Лекция 14 Патология углеводного обмена. Сахарные диабеты

• Название: Лекция 14 Патология углеводного обмена. Сахарные диабеты
• Дата: 28.02.2022
• Размер: 0.57 Mb.
• Имя файла: ves_kollok_patfiz_22_tema.doc
• Тип: Лекция; #377051
• страница: 7 из 11

Классификация аминокислот

1. По химическому строению

   • 
     Алифатические – глицин (Гли), аланин (Ала), валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Илей);
     
   • 
     Оксикислоты – серин (Сер), треанин (Тре);
     
   • 
     Дикарбоновые – аспарагин (Асп), глутамин (Глу), аспарагиновая кислота (Аск), глутаминовая кислота (Глк);
     
   • 
     Двуосновные – лизин (Лиз), гистидин (Гис), аргинин (Арг);
     
   • 
     Ароматические – фениналанин (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);
     
   • 
     Серосодержащие – цистеин (Цис), метионин (Мет).
     
2. 
   По биохимической роли:
   
   • 
     глюкогенные – через ряд химических превращений поступают на путь гликолиза (окисления глюкозы) – Гли, Ала, Тре, Вал, Аск, Глк, Арг, Гис, Мет.
     
   • 
     кетогенные – участвуют в образовании кетоновых тел - Лей, Илей, Тир, Фен.
     
3. 
   По заменимости:
   
   • 
     Незаменимые – не синтезируются в организме – Гис, Иле, Лей, Лиз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал.
     
   • 
     Заменимые – остальные.
     

За счет наличия в молекуле АК одновременно аминной и карбоксильной групп этим соединениям присущи кислотно-основные свойства. В нейтральной среде АК существуют в виде биполярных ионов - цвиттер-ионов т.е. не NH₂– –COOH , а NH₃⁺–R-COO ^– .  

Если карбоксильная группа одной АК ацилирует аминогруппу другой АК, то образуется ковалентная амидная связь, которую называют пептидной. Т.о. пептиды – это соединения, образованные из остатков альфа-АК, соединенных между собой пептидной связью.

Данная связь достаточно стабильна и разрыв ее происходит лишь при участии катализаторов – специфических ферментов. Посредством такой связи АК объединяются в достаточно длинные цепочки, которые носят название полипептидных. Каждая такая цепь содержит на одном конце АК со свободной аминогруппой – это N-концевой остаток, и на другом с карбоксильной группой – С-концевой остаток.

Полипептиды, способные самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную структуру, которая называется конформацией, относят к белкам.

Стабилизация такой структуры возможна лишь при достижении полипептидами определенной длины, поэтому белками обычно считают полипептиды молекулярной массой более 5 000 Да. (1 Да равен 1/12 изотопа углерода). Только имея определенное пространственное строение, белок может функционировать.

 

4. Функции белков

1. 
   Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.
   
2. 
   Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.
   
3. 
   Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (например, миоглобин, сывороточный альбумин).
   
4. 
   Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (например, актин, миозин).
   
5. 
   Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (например, инсулин, АКТГ).
   
6. 
   Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того, основу кожи составляет белок коллаген, а волос – кератин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.
   
7. 
   Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (например, коллаген, эластин).
   
8. 
   Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.
   
9. 
   Рецепторная – многие белки участвуют в процессах избирательного узнавания (рецепторы).
   

Уровни организации белковой молекулы

В современной литературе принято рассматривать 4 уровня организации структуры молекулы белка.

Последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью называют первичным уровнем организации белковой молекулы. Она кодируется структурным геном каждого белка. Связи: пептидная и дисульфидные мостики между относительно близко расположенными остатками цистеинов. Это ковалентные взаимодействия, которые разрушаются только под действием протеолитических ферментов (пепсин, трипсин и т.д.).

Вторичной структурой называют пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка. Существует три типа вторичной структуры: альфа-спираль, бета-складчатость и бета-изгиб. Образуется и удерживается в пространстве за счет образования водородных связей между боковыми группировками АК основной цепи. Водородные связи образуются между электроотрицательными атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода двух аминокислот.

