1. Первичная структура белков

• Название: 1. Первичная структура белков
• Анкор: otvety_gotovye_polnostyu.docx
• Дата: 30.04.2018
• Размер: 1.7 Mb.
• Имя файла: otvety_gotovye_polnostyu.docx
• Тип: Документы; #18723
• страница: 2 из 10

часть внутренней энергии(Е) которая используется для совершения полезной работы-свободная энергия(G), а изменение свободной энергии системы ΔG.

Направление химической реакции определяется значением изменения свободной энергии ΔG. Если эта величина отрица-тельна, то реакция протекает самопроизвольно и сопровождается уменьшением свободной энергии. Такие реакции называют экзергоничес-кими. Если при этом абсолютное значение AG велико, то реакция идёт практически до конца, и её можно рассматривать как необратимую.

Если AG положительно, то реакция будет протекать только при поступлении свободной энергии извне; такие реакции называют эн-дергоническими.

Существует четыре способа передачи электронов от одной молекулы к другой.

1. Прямой перенос электронов. Например, окислительно-восстановительная пара  может передавать свои электроны паре 



2. Перенос в составе атомов водорода. Напомним, что атом водорода состоит из протона  и электрона В этом случае общее уравнение имеет вид



А- акцептор водорода, а вместе они составляют сопряженную окислительно-восстановительную пару, способную восстанавливать акцептор электронов В путем переноса атомов водорода



3. Перенос электронов от донора к акцептору в форме гидрид-иона  несущего два электрона, как это имеет место в случае NAD-зависимых дегидрогеназ

4. Перенос путем прямого взаимодействия органического восстановителя с кислородом, приводящего к образованию продукта, в котором содержится ковалентно связанный кислород. Примером такой реакции служит окисление углеводорода до спирта

Важной особенностью биологического окисления является то, что оно протекает под действием определённых ферментов(оксидоредуктаз).

9. Оксидоредуктазы. Классификация. Характеристика подклассов. НАД-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм. Важнейшие субстраты НАД-зависимых дегидрогеназ. ФАД-зависимые дегидрогеназы: сукцинатдегидрогеназа и ацилКоА-дегидрогеназа.

Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоевая кислота.

Наиболее распространены следующие рабочие названия оксидоредуктаз:

1. Дегидрогеназы–дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода.

2.Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами.

3. Оксидазы окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата.

4. Монооксигеназы внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

5. Диоксигеназы–внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

6. Пероксидазы–реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.

Первичные акцепторы водорода ОВР относят к 2 типам дегидрогеназ: никотин-амид-зависимым, содержащим в качестве коферментов производные никотиновой кислоты, и флавинзависимым, содержащим производные рибофлавина.

Никотинамидзависимые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов NAD+ или NADP⁺,NAD⁺и NADP+ - производные витамина PP. Эти коферменты входят в состав активных центров дегидрогеназ, но могут обратимо диссоциировать из комплекса с апоферментами и включаются в состав фермента в ходе реакции. Субстраты NAD- и NADP-зависимых дегидрогеназ находятся в матриксе митохондрий и в цитозоле. Рабочей частью никотинамидных коферментов служит никотинамид . Большинство дегидрогеназ, поставляющих электроны в ЦПЭ, содержат NAD+.ни катализируют реакции типа: R-CHOH-R1 + NAD+↔ R-CO-R1 + NADH + Н+. NADPH не является непосредственным донором электронов в ЦПЭ, а используется почти исключительно в восстановительных биосинтезах.  

Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов FAD или FMN. Эти коферменты образуются в организме человека из витамина В2. Флавиновые коферменты прочно связаны с апоферментами. Рабочей частью FAD и FMN служит сопряжённая циклическая система. FAD служит акцептором электронов от многих субстратов в реакциях типа: R-CH2-CH2-R1 + Е (FAD) ↔R-CH=CH-R1 + Е (FADH2), где Е - белковая часть фермента.

