Товароведение и экспертиза рыбы Родина. Т. Г. Родина товароведение и экспертиза рыбных товаров и морепродуктов

• Название: Т. Г. Родина товароведение и экспертиза рыбных товаров и морепродуктов
• Анкор: Товароведение и экспертиза рыбы Родина.doc
• Дата: 17.09.2018
• Размер: 7.4 Mb.
• Имя файла: Товароведение и экспертиза рыбы Родина.doc
• Тип: Учебник; #24745
• страница: 20 из 70

4.1.2. Азотистые вещества

Массовая доля азотистых веществ в мышцах рыбы колеблется от 14 до 25 %, а в мышцах некоторых глубоководных рыб — от 6,5 % (в пересчете на белки). На долю белков приходится 80... 85 % общего количества азотистых веществ. В хрящевых рыбах (акулы, скаты) доля небелкового азота может составлять до 57 % общего азота в мышечной ткани.

Белки. Белки — наиболее ценные составляющие компоненты мяса гидробионтов.

Массовая доля белковых веществ в мышцах большинства видов рыб колеблется от 15 до 20 %, причем в отдельных высокобелко­вых видах рыб (например, тунцы, кета, пеламида, луциан жел-тохвостый) может достигать 24...26%, а в некоторых малобелко­вых видах рыб (например, макрурус малоглазый, гладкоголов) — 6... 10%.

В нерыбных гидробионтах содержание белков также может ко­лебаться в значительных пределах в зависимости от вида промыс-

4 Родина

97

лового объекта, например от 1... 8% (трепанг, кукумария) до 22...23 % (китовое мясо). Доля полноценных белков (за исключе­нием голотурий) составляет 95... 97 % общего количества белков в мясе рыб и нерыбных гидробионтов. Усвояемость белков дости­гает 97 %.

Белки мышц классифицируют на несколько групп, различаю­щихся по свойствам, локализации в тканях и функциям, выпол­няемым ими в организме животных. Белки мышц фракционируют по их растворимости в разных растворителях (воде, растворах ней­тральных солей). В межклеточной жидкости и клеточной плазме преобладают водорастворимые белки. На долю саркоплазматиче-ской фракции приходится 20...30 % общего количества белков в мышечной ткани.

Структурные элементы мышечного волокна — миофибриллы — содержат белки, растворимые в растворах нейтральных солей. Миофибриллярная фракция может составлять до 77 % суммы бел­ковых веществ в мышцах. Соединительная ткань состоит в основ­ном из нерастворимых белков, так называемых белков стромы, среди которых преобладает коллаген. В мышцах костистых рыб доля белков стромы обычно не превышает 3 %, а в хрящевых рыбах может достигать 10 % суммы белковых веществ.

Для фракционирования мышечных белков чаще используют буферные растворы с различной ионной силой, которую рассчи­тывают по формуле
_ QZ] + C₂Z; +... + C„Zl

Ц_ 2

где С_1; С₂, С„ — концентрация каждого из присутствующих в растворе ионов; Z_uZ₂, Z„— валентность ионов.

Соотношение разных фракций белков в мышцах гидробионтов колеблется в широких пределах в течение годового цикла, а также в зависимости от посмертных изменений, приемов технологиче­ской обработки, продолжительности хранения. Растворимость бел­ков падает под влиянием гормонов при созревании гонад, в пери­од голодания, на стадии посмертного окоченения, при тепловой обработке продуктов. Наиболее лабильна миофибриллярная фрак­ция.

Саркоплазматическую фракцию, называемую также миогено-вой по преобладающему белку, выделяют из мышечной ткани буферными растворами солей с ионной силой около 0,15, но не выше 0,3 при рН 7. Белковая фракция содержит девять компонен­тов, в том числе обладающих ферментативными свойствами. На­ряду с водорастворимыми белками миогеном и миоальбумином к основным веществам фракции относится солерастворимый глобу­лин X. Это полноценные по аминокислотному составу белки; доля каждого из них составляет 6... 8 % суммы белковых веществ в мыш­цах рыб. Миоген выполняет также функции фермента. В незначи­тельных количествах присутствуют мышечный хромопротеид мио-глобин и белки клеточных ядер нуклеопротеиды.

Миофибриллярные белки экстрагируют из измельченных мышц растворами солей ионной силы от 0,35 до 1 (обычно около 0,5). Методом электрофореза или другим приемом экстракты миофиб-риллярных белков удается разделить на ряд фракций, среди кото­рых важнейшими компонентами являются полноценные белки миозин, актин и актомиозин.

