коэффициентов активности, которые, в свою очередь, определяются ионной силой раствора. Поэтому изменение ионной силы раствора может повлиять на скорость каталитической реакции. Это влияние называют первичным солевым эффектом. Зависимость скорости реакции от ионной силы можно анализировать в рамках теории Дебая–Хюккеля (см. § 11). Из соотношений (23.11) для общего кислотно-основного катализа видно, что скорость реакции зависит от концентрации кислоты или основания. Добавление к раствору одноименных ионов A – или BH + приведет к смещению кислотно-основного равновесия и увеличению этих концентраций, поскольку H A HA [H ] [HA] [A ] a K + − + − γ γ ⎛ ⎞ = ⋅ ⎜ ⎟ γ ⎝ ⎠ , что повлияет на константу скорости. Это явление называют вторичным солевым эффектом. Ферментативный катализ Катализаторы биологических процессов, протекающих в живых организмах, представляют собой белковые молекулы, которые называют ферментами, или энзимами. Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (E) с реагирующим веществом (субстратом, S) и превращение этого комплекса в продукт реакции (P): E + S k 1 k -1 k 2 ES E + P Применение квазиравновесного приближения к этой схеме (при условии) с учетом уравнения материального баланса [E] = = [E] 0 – [ES] (индекс «0» обозначает начальную концентрацию) позволяет выразить скорость образования продукта через начальную концентрацию фермента и текущую концентрацию субстрата 2 0 S [E] [S] [P] [S] k d r dt K = = + , где K S = k –1 / k 1 = [E] ⋅[S] / [ES] – субстратная константа. 1 Первичный солевой эффект характерен не только для каталитических реакций, но и для любых реакций с участием ионов в растворе. (23.12) а) Глава. Химическая кинетика 332 При увеличении концентрации субстрата скорость реакции стремится к предельному значению r max = k 2 ⋅[E] 0 . Скорость реакции связана с максимальной скоростью соотношением Обычно в эксперименте измеряют зависимость начальной скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата r 0 = f([S] 0 ). Проведение таких измерений для ряда начальных концентраций позволяет определить параметры уравнения (б) – K S и Чаще всего для анализа кинетических схем ферментативного катализа используют метод стационарных концентраций ( k 2 >> k 1 ). Применение этого метода к простейшей схеме катализа дает уравнение Миха- элиса–Ментен: max M [S] [P] [S] r d r dt K = = + , где r max = k 2 ⋅[E] 0 – максимальная скорость реакции (при бесконечно большой концентрации субстрата, 2 1 M 1 k k K k − + = – константа Михаэлиса. Эта константа равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости. Константа Михаэлиса характеризует специфичность фермента по отношению к субстрату чем меньше константа, тем больше специфичность. Типичные значения от 10 –6 до 10 –2 моль ⋅л –1 (табл. 23.1). Константу скорости k 2 , которая характеризует активность фермента, иногда называют числом оборотов фермента. Она равна числу молекул субстрата, которые превращаются на активном центре фермента в единицу времени, и может изменяться в пределах от 0.5 до 10 6 с (табл. 23.2). Константы Михаэлиса некоторых ферментов Фермент Субстрат Константа Михаэлиса K M , мкмоль ⋅л –1 Химотрипсин Ацетил-L-триптофанамид 5 000 Лизоцим Гекса-N-ацетилглюкозамин 6 β-Галактозидаза Лактоза 4 000 Карбоангидраза СО 8 000 Пенициллиназа Бензилпенициллин 50 Пируват 400 HCO 3 – 1 000 Пируваткарбоксилаза АТФ 60 Аргинин 3 тРНК 0.4 Аргинин-тРНК-синтетаза АТФ 300 б) (23.14) (23.15) Таблица 23.1 Глава. Химическая кинетика Число оборотов некоторых ферментов Фермент Число оборотов k 2 , с –1 Карбоангидраза 600 000 3-Кетостероидизомераза 280 000 Ацетилхолинэстераза 