Альфа-спираль – это пептидная цепь штопорообразно закрученная вокруг воображаемого цилиндра. Диаметр такой спирали 0,5 А. В природных белках обнаружена только правая спираль. Некоторые белки (инсулин) имеют две параллельные спирали. Бета-складчатость – полипептидная цепь собрана в равнозначные складки. Бета-изгиб – образуется между тремя аминокислотами за счет водородной связи. Он необходим для изменения пространственного расположения полипептидной цепи при образовании третичной структуры белка.

Третичная структура – это свойственный данному белку способ укладки полипептидой цепи в пространстве. Это основа функциональности белка. Она обеспечивает стабильность обширных участков белка, состоящих из множества аминокислотных остатков и боковых групп. Такие упорядоченные в пространстве участки белка формируют активные центры ферментов или зоны связывания. Повреждение третичной структуры приводит к утрате функциональной активности белка.

Стабильность третичной структуры зависит в основном от нековалентных взаимодействий внутри белковой глобулы – преимущественно водородных связей, ван-дер-ваальсовых сил (ионных или электростатических) и гидрофобных взаимодействий. Но некоторые белки дополнительно стабилизируются за счет таких ковалентных взаимодействий как дисульфидные мостики межу остатками цистеина.

Большинство белковых молекул имеют участки как альфа-спирали так и бета-складчатости. Но чаще по форме третичной структуры разделяют глобулярные белки – построенные преимуществено из альфа-спиралей и имеющеие форму шара или элипса (большинство ферментов). И фибрилярные – состоящие пеимущественно из бета-складчатости и имеющие сплющенную или нитевидную формы (пепсин, белки соединительной такни и хряща).

Размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями, называется четвертичной структурой. Т.е. в формировании четвертичной структуры участвуют не пептидные цепи сами по себе, а глобулы, образованные каждой из этих цепей в отдельности. Четвертичная структура – это высший уровень организации белковой молекулы и он присущ далеко не всем белкам. Связи, формирующие эту структуру нековалентные: водородные, электростатические.

Фундаментальный принцип молекулярной биологии: последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи белка несет в себе всю информацию, которая необходима для формирования определенной пространственной структуры. Т.е. имеющаяся в данном белке аминокислотная последовательность предопределяет образование альфа- или бета-конформации вторичной структуры за счет образования между этими АК водородных или дисульфидных связей и в дальнейшем формирование глобулярной или фибрилярной структуры также за счет нековалентных взаиомдействий между боковыми учатками определенных аминокислот.

Классификация белков

1. 
   По растворимости:
   
   • 
     водорастворимые,
     
   • 
     солерстворимые,
     
   • 
     спирторастворимые,
     
   • 
     нерастворимые,
     
   • 
     прочие.
     
2. 
   По конформационной структуре:
   
   • 
     фибриллярные (коллагены, эластины, кератины),
     
   • 
     глобулярные: альбумины, глобулины, гистоны (все ферменты и большинство БАВ).
     
3. 
   По химическому строению:
   

1. 
   Протеины – состоят только из аминокислот.
   

1. 
   Альбумины – растворимы в воде, не растворимы в концентрированных растворах солей.
   
2. 
   Глобулины – не растворимы в воде, растворимы в солевых растворах.
   
3. 
   Гистоны – растворимы в воде, в слабоконцентрированных кислотах. Обладают выраженными основными свойствами. Это ядерные белки, они связаны с ДНК и РНК.
   
4. 
   Склеропротеины – белки опорных тканей (хрящей, костей), шерсти, волос. Не растворимы в воде, слабых кислотах и щелочах.
   
   • 
     коллагены – фибрилярные белки соединительной ткани. При длительном кипячении они растворяются в воде и при застудневании образуется желатин.
     
   • 
     эластины – белки связок и сухожилий. По свойствам похожи на коллагены, но подвергаются гидролизу под действием ферментов пищеварительного сока;
     
   • 
     кератин – входит в состав волос;
     

 

2. 
   Протеиды – помимо АК имеют в составе небелковую часть (глико-, липо-, металло-, фосфо-, нуклео-, хромопротеиды)
   

1. 
   Нуклеопротеиды – простетическая група – нуклеиновые кислоты. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин – основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков – гистонов (содержатся в клеточном ядре и митохондриях).
   