Миозин — основной белок мышечной ткани. Его доля составля­ет 30...40% общего количества белковых веществ в мясе рыбы. Миозин имеет молекулярную массу от 500 000 до 590 000 (по раз­ным источникам) и изоэлектрическую точку при рН 5,4, хорошо связывает ионы кальция и магния, обладает способностью соеди­няться с актином и выполняет функции фермента фосфогидрола-зы аденозинтрифосфата (АТФ), катализируя распад АТФ на АДФ и фосфорную кислоту. АТФ-ная активность миозина увеличивает­ся в присутствии ионов кальция и уменьшается с ростом концен­трации ионов магния.

Под действием трипсина миозин может быть расщеплен на два фермента — легкий меромиозин (ЛММ) с молекулярной массой 150000 и тяжелый меромиозин (ТММ) с молекулярной массой 340000.

Доля актина в мышечной ткани составляет 15...20% общего количества белков. Молекулярная масса актина 130000, изоэлек-трическая точка находится при рН 4,7. Актин может присут­ствовать в глобулярной форме (G-актин) или образует более вяз­кий раствор фибриллярного полимеризованного актина (в форме F-актина) под воздействием хлористого кальция. F-актин под­вергается деполимеризации посредством диализа или при добав­лении йодистого калия. В мышцах рыбы G-актин связан с АТФ.

Актомиозин представляет собой комплекс актина и миозина. Молекулярная масса актомиозина может варьировать для разных видов рыб. Например, в мышцах трески она составляет 60... 80 • 10^б, а в мышцах карпа — 40 • 10⁶. Актомиозин, как и миозин, обладает ферментативной способностью отщеплять один остаток фосфор­ной кислоты от АТФ. Активация этого фермента происходит под действием лецитина, который свободно связан с актомиозино-вым комплексом в форме липопротеинового комплекса.

В миофибриллярной фракции в небольших количествах присут­ствует неполноценный белок тропомиозин, в составе которого де­фицит триптофана. Доля тропомиозина составляет 1,8... 3 % сум­мы белковых веществ в мышцах рыб. Молекулярная масса 52 600.

В составе соединительной ткани рыб присутствуют неполно­ценные белки коллаген, ретикулин и эластин. При разделении мышечных белков эта фракция выделяется как нерастворимая в воде и растворах нейтральных солей. Среди белков стромы преоб­ладает коллаген. Его доля составляет 3...4% суммы белковых ве­ществ в мясе рыбы. Ретикулин и эластин присутствуют в незначи­тельных количествах. Коллаген построен из 19 остатков амино­кислот, причем 60 % состава коллагена приходится на долю четы­рех аминокислот — глицина, пролина, аланина и оксипролина. В коллагене отсутствуют триптофан и серусодержащие аминокис­лоты цистеин и цистин. В коллагене обнаружено от 0,5 до 1 % гек-созы (главным образом глюкоза и галактоза) и от 0,25 до 0,5 % глюкозамина. В процессе тепловой обработки при температуре 60...95 °С коллаген легко переходит в водорастворимую форму — глютин, обладающий желирующими свойствами.

Ферменты тканей рыб — это вещества белкового происхожде­ния, которые выполняют функции биокатализаторов. При произ­водстве и хранении продуктов, вырабатываемых из рыбы и других гидробионтов, на их качество влияют главным образом гидроли­тические ферменты — протеазы и липазы.

Протеазы в тканях рыб условно делят на две группы: протеазы в пищеварительных органах и протеазы в мышечной ткани. Про­теазы пищеварительных органов в 5...6 раз активнее по сравне­нию с ферментами мышечной ткани. К протеазам пищеваритель­ных органов относятся пепсин, трипсин и эрепсин. Информация об этих ферментах приведена в подразд. 2.2.

Протеазы мышечной ткани представлены катепсинами. Эти ферменты наиболее активны в кислой среде при рН 4,5... 5 и осо­бенно проявляют свою функцию в тканях мертвых гидробионтов, когда рН тканей в результате посмертных изменений сдвигается в кислую фазу.

Активность протеаз зависит от следующих факторов.

• 
  Максимальная активность ферментов проявляется при рН 3...8, что свидетельствует о наличии в тканях рыбы двух видов протеаз.
  
• 
  Присутствие растворов солей хлорида натрия замедляет дея­тельность протеаз, особенно резко при концентрациях выше 18 %. Понижение температуры существенно тормозит активность протеаз. В зоне положительных температур понижение температуры на 10 °С замедляет протеолиз в 2 раза. При температуре -18 °С и ниже фер­ментативный гидролиз белка практически прекращается.
  