25 000 Амилаза 18 000 Пенициллиназа 2 000 Лактатдегидрогеназа 1 000 Химотрипсин 100 ДНК полимераза I 15 Триптофансинтетаза 2 Лизоцим 0,5 Уравнение (23.14) можно записать в других координатах, более удобных для обработки экспериментальных данных M max max 1 координаты Лайнуивера–Берка) или max M [S] r r координаты Иди–Хофсти, см. пример 23-2). Для определения параметров K M и r max по уравнениям (аи б) проводят серию измерений начальной скорости реакции от начальной концентрации субстрата и представляют экспериментальные данные в координатах 1/ r 0 – 1/[S] 0 или r 0 – Иногда течение ферментативной реакции осложняется присутствием ингибиторов – веществ, способных образовывать комплексы сфер- ментом или фермент-субстратным комплексом. Различают конкурентное, неконкурентное и смешанное ингибирование. При конкурентном механизме ингибитор (I) конкурирует с субстратом за активные участки фермента (рис. 23.2). Как только ингибитор занимает активный центр фермента, субстрат уже не может связаться с последним. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет вид EI , E + I E + S k 1 k -1 k 2 ES E + P , K I = [E][I] / ([EI]) . Таблица а) б) Глава. Химическая кинетика 334 Схемы конкурентного и неконкурентного ингибирования Применение квазистационарного приближения к комплексу ES и квазиравновесного приближения к комплексу EI с учетом уравнений материального баланса [E] + [ES] + [EI] = [E] 0 и [I] ≈ [I] 0 дает для скорости реакции уравнение типа (23.14): max M [S] [S] eff r r K = + , где эффективная константа Михаэлиса связана с исходной концентрацией ингибитора 0 0 2 1 M M 1 I I [I] [I] 1 1 e ff k k K K k K K − ⎛ ⎞ ⎛ ⎞ + = ⋅ + = ⋅ +Величину K I = [E] ⋅[I] / [EI], которая представляет собой константу диссоциации комплекса фермента с ингибитором, называют константой ингибирования. Таким образом, при конкурентном ингибировании увеличивается константа Михаэлиса, а максимальная скорость ферментативной реакции остается неизменной. Это объясняется тем, что при высоких концентрациях субстрата он вытесняет ингибитор из активных центров фермента. а) Рис. 23.2 б) Глава. Химическая кинетика При неконкурентном механизме ингибитор обратимо связывает как фермент, таки промежуточный комплекс фермента с субстратом. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет вид K I = [ES][I] / ([ESI]) . EI , E + I E + S k 1 k -1 k 2 ES E + P , ESI , ES + I K I = [E][I] / ([EI]) где предполагается, что константы диссоциации комплексов EI и ESI одинаковы [E] ⋅[I] / [EI] = [ES]⋅[I] / [ESI] = K I . Связывание субстрата с ферментом уже не зависит от присутствия ингибитора, однако до тех пор, пока ингибитор связан с ферментом, реакция происходить немо- жет (рис. 23.2). Применение квазистационарного приближения к комплексу ES и квазиравновесного приближения к комплексами с учетом уравнений материального баланса [E] + [ES] + [EI] + [ESI] = [E] 0 и [I] ≈ дает для скорости реакции уравнение типа (23.14): max M [S] [S] eff r r K = + , где эффективная максимальная скорость связана с начальной концентрацией ингибитора выражением 2 0 max max 0 0 I I [E] [I] [I] 1 При неконкурентном ингибировании максимальная скорость реакции уменьшается, а константа Михаэлиса остается неизменной. Смешанное ингибирование описывается более сложными кинетическими схемами. При смешанном ингибировании изменяются и константа Михаэлиса, и максимальная скорость ферментативной реакции. Гетерогенный катализ В каталитических реакциях, протекающих на поверхности твердого катализатора, можно выделить пять основных стадий 1) диффузия вещества к поверхности катализатора 2) обратимая адсорбция вещества 