2. 
   Гемопротеиды - небелковый компонент этих протеидов – гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан ион двухвалентного железа (через атомы азота). К таким белка относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гем является окрашенным соединением. Гемоглобин – транспорт кислорода. Миоглобин – запасание кислорода в мышцах. Цитохромы (ферменты) – катализ окислительно-восстановаительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи.
   
3. 
   Металлопротеиды – в состав простетической группы входят металлы. Цитохром а – содержит медь, сукцинатдегидрогеназа и др. ферменты содержат негеминовое железо (ферродоксин).
   
4. 
   Липопротеиды – содержат липиды, входят в состав клеточных мембран
   
5. 
   Фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты
   
6. 
   Глюкопротеиды – содержат сахара
   

Потребность в белках. Дети 0,88-0,77 г/кг массы тела. Подростки 0,72-0,64 г/кг массы тела. Взрослые 0,59 г/кг массы тела.

Человек массой 70 кг ежедневно потребляет с пищей около 80-100 г белка. Кроме того, 10-20 г белка секретируется в виде ферментов и еще приблизительно 20 г белка дают клетки слизистой оболочки, слущивающиеся с поверхности пищеварительного тракта. Практически весь этот белок переваривается и всасывается.

Переваривание белков

На первой стадии переваривания пища подвергается механическому измельчению в полости рта, что увеличивает площадь поверхности для последующих стадий.

Соляная кислота, секретируемая париэтальными клетками желудка убивает бактерии и вызывает разворачивание белковых цепей (денатурацию), что увеличивает поверхность, на которую воздействуют пищеварительные ферменты. Пищеварительные ферменты выделяются в полость желудочно-кишечного тракта в неактивной форме (зимогены), поэтому они не повреждают слой эпителиальных клеток слизистой оболочки, выстилающей полость изнутри.

Пепсиноген (предшественник пищеварительного фермента пепсина) секретируется зимогенпродуцирующими клетками желудка. Расщепление пептидной связи в молекуле пепсиногена между аминокислотными остатками 44 и 45 может происходить самопроизвольно при рН<5,0 (в присутствии соляной кислоты - автоактивация - или путем активного расщепления связи самим пепсином - автокатализ). Пепсин сохраняет стабильность только в кислой среде желудочного содержимого, где он расщепляет пептидные связи, образованные –NH₂-группами ароматических аминокислот (тирозин, фенилаланин). Возникающие в результате большие пептидные фрагменты и отдельные аминокислоты стимулируют секрецию пищеварительных ферментов в тонкую кишку.

Переваривание белков в тонкой кишке начинается с регулируемого выделения энтерокиназы эпителиальными клетками двенадцатиперстной кишки и зависит от секреции ионов бикарбоната, которые нейтрализуют кислоту, поступающую с желудочным содержимым. Энтерокиназа отщепляет гексапептид от молекулы трипсиногена (одного из зимогенов, секретируемых поджелудочной железой), превращая его в трипсин. Трипсин обладает аутокаталитической активностью и, кроме того, активирует другие панкреатические зимогены, отщепляя от них пептидные фрагменты. Активированные ферменты поджелудочной железы гидролизуют пептидные связи в различных участках полипептидных цепей. Трипсин, химотрипсин и эластаза относятся к эндопептидазам, расщепляющим связи внутри цепи. Две карбоксипептидазы отщепляют аминокислоты от С-конца молекул белка.

Олигопептиды, образующиеся в результате действия панкреатических ферментов, подвергаются дальнейшему расщеплению с помощью аминопептидаз и дипептидаз, расположенных на поверхности эпителиальных клеток кишечника. Конечными продуктами переваривания белков в полости кишечника являются аминокислоты, дипептиды и трипептиды, которые всасываются клетками эпителия. Дальнейший гидролиз пептидных связей происходит внутри клеток эпителия перед окончательным транспортом аминокислот в кровь воротной системы.

В целом все ди- и три- пептиды распадаются на составляющие их аминокислоты внутри клеток эпителия. Исключением являются пептиды, содержащие пролин, гидроксипролин или необычные аминокислоты.

Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта – гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент – гамма-глутамилтрансфераза. Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na⁺.

Аминокислоты попадают в портальный кровоток – в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно; мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол, крезол, сероводород, метилмеркаптан, индол, скатол, а также группа соединений под общим названием «трупные яды» - кадаверин, путресцин. Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания. Затем они выводятся из организма с мочой.

Пути использования АК в организме

1. 
   Синтез собственных белков организма. Скорость синтеза и деградации белка 400 г/сутки у взрослого массой тела 70 кг. Распад катализируют протеиназы (катепсины) и пептидазы. Синтез осуществляется в соответствии с генетической программой. Период полуобновления белков – 3 недели.
   
2. 
   При дефиците энергии участие в ЦТК.
   
3. 
   Участие в образовании биологически активных веществ (БАВ).
   
4. 
   Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификаци:
   

1. 
   Окислительное дезаминировние или отщепление аминогруппы катализируется ферментами класса аминооксидаз. Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге – это глутаматдегидрогеназа (ГДГ). Он катализирует превращение глутаминовой кислоты в альфа-иминоглутаровую, затем происходит ее гидролиз (без участия ферментов) в альфа-кетоглутаровую и образование аммиака.
   
2. 
   Переаминирование (трансаминирование) - происходит обмен аминогруппы (—NH₂) на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Процесс происходит с участием ферментов трансаминаз (аминотрансфераз). Коферментом аминотрансфераз является производное витамина B₆ - пиридоксальфосфат, играющий роль переносчика NH₂-группы от аминокислоты к кетокислоте.
   

Важную роль играют две реакции трансаминирования:

АК + -кетоглутаровая кислота  -кетокислота + глутаминовая кислота

В результате образуется глутаминовая кислота, которая единственная активно дезаминируется с образованием аммиака.

глутаминовая кислота + ЩУК  -кетокислота + аспарагиновая кислота

В результате образуется аспарагиновая кислота, которая, как и аммиак, участвует в образовании мочевины.

Все аминокислоты в процессе переаминирования отдают аминогруппу на АК и через них на мочевину.

Кетокислоты, образовавшиеся в процессе переаминирования, служат предшественниками глюкозы или кетоновых тел. Кетокислоты вовлекаются в ЦТК и расщепляются до СО₂ и Н₂О.

3. 
   Декарбоксилирование или отщепление карбоксильной группы с образованием СО₂ и амина. Катализируют реакцию декарбоксилазы. В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота.
   

 Гистамин - продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты. Является одним из медиаторов воспаления.

Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени.

Дофамин – производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина.

 Гамма-аминомаслянная кислота образуется из глутаминовой кислоты. Является тормозным медиатором ЦНС.

Биосинтез аминокислот

Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты цепи гликолиза и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы. Аланин из пирувата, аспарагин – из фумарата, глутамин из - альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин - из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата. Аланин при участии фермента АлАт из пирувата (аминогруппа также от глутамата). Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.

Биосинтез сложных белков

Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды. Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО₂. Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО₂.

Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты. Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов – аланином и аминомасляной кислотой.

4. Синтез гемоглобина включает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки.

Предшественники гема – сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота. Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена. Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение, которое модифицируется в протопорфирин. Заключительный этап – присоединение железа.

Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:

1. 
   раскрытие пиррольного кольца с образованием вердоглобина;
   
2. 
   удаление железа после чего получается биливердоглобин;
   
3. 
   отщепление глобина с образованием биливердина;
   
4. 
   восстановление метиновой группы с получением билирубина.
   

Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы. Этерифицированный билирубин называется прямым (связанным), а неэтерифицированный – непрямым (свободным).

Связанный билирубин выделяется с желчью в 12-перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови – билирубинемия

Обезвреживание аммиака

Он образуется в основном при дезамировании аминокислот.

1. 
   Восстановительное аминировние происходит в малом объеме и несущественно.
   
2. 
   Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот (аспарагина и глутамина). Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.
   