 В цикле Кребса FAD является простетической группой фермента сукцинатдегидрогеназы, которая окисляет сукцинат дофумарата, в бета-окислении липидов FAD является коферментом Ac-CoA дегидрогеназы

Сукцинатдегидрогеназа — фермент класса оксидоредуктаз. В цтк катализирует обратимое окисление сукцината до фумаровой кислоты.

Окисление 1 моля янтарной кислоты приводит к синтезу 2 молей (АТФ). При этом электроны от сукцинатдегидрогеназы передаются в дыхательную цепь на кофермент Q.

Ацил-коа-дегидрогеназа

фермент класса оксидоредуктаз , катализирующий окисление ацилкоэнзима А до 2,3-дегидроацил-КоА; участвует в обмене жирных кислот.

10. Окислительное декарбоксилирование пирувата и цикл Кребса: последовательность реакций, связь с дыхательной цепью, регуляция, значение.

Окислительное декарбоксилирование пирувата происходит в матриксе митохондрий. пируват в анаэробных условиях восстанавливается до молочной кислоты. В аэробных условиях пируват с ионами Н+, движущимися по протонному градиенту, проникает в митохондрии. Здесь происходит его превращение до уксусной кислоты, переносчиком которой служит коэнзим А. Превращение пирувата в ацетил-КоА катализируется пируватдегидрогеназным комплексом. Пируватдегидрогеназный комплекс состоит из трех ферментов(пируватдекарбоксилаза, дегидролипоил-транс-ацетилаза и дигидролипоил-гидроксилаза) и содержит пять коферментов: НАД, ФАД, , амид липоевой кислоты, СоА. Этот процесс включает 4 реакции, суммарное уравнение записывается так

СН₃-СО-СООН + NAD⁺ + HSKoA → СН₃-СО  SKоА + NADH + H⁺ + СО₂.

Окислительное декарбоксилирование пи-рувата сопровождается образованием NADH, поставляющим электроны в дыхательную цепь и обеспечивающим синтез 3 молей АТФ на 1 моль пирувата путём окислительного фосфо-рилирования



3 молекулы NADH и 1 молекула FADH₂, образованные в цтк, отдают электроны в ЦПЭ на кислород и взаимодействует с протонами с образованием воды.

На каждую молекулу NADH при образовании молекулы воды в процессе тканевого дыхания синтезируются 3 молекулы ATФ, а на каждую молекулу FADH₂ - 2 молекулы АТФ 

каждый оборот цтк сопровождается синтезом 11 молекул АТФ путём окислительного фосфо-рилирования. Одна молекула АТФ образуется путём субстратного фосфорилирования.

регулятором ЦТК является оксалоацетат, а точнее его доступность. Наличие оксалоацетата вовлекает в ЦТК ацетил-SКоА и запускает процесс.

ключевые ферменты Цитаратсинатаза Ацетил-КоА, оксалоацетат АТФ, НАДН, сукцинил-КоА,

(начальный) динноцепочечные жирные кислоты

активаторы Изоцитратдегидрогеназа АДФ(аллостерический), АТФ, НАДН, НАДФН

(лимитирующий) цАМФ, Са²⁺

ингибиторы L-кетоглутаратдегидрогеназа цАМФ, Са2+ сукцинил-КоА, АТФ, НАДН

(фермент на развилке)

Значение:1) Анаболическое: 2) Энергетичекая – 3) Является основным поставщиком Н₂ для дыхательной цепи, в составе НАДН и ФАДН₂. 4) Регуляторная: продукты цикла являются регуляторами других процессов (АТФ и цитрат тормозят расщепление глюкозы, о стимулируют синитез ж. кислот.

11. Дыхательная цепь, компоненты, структурная организация. Электрохимический потенциал, его значение.

Окисление органических веществ в клетках, сопровождающееся потреблением кислорода и синтезом воды, называют тканевым дыханием, а цепь переноса электронов (ЦПЭ) - дыхательной цепью.

За исключением убихинона (КоQ), все компоненты ЦПЭ - белки. .