3) реакция на поверхности, в адсорбционном слое 4) обратимая десорбция продуктов с поверхности 5) диффузия продуктов реакции от поверхности в объем. Общая скорость каталитической реакции определяется скоростью самой медленной из этих стадий. (23.18) а) б) Глава. Химическая кинетика 336 Если не рассматривать диффузию и считать, что равновесие адсорбция десорбция устанавливается быстро, то скорость каталитической реакции определяется скоростью реакции в адсорбционном слое, где роль реагента играют свободные адсорбционные центры. Простейший механизм гетерогенного катализа описывается схемой газ) + адс. центр kадс kдес k 1 S(адс) P(адс) газ) . На энергетическом профиле реакции, протекающей на поверхности катализатора, появляются дополнительные максимумы и минимумы рис. 23.3), связанные с процессами адсорбции реагентов (1 → 4), десорбции продуктов (5 → 6) и химической реакции в адсорбционном слое (4 → 5). Кажущаяся энергия активации гетерогенной реакции E гет каж. меньше истинной энергии активации в адсорбционном слое E гет.ист. на величину теплового эффекта адсорбции реагента E гет.каж. = E гет.ист. – | ∆H адс |. одс. E ∆ дес. - H 5 4 1 3 2 6 0 гом. E ∆ одс.акт.компл - H 0 гет.кат. E 0 гет.ист. E 0 дес E ∆ - H ∆ одс. - Координата реакции Изменение энергетического профиля гомогенной реакции при гетерогенном катализе. Сплошная кривая соответствует реакции без катализатора, пунктирная – каталитической реакции. 1 – реагенты, 2 – гомогенный активированный комплекс, 3 – адсорбированный активированный комплекс, 4 – адсорбированные реагенты, 5 – адсорбированные продукты, 6 – продукты в объеме В общем случае уравнение химической реакции на поверхности можно записать следующим образом (23.20) Рис. 23.3 Глава. Химическая кинетика 337 ν 1 S 1 (адс) + … + ∆n (адс. центров) → ν 1 'P 1 (адс) + Согласно закону действующих масс для гетерогенной реакции, скорость реакции пропорциональна произведению степеней заполнения поверхности реагентами и свободными центрами 1 1 1 0 S n r k ν ∆ = θ θ , где степени заполнения θ при условии адсорбционного равновесия определяются по уравнению Ленгмюра (10.8): L,S S S L,S S L,P P 1 i i i k k k k k k K p K p K p θ = + + ∑ ∑ , 0 L,S S L,P P 1 1 k k k k k k K p K p θ = + + ∑ ∑ (K L – константы адсорбционного равновесия, p – парциальные давления. Таким образом, скорость гетерогенной каталитической реакции определяется давлениями не только реагентов, но и продуктов реакции. Применим уравнения (23.21) и (23.22) к простейшему случаю – реакции изомеризации на поверхности гетерогенного катализатора S(адс) → P(адс). В этой реакции изомеризации свободные адсорбционные центры не участвуют ( ∆n = 0), поэтому скорость реакции пропорциональна степени заполнения поверхности молекулами реагента S 1 θ = k r , а степень заполнения определяется по уравнению Ленгмюра Скорость реакции равна 1 L,S S L,S S L,P P 1 k Рассмотрим предельные случаи полученного кинетического уравнения. Если адсорбционная способность реагента и продукта мала, K L,S p S << 1, K L,P p P << 1, то степень заполнения пропорциональна парциальному давлению реагента и реакция имеет первый порядок 1 L,S S r k При этом эффективная константа скорости включает два сомножителя, каждый из которых экспоненциально зависит от температуры гет.