клинбиохметод. Лекции по клинической биохимии караганда 2003 удк 616 577 (075. 8) Рецензенты

• Название: Лекции по клинической биохимии караганда 2003 удк 616 577 (075. 8) Рецензенты
• Дата: 13.10.2021
• Размер: 0.78 Mb.
• Имя файла: клинбиохметод.doc
• Тип: Лекции; #246814
• страница: 1 из 32

МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ КАЗАХСТАН

КАРАГАНДИНСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ

Л.Е. Муравлева, Н.З. Перепичко, Г.А. Омарова, Т.С. Омаров

ИЗБРАННЫЕ ЛЕКЦИИ ПО КЛИНИЧЕСКОЙ БИОХИМИИ

Караганда 2003


УДК 616: 577.1.(075.8)

Рецензенты:

Доктор медицинских наук, профессор Н.В. Козаченко, Научно – исследовательский Центр Карагандинской государственной медицинской академии;

Доктор медицинских наук, профессор Г.Т. Тнимова, Карагандинский государственный университет им. Е.А. Букетова
В учебном пособии представлены современные данные о диагностическом значении определения содержания белков и их фракций, углеводов, липидов и липопротеинов, активности ферментов, минеральных веществ и показателей водно- солевого обмена.

Учебное пособие предназначено для студентов медицинских вузов, врачей лабораторной диагностики и клиницистов.

Учебное пособие утверждено Ученым Советом Карагандинской государственной медицинской академии (протокол № ___ от ___________ 2003 года)

1. Клиническая энзимология

Ферменты (энзимы) – специфические белки, играющие роль биокатализаторов, т.е. ускорителей химических реакций. Почти все они функционируют внутри тех клеток, в которых синтезируются, за исключением ферментов органов пищеварения и отдельных энзимов плазмы крови.

Для вариантов ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но различающихся физико-химическими свойствами, предложено два основных термина – «изоферменты» и «множественные формы ферментов». Термином «изоферменты» принято обозначать только те разновидности ферментов, различия в первичной структуре которых определены генетически. Иначе говоря, изоферменты – это молекулярные формы фермента, синтез которых контролируется разными генами: следовательно, первичные структуры их различны. Примером может служить изоэнзимный спектр фермента лактатдегидрогеназы (ЛДГ). ЛДГ (КФ 1.1.1.27: L-лактат-НАД-оксидоредуктаза) – цитозольный цинксодержащий фермент, который обратимо катализирует окисление лактата в пируват. ЛДГ в цитоплазме клеток и сыворотке (плазме) крови представлена 5 изоферментами. Это количество обусловлено наличием двух генетических локусов, которые кодируют синтез двух олигомеров – субъединицы М (muscle) и субъединицы Н (heart), Комплексуясь в тетрамеры, субъединицы образуют 5 изоформ, обозначаемых в соответствии с их подвижностью к аноду в электрическом поле:

ЛДГ₁ (НННН), ЛДГ₂ (НННМ), ЛДГз (ННММ), ЛДГ4 (НМММ) и ЛДГ5 (ММММ).

Понятием «множественные формы ферментов» обозначают молекулы, различия в структуре которых обусловлены уже посттрансляционными изменениями, к ним относят полимерные серии ферментов (L-глутаматдегидрогеназа), конформационно различные их формы (все аллостерические модификации ферментов), комплексные формы ферментов (ассоциация щелочной фосфатазы,  -глутамилтранспептидазы с ЛП-Х и др.).

Все ферменты плазмы делят на универсально распространенные (аспартатаминотрансфераза, аланинаминотрансфераза, лактатдегидрогеназа и др.) и органоспецифические, или тканеспецифические (креатинкиназа). В печени содержатся в основном аспартатаминотрансфераза, аланинаминотрансфераза, лактатдегидрогеназа, лейцинаминопептидаза, щелочная фосфатаза,; в сердечной мышце – креатинкиназа, аспартатаминотрансфераза, лактатдегидрогеназа,; в почках – лактатдегидрогеназа, целочная фосфатаза, лейцинаминопептидаза, аспартатаминотрансфераза; в поджелудочной железе –  -амилаза, липаза, лактатдегидрогеназа; в костной ткани – щелочная фосфатаза; в предстательной железе – кислая фосфатаза.

Повышение активности ферментов в плазме (сыворотке) крови связано прежде всего с цитолизом (т.е. увеличением проницаемости плазматической мембраны, мембран лизосом, других органелл клеток, их некрозом) и выходом энзимов из поврежденных органов и тканей в кровяное русло. При этом содержание и активность фермента в поврежденном органе снижается, а в плазме (сыворотке) крови – повышается. Следует учитывать, что благодаря общей реакции организма ферменты переходят в плазму не только из поврежденного органа, но также из клеток других органов и тканей, не затронутых патологическим процессом.

1.1. Ферменты плазмы (сыворотки) крови

Для исследования активности ферментов чаще всего используются плазма или сыворотка крови. Не допускаются использование для анализа плазмы или сыворотки крови со следами гемолиза.

Ферменты, которые в норме обнаруживаются в плазме и сыворотке крови, делятся на 3 категории:

Секреторные ферменты, синтезируясь в норме, выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Например, церулоплазмин, сывороточная холинэстераза.

Индикаторные ферменты: попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. В норме определяются в следовых количествах. При поражении тех или иных тканей ферменты вымываются в кровь, их активность резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей.

Экскреторные ферменты. Синтезируются в печени. В норме выделяются с желчью. При патологических процессах их активность в плазме крови резко возрастает.

Активность ферментов выражается количеством разрушенного субстрата или образованного в ходе реакции продукта (в моль, ммоль, мкмоль и т.д.) в пересчете на один литр сыворотки (плазмы) крови при температуре 37, 30, 25°С (SI) либо в международных единицах (Е/л, U/l),a также в каталах (долях катала) на литр, например мккат/л (1 мккат = 60 U; 1 U = 16,67 • 10^-3 мккат). Одна единица (U) какого-либо энзима – есть то его количество, которое катализирует трансформацию 1 мкмоль субстрата за 1 мин при определенных условиях. В настоящее время представляется актуальным исследование активности ферментов не только в плазме крови, но также в моче и других биологических жидкостях.