восстановленные формы НАД и ФАД окисляются ферментами дыхательной цепи, благодаря этому происходит присоединение фосфата к АДФ, т.е. фосфорилирование окислитльное

В дыхательной цепи есть 2 входа: 1. Протоны поступают в цепь ч/з НАДН; 2. В составе ФАДН2

Характеристика компонентов дыхательной цепи (ферментативных комплексов):

1)НАДН-дегидрогеназа(НАДН-КоQ-оксидоредуктаза) – встроена во внутреннюю мембрану митохондрий. Это флавин-зависимый фермент, в состав которого входит витамин В2. , имеет 2 простетические группы: ФМН и Железосерные белки. Функция: а)Принимает электроны от НАДН и передает их на коэнзим Q (убихинон).

б) Переносит 4 иона Н⁺на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.

2) КоQ (убихинон) – небелковый переносчик, является жирорастворимым не заряжен. Поэтому он принимает электроны и протоны с ФАДН2, т.е. ч/з 2й вход в дыхательную цепь.

3) Цитохромы (b,c₁,c, а, а₃)– сложные белки (гемпротеины), небелковой частью которых является гем, содержащийFе³⁺(окисленная форма). Fе гема может обратимо принимать и отдавать электроны.

4) УбихинолДГ (КоQ-цитохром с-оксидоредуктаза)– это ферментный комплекс, состоящий из цитохромов b и с1, включающий также FеS-центры. Функция:

а) Принимает электроны от ко-Q и передает их на цитохром; б)Переносит 2 иона Н⁺ на наружну

5) Цитохром с-кислород-оксидоредуктаза- В этом комплексе находятся цитохромы а и а3, В комплексе также имеется 2 иона меди. Функция: а) Принимает электроны от цитохрома с и передает их на кислород с образованием воды. б)Переносит 4 иона Н⁺ на наружну

6) АТФ-синтаза– комплекс, две большие группы: одна группа формирует субъединицу Fо –по ней выкачанные наружу протоны водорода устремляются в матрикс. Другая группа образует субъединицу F1 –используя энергию протонов, синтезирует АТФ.

(ΔμН⁺) – величина, определяющая разность концетрации протонов на внешней и внутренней стороне мембраны митохондрии. может служить источником энергии для синтеза АТФ, обеспечения транспорта веществ, др. энергозависимых процессов клетки.

электрический и концентрационный градиенты составляют электрохимический потенциал ΔμН⁺ - источник энергии для синтеза АТФ.
Энергия электрохимического потенциала (∆μH⁺) используется для синтеза АТФ, если протоны возвращаются в матрикс через ионные каналы АТФ-синтазы.

12 Окислительное фосфорилирование АДФ. Механизм. Сопряжение и разобщение окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. Коэффициент Р/0. Регуляция дыхательной цепи.



Характеристика компонентов дыхательной цепи (ферментативных комплексов):

1)НАДН-дегидрогеназа(НАДН-КоQ-оксидоредуктаза) – встроена во внутреннюю мембрану митохондрий. Это флавин-зависимый фермент, в состав которого входит витамин В2. , имеет 2 простетические группы: ФМН и Железосерные белки. Функция: а)Принимает электроны от НАДН и передает их на коэнзим Q (убихинон).

б) Переносит 4 иона Н⁺на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.

2) КоQ (убихинон) – небелковый переносчик, является жирорастворимым не заряжен. Поэтому он принимает электроны и протоны с ФАДН2, т.е. ч/з 2й вход в дыхательную цепь.

3) Цитохромы (b,c₁,c, а, а₃)– сложные белки (гемпротеины), небелковой частью которых является гем, содержащийFе³⁺(окисленная форма). Fе гема может обратимо принимать и отдавать электроны.