ист. 1 1 exp E k A RT ⎛ ⎞ = − ⎜ ⎟ ⎝ ⎠ , адс. L,S const exp H K RT ∆ ⎛ ⎞ = ⋅ − ⎜ ⎟ ⎝ ⎠ (23.21) (23.22) (23.23) (23.24) (23.25) (23.26) а) б) Глава. Химическая кинетика 338 Экспериментальная энергия активации складывается из энергии активации гетерогенной реакции и энтальпии адсорбции (которая обычно имеет отрицательное значение, что подтверждает уравнение (23.20) Если же адсорбционная способность продукта мала, а реагента велика, то почти вся поверхность заполнена молекулами реагента, скорость реакции постоянна и реакция имеет нулевой порядок. Этот режим соответствует максимальной загрузке катализатора. Кинетика двухсубстратных реакций на поверхности катализатора рассмотрена в примере 23-5. ПРИМЕРЫ Пример 23-1. Опишите кинетику реакции специфического кислотного катализа в разбавленном водном растворе, используя квазиравно- весное приближение. Выразите скорость образования продукта через а) текущую, б) исходную концентрацию субстрата. Коэффициенты активности принять равными единице. Решение Скорость образования продукта пропорциональна концентрации протонированной формы субстрата 2 [SH ] r В квазиравновесном приближении эту концентрацию можно выразить через константу основности субстрата 3 [SH ] [S][H O в разбавленном растворе коэффициенты активности принимаем равными. Отсюда следует, что скорость реакции прямо пропорциональна текущей концентрации субстрата, а реакция имеет второй порядок 2 3 [H O ][S] b r k Текущая концентрация субстрата связана сего начальной концентрацией уравнением материального баланса 0 [S] [S] [SH Если учесть связь [S] и [SH + ] через константу основности и выразить через [S] 0 , то получим следующее выражение для скорости реакции 2 3 0 3 [H O ] [S] 1 [H O ] b b k K r K + + = + Глава. Химическая кинетика Пример 23-2. Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость гидролиза аденозинтрифосфата, катализируемого миозином, последующим кинетическим данным 0 5 10 15 0,00 0,05 0,10 0,15 0,20 0,25 r / [S] ⋅ 10 3 , c -1 r ⋅ 10 5 , моль л-1с-1iРешение.i Уравнение Михаэлиса–Ментен в данных координатах имеет вид (б, следовательно, точки пересечения с осями имеют координаты (0; r max ) для оси ординат, (r max /K M ; 0) для оси абсцисс. Первая точка пересечения дает значение r max = 2.1 ⋅10 –6 моль ⋅л –1 ⋅с –1 . Вторая точка позволяет найти константу Михаэлиса: r max /K M = 14.6 ⋅10 –3 с, K M = 2.1 ⋅10 –6 / 14.6 ⋅10 –3 = 1.44 ⋅10 –4 моль ⋅л –1 Пример 23-3. Ферментативная реакция (K M = 2.7 ⋅10 –3 моль ⋅л –1 ) подавляется конкурентным ингибитором (K I = 3.1 ⋅10 –5 моль ⋅л –1 ). Концентрация субстрата равна 3.6 ⋅10 –4 моль ⋅л –1 . Сколько ингибитора понадобится для подавления реакции на 65%? Во сколько раз надо повысить концентрацию субстрата, чтобы уменьшить степень подавления до 25%? Решение 1) Конкурентное ингибирование описывается формулами (23.17) иное подавление реакции означает, что скорость ингибируемой реакции составляет 35% от скорости реакции в отсутствие ингибитора max max M 0 M I [S] [S] 0.35 [S] [I] 1 [S] r r K K K = ⋅ + ⎛ ⎞ ⋅ + + ⎜ ⎟ ⎝ ⎠ , откуда следует, что 0 M M I [I] 1 1 [S] ( [S]) 0.35 K K K ⎛ ⎞ ⋅ +В этой формуле известны значения K M , K I и [S]. Концентрация ингибитора равна 0 I M 0.65 [S] [I] 1 0.35 K K ⎛ ⎞ = ⋅ ⋅ + = ⎜ ⎟ ⎝ ⎠ 6.5 ⋅10 –5 моль ⋅л –1 Глава. Химическая кинетика 340 Уменьшение степени ингибирования до 25% означает, что скорость ингибируемой реакции составляет 75% от нормальной max max M 0 M I [S] [S] 0.75 [S] [I] 1 [S] r r K K K = ⋅ + ⎛ ⎞ ⋅ + + ⎜ ⎟ ⎝ ⎠ , где в данном случае известны K M , K I и [I] 0 . Отсюда можно выразить искомую концентрацию субстрата 0 M I [I] 1 1 0.75 [S] 1 1 0.75 K K ⎛ ⎞ ⋅ + − ⎜ ⎟ ⎝ ⎠ = = − 1.4 ⋅10 –2 моль ⋅л –1 Таким образом, для уменьшения степени ингибирования до 25% концентрацию субстрата надо увеличить враз. Пример 23-4. Простейшая схема активации ферментативной реакции описывается уравнениями ES + A βk 2 ESA E + P + A , K A K S = [E][S] / [ES] , K S E + P , ES k 2 E + S K A = [ES][A] / [ESA] . где