3. 
   Образование солей аммония происходит в почечной ткани (хлорид аммония удаляется с мочой). Амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот гидролизуются под действием глутаминазы и аспарагиназы, образуя аспартат и глутамат и высвобождая аммиак. Аммиак нейтрализуется путем образования солей аммония, в частности хлорида аммония, который удаляется с мочой.
   
4. 
   Основной путь – синтез мочевины. Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле. Процесс образования мочевины протекает в печени и состоит из цикла реакций (Кребс и Хенселяйт, 1932). Из 1 молекулы аммиака и 1 молекулы аспарагиновой кислоты с образованием по 1 молекула мочевины, фумарата и орнитина.
   
   • 
     Свободный аммиак и СО₂ при участии 2АТФ образует макроэргическое соединение карбамоилфосфат.
     
   • 
     Крабамоилфосфат отдает орнитину свою карбамильную группу и образуется цитрулин и Н₃РО₄;
     
   • 
     Цитрулин взаимодействует с аспарагиновой кислотой с образованием аргининсукцината, при этом АТФ переходит в АМФ.
     
   • 
     Аргининсукцинат расщепляется на фумарат и аргинин;
     
   • 
     Аргинин под действием аргиназы расщепляется путем гидролиза на мочевину и орнитин. Орнитин вновь включается в цикл. Мочевина – безвредное соединение и выводится из организма с мочой.
     

Нуклеиновые кислоты (НК) в клетке – это носители генетической информации. Они представлены в виде ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). Это полимеры, построенные из отдельных нуклеотидов, в состав которых входят: гетероциклическое азотистое основание, остаток пентозы и остаток фосфорной кислоты.  

Азотистые основания подразделяются на пуриновые (аденин (А), гуанин (Г)) и пиримидиновые (цитозин (Ц), тимин (Т), урацил (У)).

При этом аденин, гуанин, цитозин входят в состав как ДНК, так и РНК, а тимин тольно в ДНК. В составе РНК вместо него содержится урацил.

Пентоза: рибоза или дезоксирибоза входят в состав НК в фуранозной форме и связаны с азотистым основанием N-гликозидной связью. Такое соединение называется нуклеозид.

Остаток фосфорной кислоты (H₃PO₄) присоединяется к пентозе обычно в 5-ом положении. 

Поскольку НК это полимеры, то через остаток фосфорной кислоты осуществляется связь одного нуклеозида с другим и т.д. Две параллельные цепи НК соединены водородными связями между комплементарными азотистыми основаниями (А-Т, Г-Ц).

Первичная структура НК - это последовательность расположения мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи.

Вторичная структура - молекула, состоящая из двух (ДНК) или одной (РНК) правозакрученных вокруг воображаемой оси спиралей. В ДНК направление фосфотиэфидных связей (3'-5') антипараллельно.

1. 
   Положительный и отрицательный азотистый баланс. Лекарственные препараты катаболического и анаболического действия. Нарушение усвоения белков пищи. Фармакологическая коррекция.
   

Азотистое равновесие - количество потребляемого азота с пищей соответствует количеству азота выводимого из организма.

Положительный азотистый баланс - накопление азота в организме происходит при физиологическом и патологическом состояниях, сопровождающихся повышением биосинтеза белков и нуклеотидов, что наблюдается в растущем организме, при беременности, при введении гормонов анаболического действия, в период реконвалесценции после болезни, опухолях.

Отрицательный азотистый баланс - снижение количества азота в организме, что имеет место при потере белков или большом расходе их организмом. При этом азота выводится больше, чем поступает. Это может быть при голодании - полном или частичном, при тиреотоксикозе, инфекционной лихорадке, ожогах, поносах, кровопотере, протеинурии (при заболеваниях почек).

Гормоны анаболического действия - соматотропный гормон гипофиза, половые стероидные гормоны и, соответственно, гонадотропные гормоны гипофиза, инсулин.

Лекарственные препараты анаболического действия – нуклеинат натрия, оротат калия, метилурацил, витамин А, витамин В₁₂, ретаболил, метандростенолон.

Гормоны катаболического действия - тироксин, глюкокортикоиды, зависящие от функционального состояния тропных гормонов гипофиза.

Лекарственные препараты катаболического действия – цитостатики, левомицетин.