4) УбихинолДГ (КоQ-цитохром с-оксидоредуктаза)– это ферментный комплекс, состоящий из цитохромов b и с1, включающий также FеS-центры. Функция:

а) Принимает электроны от ко-Q и передает их на цитохром; б)Переносит 2 иона Н⁺ на наружну

5) Цитохром с-кислород-оксидоредуктаза- В этом комплексе находятся цитохромы а и а3, В комплексе также имеется 2 иона меди. Функция: а) Принимает электроны от цитохрома с и передает их на кислород с образованием воды. б)Переносит 4 иона Н⁺ на наружну

6) АТФ-синтаза– комплекс, две большие группы: одна группа формирует субъединицу Fо –по ней выкачанные наружу протоны водорода устремляются в матрикс. Другая группа образует субъединицу F1 –используя энергию протонов, синтезирует АТФ.

Сопряжение в дыхательной цепи— это такое состояние, когда окисление (перенос электронов) сопровождается фосфорилированием, то есть синтезом АТФ. 

Разобщение— это состояние дыхательной цепи, когда окисление идет, а фосфорилирование не происходит, то есть пункты фосфорилирования выключены.Е в виде тепла. Разобщение вызывают липофиль-ные вещества, которые способны переносить протоны водорода с внешней стороны внутренней мембраны митохондрий на внутреннюю, минуя АТФ-синтетазу. 2,4-ДНФ (динитрофенол), яды промышленных производств, бактериальные токсины, набухание митохондрий, жирные кислоты, ионофоры (вещества, переносящие ионы через мембрану). Разобщители повышают скорость переноса электронов по дыхательной цепи и выводят ее из под контроля АТФ.

Выделяют три основных группы ингибиторов:

1. действующие на I комплекс, например, амитал (производное барбитуровой кислоты), ротенон, прогестерон,

2. действующие на III комплекс, например, экспериментальный антибиотик антимицин А,

3. действующие на IV комплекс, например, сероводород (H2S), угарный газ (СО), цианиды (-CN).

Окисление молекулы NADH в ЦПЭ сопровождается образованием 3 молекул АТФ; электроны от FAD-зависимых дегидрогеназ поступают в ЦПЭ на KoQ, минуя первый пункт сопряжения. Поэтому образуются только 2 молекулы АТФ.

Отношение количества фосфорной кислоты (Р), использованной на фосфорилирование AДФ, к атому кислорода (О), поглощённого в процессе дыхания, называют коэффициентом окислительного фосфорилирования и обозначают Р/О. Следовательно, для NADH Р/О = 3, для сукцината Р/О = 2.

 Дыхательный контроль–Если АТФ не используется и его концентрация в клетках возрастает, то прекращается и поток электронов к кислороду.

13.	Субстратное фосфорилирование АДФ. Отличия от окислительного фосфорилирования. Основные пути использования АТФ. Цикл АДФ-АТФ. Понятие о свободном окислении и его значение. Тканевые особенности окислительно-восстановительных процессов.

субстратное фосфорилирование —  процесс образования АТФ, не связанный с мембранами. В этом случае АТФ образуется За счет того, что фосфатная группа перемещается от (субстрата) к АДФ (например, образование АТФ при гликолизе).

 Этот способ связан с передачей макроэргического фосфата субстрата на АДФ. К таким веществам относятся метаболиты гликолиза (1,3-дифосфоглицериновая кислота, фосфоенолпируват), цикла трикарбоновых кислот (сукцинил-SКоА) и креатинфосфат. Энергия гидролиза их макроэргической связи выше, чем 7,3 ккал/моль в АТФ, и роль указанных веществ сводится к использованию этой энергии для фосфорилирования молекулы АДФ до АТФ.

Отличия: разные источники энергии, для окислительного необходимы движение электронов в дых цепи, для субстратного необ-ма энергия макроэргической связи.оксилительное на мембране митохондрий, субстратное в цитозоле,

Существует три основных способа использованияАТФ: 1. биосинтез веществ, 2. транспорт веществ через мембраны,

3. изменение формы клетки и ее движение. Эти процессы вкупе с процессом образования АТФ получили название АТФ-цикл:

Использование АТФ как источника Е возможно только при условии непрерывного синтеза АТФ из АДФ за счёт Е окисления орг-их соединений. Цикл АТФ-АДФ - основной механизм обмена энергии в биологических системах.