A – активатор, β > 1, K S – константа диссоциации комплекса фермент субстрат, K A – константа диссоциации комплекса фермент– субстрат–активатор. Используя квазиравновесное приближение для комплексов ES и ESA, определите параметры уравнения Михаэлиса–Ментен. Во сколько раз эффективная максимальная скорость больше максимальной скорости ферментативной реакции без активатора Решение Для нахождения скорости реакции образования продукта запишем систему из четырех уравнений 1) определение скорости, 2) материальный баланс по ферменту, 3)-4) константы двух квазиравновесий: 2 2 0 S A [P] [ES] [ESA] [E] [E] [ES] [ESA] [E] [ES] [S] [A] [ESA] [ES] d r k k dt K K ⎧ = = + β ⎪ ⎪ = + + ⎪ ⎪ ⎨ = ⎪ ⎪ ⎪ = ⎪⎩ Глава. Химическая кинетика Подставляя концентрации фермента и комплекса ESA в выражение для начальной концентрации фермента, находим текущие концентрации комплексов ES и ESA: 0 S A [E] [ES] [A] 1 [S] K K = + + , A [A] [ESA] С помощью этих концентраций выражаем скорость образования продукта 2 0 2 2 S A A [E] [A] [ES] [ESA] 1 [A] 1 [S] k r k k K K K ⎛ ⎞ = + β = + β ⎜ ⎟ ⎝ ⎠ + +Максимальную скорости активируемой реакции находим, устремив [S] к бесконечности A max 2 0 A [A] 1 [E] [A] 1 K r k K ⎛ ⎞ + Эта скорость больше максимальной скорости неактивируемой реакции враз. Подставляя r max в r и приводя полученное выражение к виду max M [S] [S] r r K = + , находим аналог константы Михаэлиса для активируемой реакции Пример 23-5. Напишите кинетические уравнения для двухсубстрат- ной реакции на поверхности катализатора. Рассмотрите два случая а) реакция протекает между двумя адсорбированными реагентами б) один из субстратов реагирует из газовой фазы. Решение а) Скорость химической реакции между двумя субстратами на поверхности S 1 (адс) + S 2 (адс) → P(адс) + адс. центр Глава. Химическая кинетика 342 пропорциональна произведению их степеней заполнения, которые определяются уравнением Ленгмюра (23.22): ( ) 1 2 1 2 1 2 1 1 2 2 L,S L,S S S S S 2 L,S S L,S S L,P P 1 kK K p p r k K p K p K p = θ θ б) Если один из субстратов реагирует непосредственно из газовой фазы S 1 (адс) + газ) → P(адс), то скорость реакции пропорциональна степени заполнения одного субстрата и давлению другого и, с учетом уравнения Ленгмюра, кинетическое уравнение имеет вид 1 1 2 1 2 1 1 L,S S S S S L,S S L,P P 1 kK p p r k p K p K p = ЗАДАЧИ. Докажите, что если бы катализатор влиял на положение химического равновесия, то можно было бы построить вечный двигатель второго рода, то есть полностью превращать теплоту химической реакции в работу в циклическом процессе. 23-2. При каких условиях уравнение (23.2) описывает кинетику реакции а) второго, б) третьего порядка 23-3. Пиролиз ацетальдегида в газовой фазе характеризуется энергией активации 190 кДж ⋅моль –1 . В присутствии катализатора – паров иода – энергия активации уменьшается до 136 кДж ⋅моль –1 . Во сколько развоз- растает скорость реакции в присутствии паров иода при 200 С 23-4. Представьте соотношение (23.9) между k ив линейной форме, позволяющей определить параметры k 2 и K b с помощью линейной регрессии Опишите кинетику реакции специфического основного катализа в квазиравновесном приближении. Выразите скорость образования продукта через а) текущую, б) исходную концентрацию субстрата. Как зависит эффективная константа скорости от pH? Коэффициенты активности и активность воды примите равными единице. Глава. Химическая кинетика 343 23-6. Используя корреляционные соотношения Бренстеда для общего кислотного катализа, найдите связь между энергией активации каталитической реакции и энергией Гиббса ионизации катализатора. 