• 
  Нагревание до 40 °С стимулирует протеолиз. Дальнейшее по­вышение температуры приводит к инактивации ферментов. При температуре 65... 70 °С ферментативный процесс прекращается. Из­вестно, что при температуре 70...80°С большинство ферментов необратимо инактивируется вследствие тепловой денатурации бел­ковой части молекулы фермента. Однако обнаружены термоста­бильные ферменты, например фермент мышечной ткани миоки­наза, который при кратковременном нагреве до 100 °С не теряет своей биохимической активности. В высушенном виде ферменты более устойчивы к нагреву: инактивация происходит медленнее и при более высоких температурах.
  

• Обезвоживание инактивирует ферменты. Протеолиз — это процесс гидролиза пептидной связи с присоединением воды. По­этому высушивание до влажности ниже 50 % прекращает фермен­тативный процесс. Во всех случаях, кроме нагревания, при устра­нении фактора, тормозящего деятельность ферментов, их актив­ность восстанавливается.

Липазы также чувствительны к воздействию условий среды, но имеют отличительные особенности. Например, высушивание и просаливание могут несколько повысить активность липаз. При понижении температуры гидролиз жиров замедляется и прекра­щается при температуре -27 °С. При температуре выше 100 "С ли­пазы инактивируются.

Специфические свойства ферментов учитываются при выборе технологических приемов обработки и хранения гидробионтов. В мышечной ткани и крови рыб содержатся окислительно-восста­новительные ферменты каталаза и пероксидаза, по активности которых судят о качестве и свежести рыбы.

В посмертных изменениях тканей рыб участвуют главным обра­зом амилаза, фосфорилаза, миоген, миозин и другие ферменты, ускоряющие гидролиз гликогена, АТФ и активизирующие ряд других процессов, рассматриваемых в разд. 6.1. Порча продуктов из гидробионтов вызывается ферментами бактериальной (гние­ние) или плесневой (плесневение) микрофлоры.

Азотистые экстрактивные небелковые вещества. Эти вещества играют значительную роль в биохимических и микробиологичес­ких процессах, происходящих в тканях рыб при посмертных из­менениях, переработке посолом и вялением, хранении продук­тов, вырабатываемых из гидробионтов. От присутствия небелко­вых азотистых веществ в значительной степени зависят вкусоаро-матические свойства продуктов и их консистенция, а в некоторых случаях — безопасность человека.

Небелковые азотистые вещества можно систематизировать на семь групп.

Свободные аминокислоты. Более высокое содержание свобод­ных аминокислот обнаружено в мышцах морских пелагических рыб, а из беспозвоночных — в мягких тканях двустворчатых моллюсков. В безупречно свежей рыбе на долю свободных аминокислот при­ходится 15... 20 % небелкового азота (в пересчете на азот в составе фракции небелковых азотистых веществ). У беспозвоночных эта величина колеблется от 20 до 80 %, у водорослей — от 16 до 90 %. Массовая долясвободных аминокислот варьирует в соответствии с посмертными изменениями в рыбе.

Производные гуанидина (гуанидиновые основания): креатин, креа-тинин, креатинфосфат, метилгуанидин.

Вкусовые свойства рыбных продуктов в значительной степени обусловлены азотистыми экстрактивными небелковыми вещества­ми, среди которых основную долю составляют свободные амино­кислоты и производные гуанидина (креатин, креатинин, креа­тинфосфат, метилгуанидин).

Креатин (метилгуанидиновая кислота) имеет большое зна­чение для мышечного сокращения. Способность креатина ак­цептировать фосфорную кислоту определяет его важную роль в тканевом дыхании как соединения, связывающего образующу­юся при дыхании фосфорную кислоту. Доля креатина в тканях рыб (в расчете на азот) составляет от 20 до 70 % небелкового азота.

В мышцах живого организма большая часть креатина присут­ствует в виде креатинфосфата, который после смерти распадается до креатина и фосфорной кислоты. В мышцах беспозвоночных вместо креатинфосфата присутствует аргининфосфорная кислота. В мышцах гидробионтов в небольших количествах присутствуют ангидрид креатина — креатинин и метилгуанидин. Последний об­ладает сильными щелочными свойствами и при повышенном со­держании оказывает токсическое действие.

Производные пурина (пуриновые основания): аденин, гуанин, ксан-тин, мочевая кислота.

Аденин (б-аминопурин) — образуется при нуклеотидном обме­не. На основе аденина в организме синтезируются нуклеиды РНК и ДНК, а также АДФ и АТФ.