23-7. Для радикальных реакций в газовой фазе экспериментально обнаружена линейная зависимость между энергией активации E и тепловым эффектом ∆H: E = α + β∆H. Определите параметры этой зависимости для элементарных реакций паров натрия с хлорпроизводными метана, пользуясь следующими данными R −Cl Энергия связи R −Cl, кДж ⋅моль –1 Энергия активации реакции, RCl + Na → R + NaCl, кДж⋅моль –1 CH 3 Cl 349 37.0 CH 2 Cl 2 328 20.5 CHCl 3 308 8.4 CCl 4 286 0 NaCl 411 – 23-8. Для теоретического объяснения линейной зависимости E = α + β∆H см. задачу 23-7) используют простую модель, в которой химическую реакцию рассматривают как движение частицы по координате реакции, причем зависимость энергии исходных веществ и продуктов реакции от этой координаты – линейная E реаг (x) = a|x|, прод) = b|x – R| + ∆H. Найдите связь между параметрами α и β и параметрами модели a, b и R. 23-9. Гидролиз ацетилхолина катализируется ферментом ацетилхоли- нэстеразой, число оборотов которой составляет 25000 с. Сколько времени потребуется ферменту для расщепления одной молекулы ацетилхолина Изобразите график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата. Как по графику определить константу Михаэлиса? 23-11. Составьте систему кинетических уравнений для схемы Михаэли- са ферментативной реакции и численно решите ее при значениях параметров Постройте графики зависимости концентраций всех веществ от времени. Глава. Химическая кинетика 344 23-12. Найдите приближенное решение системы кинетических уравнений для схемы Михаэлиса в начальный период времени (в так называемом предстационарном состоянии) и определите зависимость концентрации продукта и комплекса ES от времени. Как связан период индукции с кинетическими константами и начальной концентрацией субстрата 23-13. Для некоторой ферментативной реакции константа Михаэлиса равна 0.035 моль ⋅л –1 . Скорость реакции при концентрации субстрата 0.110 моль ⋅л –1 равна 1.15 ⋅10 –3 моль ⋅л –1 ⋅с –1 . Найдите максимальную скорость этой реакции. 23-14. Начальная скорость окисления сукцината натрия в фумарат натрия под действием фермента сукциноксидазы была измерена для ряда концентраций субстрата [S], моль ⋅л –1 0.01 0.002 0.001 0.0005 0.00033 r ⋅10 6 , моль ⋅л –1 ⋅с –1 1.17 0.99 0.79 0.62 0.50 Определите константу Михаэлиса данной реакции. 23-15. Начальная скорость выделения O 2 при действии фермента на субстрат была измерена для ряда концентраций субстрата [S], моль ⋅л –1 0.050 0.017 0.010 0.005 0.002 r, мм 3 ⋅мин –1 16.6 12.4 10.1 6.6 3.3 Определите константу Михаэлиса данной реакции. 23-16. Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость каталитического разложения гидроперекиси тетралина последующим кинетическим данным 0 3 6 9 12 0 1 2 3 4 5 r / [S] ⋅ 10 4 , c -1 r ⋅ 10 5 , моль л-1с-1b23-17.b Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость каталитического окисления циклогексена трет-бутилпероксидом последующим кинетическим данным Глава. Химическая кинетика 345 0 1 2 3 4 0 1 2 3 r / [S] ⋅ 10 4 , c -1 r ⋅ 10 5 , моль л-1с-1b23-18.b Найдите константу Михаэлиса и максимальную скорость гидролиза карбобензилоксиглицилфенилаланина под действием карбоксипептидазы последующим кинетическим данным 0 20 40 60 80 100 120 0 3 6 9 12 [S] − 1 , л ⋅ моль 10 − 3 , л ⋅ мо ль − 1 ⋅ с 23-19. Определите значения константы Михаэлиса и максимальной скорости для гидролиза метилового эфира N-ацетил-L-валина, катализируемого α-химотрипсином. Экспериментальные данные о зависимости начальной скорости от концентрации субстрата [S] 0 , M r 0 ⋅10 6 , Мс 4.57 0.124 3.83 0.124 3.84 0.091 3.33 0.091 3.31 0.071 2.97 0.071 2.93 0.060 2.67 0.060 2.74 Глава. Химическая кинетика 346 23-20. Определите значения константы Михаэлиса и максимальной скорости для гидролиза метилового эфира N-бензоил-L-аминомасляной кислоты, катализируемого α-химотрипсином. Экспериментальные данные о зависимости начальной скорости от концентрации субстрата [S] 0 ⋅10 3 , M r 0 ⋅10 7 , Мс 4.25 2.24 4.31 1.49 3.52 1.49 3.60 1.12 3.10 1.12 3.12 0.90 2.71 0.90 2.77 0.75 2.45 0.75 2.40 23-21. Определите значения константы Михаэлиса и максимальной скорости для гидролиза метилового эфира N-ацетил-L-норвалина, катализируемого α-химотрипсином. Экспериментальные данные о зависимости начальной скорости от концентрации субстрата [S] 0 ⋅10 2 , M r 0 ⋅10 7 , Мс 9.70 4.00 10.0 2.00 7.77 2.00 7.85 1.33 6.51 1.33 6.41 1.00 5.50 1.00 5.51 0.80 4.80 0.80 4.76 23-22. Рассчитайте концентрацию неконкурентного ингибитора I (K I = 2.9 ⋅10 –4 моль ⋅л –1 ), необходимую для 90%-ного подавления ферментативной реакции. 23-23. В некоторых случаях кинетические исследования ферментативных реакций проводят в условиях избытка фермента. Выведите уравнение Михаэлиса–Ментен, описывающее зависимость начальной скорости ферментативной реакции от начальных концентраций фермента и субстрата в системе E + S k 1 k -1 k 2 ES E + P Глава. Химическая кинетика при условии, что концентрация фермента намного больше концентрации субстрата. 23-24. Рассмотрите механизм ферментативного катализа с двумя промежуточными комплексами EP k -2 k 2 E + S k 1 k -1 k 3 ES E + P Используя метод квазистационарных концентраций и уравнение материального баланса, покажите, что скорость реакции описывается уравнением типа Михаэлиса–Ментен (23.14). Найдите выражения для эффективной максимальной скорости и эффективной константы Миха- элиса через константы скорости отдельных стадий. 23-25. Запишите уравнения конкурентного и неконкурентного ингибирования в координатах Лайнуивера–Берка. Представьте эти уравнения в графическом виде для трех разных начальных концентраций ингибитора (включая [I] 0 = 0). Объясните, как можно определить константу ингибирования Запишите уравнения конкурентного и неконкурентного ингибирования в координатах r 0 – r 0 /[S] 0 . Представьте эти уравнения в графическом виде для трех разных начальных концентраций ингибитора включая [I] 0 = 0). Объясните, как можно определить константу ингибирования Рассмотрите схему неконкурентного ингибирования с разными константами диссоциации комплексов K 1 = [E][I] / [EI] , ES + I ESI E + P , ES k 2 k -1 k 1 E + S E + I EI , K 2 = [ES][I] / [ESI] . Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравно- весное приближение для EI и ESI, найдите начальную скорость реакции. Как связаны максимальная скорость реакции и константа Миха- элиса с соответствующими величинами для неингибируемой реакции 23-28. Рассмотрите схему субстратного ингибирования ES + S SES , E + P , ES k 2 k -1 k 1 E + S K S = [ES][S] / [SES] . Глава. Химическая кинетика 348 Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравно- весное приближение для SES, найдите скорость реакции и изобразите график зависимости скорости от концентрации субстрата. 23-29. Антибиотик пенициллин инактивируется ферментом пеницилли- назой, выделяемым некоторыми бактериями. Пусть добавление 3 мкмоль антибиотика вызывает выделение 2.0 ⋅10 –6 мкмоль фермента в 1.00 мл бактериальной суспензии. Считая, что данная реакция описывается схемой Михаэлиса–Ментен E + S k 1 k -1 k 2 ES E + P с константами K M = 5.0 ⋅10 –5 Ми с, рассчитайте время, необходимое для инактивации 50% антибиотика. 23-30. Простейшая схема бесконкурентного ингибирования описывается уравнениями ES + I ESI E + P ES k 2 k -1 k 1 E + S K = [ES][I] / ([ESI]). Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравно- весное приближение для ESI, найдите начальную скорость реакции Как связаны максимальная скорость реакции и константа Михаэлиса с соответствующими величинами для неингибируемой реакции На одном графике изобразите в двойных обратных координатах зависимость скорости от концентрации субстрата для ингибируемой и неингибируе- мой реакции. 23-31. При добавлении конкурентного ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса–Ментен (K M = 2.5 ⋅10 –3 моль ⋅л –1 ), скорость реакции уменьшилась на 60%. Концентрация субстрата равна 3.0 ⋅10 –3 моль ⋅л –1 , концентрация ингибитора 3.0 ⋅10 –4 моль ⋅л –1 . При какой концентрации субстрата скорость реакции составит 30% от исходной при той же концентрации ингибитора 23-32. При добавлении неконкурентного ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса–Ментен (K M = = 3.0 ⋅10 –3 моль ⋅л –1 ), скорость реакции уменьшилась на 70%. Концентрация субстрата равна 2.5 ⋅10 –3 моль ⋅л –1 , концентрация ингибитора 5.0 ⋅10 –4 моль ⋅л –1 . При какой концентрации ингибитора скорость реакции составит 35% от исходной 23-33. α-Кетоглутарат – конкурентный ингибитор реакции окисления N-метил-L-глутамата, катализируемой N-метилглутамат-дегидрогена- Глава. Химическая кинетика 349 зой. Определите константу диссоциации комплекса фермент-ингиби- тор. Экспериментальные данные о влиянии α-кетоглутарата на кинетику окисления N-метил-L-глутамата: [ α-кетоглутарат]⋅10 4 , M [S] 0 ⋅10 4 , M r 0 ⋅10 6 , М ⋅мин –1 0 1.00 0.625 0.500 0.417 0.264 1.67 1.43 1.33 1.25 1.00 0.6 1.67 1.00 0.625 0.500 0.330 1.67 1.43 1.18 1.04 0.83 3.0 5.00 1.67 1.00 0.667 0.500 1.56 1.00 0.77 0.57 0.45 23-34. Бензоат 1,2,5-триметилпиперидола-4 (изомер) ингибирует гидролиз бутирилхолина, катализируемый холинэстеразой. Определите тип ингибирования и рассчитайте константу диссоциации комплекса фер- мент-ингибитор. Экспериментальные данные [I] ⋅10 5 , M [S] 0 ⋅10 4 , M r , усл. ед. 0 10.00 2.50 0.91 0.50 5.55 4.45 2.94 2.09 0.5 10.00 2.50 0.91 0.50 4.77 3.78 2.56 1.79 1.0 10.00 2.50 0.91 0.50 4.00 3.18 2.16 1.49 2.0 10.00 2.50 0.91 0.50 2.86 2.28 1.52 1.06 3.0 10.00 2.50 0.91 0.50 2.38 1.85 1.24 0.87 Глава. Химическая кинетика 350 23-35. Известны два простых механизма ферментативного катализа, включающие образование фермент-субстратного комплекса 1) схема Михаэлиса (реакционноспособный комплекс E + S ES → E + P; 2) схема Анри (инертный комплекс E + S ES; E + S → P. Обе схемы приводят к одной и той же зависимости начальной скорости от начальной концентрации субстрата. Различить эти схемы можно только по кинетическим кривым. Определите зависимости концентрации продукта от времени для механизмов Михаэлиса и Анри. Изобразите качественно эти зависимости на одном графике. 23-36. Основываясь на уравнении (23.25), рассмотрите кинетику гетерогенной реакции изомеризации в случае слабой адсорбции субстрата и сильной адсорбции продукта. Какой порядок имеет реакция в этом случае Найдите выражение для экспериментально наблюдаемой энергии активации. 23-37. При каких условиях двухсубстратная реакция, рассмотренная в примере а, имеет общий нулевой порядок 23-38. Каталитическое окисление CO на однородной поверхности Pd протекает следующим образом k 2 k -1 k 1 CO(адс.) + 1/2 O 2 (адс.) CO 2 (адс.) г) Равновесие на поверхности устанавливается быстро. Вторая стадия медленная. Используя уравнение Ленгмюра для многокомпонентной адсорбции (23.22), выведите формулу для зависимости скорости реакции образования газообразного CO 2 от парциальных давлений всех участников реакции. |